Πίνακας τύπων πρωτεϊνών και των λειτουργιών τους. Σχέδιο μαθήματος "Σκίουροι"

I. Πίνακας 2. Ταξινόμηση των πρωτεϊνών σύμφωνα με τη δομή τους.

Κατηγορία πρωτεΐνης	Χαρακτηριστικό γνώρισμα	Λειτουργία
Ινιδιακός	Η πιο σημαντική είναι η δευτερογενής δομή (η τριτοταγής δομή δεν είναι σχεδόν εκφρασμένη) Αδιάλυτο στο νερό Χαρακτηρίζεται από υψηλή μηχανική αντοχή Μακριές παράλληλες πολυπεπτιδικές αλυσίδες, διασταυρούμενες μεταξύ τους, σχηματίζουν μακριές ίνες ή δομές σε στρώματα	Εκτελέστε δομικές λειτουργίες. Αυτή η ομάδα περιλαμβάνει, για παράδειγμα, το κολλαγόνο (τένοντες, οστά, συνδετικός ιστός), μυοσίνη (μύες), ινώδες (μετάξι, ιστοί αράχνης), κερατίνη (μαλλιά, κέρατα, νύχια, φτερά).
Σφαιρικός	Η τριτοταγής δομή είναι πιο σημαντική. Πολυπεπτιδικές αλυσίδες διπλώνονται σε συμπαγή σφαιρίδια Διαλυτά	Εκτελεί τις λειτουργίες ενζύμων, αντισωμάτων και σε ορισμένες περιπτώσεις ορμονών (για παράδειγμα, ινσουλίνης), καθώς και μια σειρά άλλων σημαντικών λειτουργιών
Ενδιάμεσος	Ινώδης φύσης, αλλά διαλυτή	Ένα παράδειγμα είναι το ινωδογόνο, το οποίο μετατρέπεται σε αδιάλυτο ινώδες κατά την πήξη του αίματος

II.Ταξινόμηση των πρωτεϊνών ανάλογα με τη σύνθεσή τους.

Απλό σύνθετο

Αποτελείται μόνο από αμινοξέα Αποτελείται από σφαιρικές πρωτεΐνες και μη πρωτεΐνες

υλικό. Το μη λευκό μέρος ονομάζεται

ομάδα προσθετικών.

Πίνακας 3. Σύνθετες πρωτεΐνες.

Ονομα	Ομάδα προσθετικών	Παράδειγμα
Φωσφοπρωτεΐνες	Φωσφορικό οξύ	Καζεΐνη γάλακτος Βιτελίνη κρόκος αυγού
Γλυκοπρωτεΐνες	Υδατάνθρακας	Συστατικά μεμβράνης Mucin (συστατικό του σάλιου)
Νουκλεοπρωτεΐνες	Νουκλεϊκό οξύ	Συστατικά των ιών Χρωμοσώματα Ριβοσώματα
Χρωμοπρωτεΐνες	Χρώμα	Αιμοσφαιρίνη - αίμη (χρωστική ουσία που περιέχει σίδηρο) Φυτόχρωμα (χρωστική ουσία αναπνευστικής προέλευσης) Κυτόχρωμα (χρωστική ουσία αναπνοής)
Λιποπρωτεΐνες	Λιπίδιο	Συστατικά της μεμβράνης Οι λιποπρωτεΐνες του αίματος είναι μια μορφή μεταφοράς λιπιδίων
Μεταλλοπρωτεΐνες	Μέταλλο	Η νιτραρεδουκτάση είναι ένα ένζυμο που καταλύει τη μετατροπή του νατρίου σε νιτρώδες στα φυτά.

III. Πίνακας 4. Ταξινόμηση πρωτεϊνών κατά λειτουργία.

Κατηγορία πρωτεΐνης	Παραδείγματα	Εντοπισμός/λειτουργία
Δομικές πρωτεΐνες	Κολλαγόνο Κερατίνη Ελαστίνη	Συστατικό συνδετικού ιστού, οστά, τένοντες, χόνδροι Δέρμα, φτερά, νύχια, μαλλιά, κέρατα Σύνδεσμοι
Ένζυμα	Διφωσφορική καρβοξυλάση θρυψίνης ριβουλόζης	Καταλύει την υδρόλυση πρωτεϊνών Καταλύει (προσθήκη CO 2) κατά τη φωτοσύνθεση
ορμόνες	Ινσουλίνη Γλυκαγόνη ACTH	Ρυθμίζει το μεταβολισμό της γλυκόζης Διεγείρει την ανάπτυξη και τη δραστηριότητα του φλοιού των επινεφριδίων
Αναπνευστικές χρωστικές	Αιμοσφαιρίνη Μυοσφαιρίνη	Μεταφέρει O 2 στο αίμα των σπονδυλωτών Χρησιμεύει για την αποθήκευση O 2 στους μύες
Μεταφορά πρωτεϊνών	Λεύκωμα	Χρησιμεύει για τη μεταφορά λιπαρών οξέων και λιπιδίων στο αίμα
Προστατευτικές πρωτεΐνες	Αντισώματα Ινωδογόνο Θρομβίνη	Σχηματίζουν σύμπλοκα με ξένες πρωτεΐνες Πρόδρομος ινώδους κατά την πήξη του αίματος Συμμετέχει στη διαδικασία της πήξης του αίματος
Συσταλτικές πρωτεΐνες	μυοσίνη Ακτίνη	Κινητά μυϊκά νήματα Σταθερά μυϊκά νήματα
Ανταλλακτικές πρωτεΐνες	Καζεΐνη αλβουμίνης αυγού	Ασπράδι αυγού Ασπράδι γάλακτος
Τοξίνες	δηλητήριο φιδιού	Ένζυμα

Ένζυμα(ένζυμα) είναι συγκεκριμένες πρωτεΐνες που υπάρχουν σε όλους τους ζωντανούς οργανισμούς και παίζουν το ρόλο των βιολογικών καταλυτών.

Τα ένζυμα επιταχύνουν τις αντιδράσεις χωρίς να αλλάζουν το συνολικό αποτέλεσμα.

Τα ένζυμα είναι εξαιρετικά συγκεκριμένα: κάθε ένζυμο καταλύει έναν συγκεκριμένο τύπο χημικής αντίδρασης στα κύτταρα. Αυτό εξασφαλίζει λεπτή ρύθμιση όλων των ζωτικών σημαντικές διαδικασίες(αναπνοή, πέψη, φωτοσύνθεση κ.λπ.)

Παράδειγμα: το ένζυμο ουρεάση καταλύει τη διάσπαση μόνο της ουρίας, χωρίς να ασκεί καταλυτική πίεση σε δομικά σχετικές ενώσεις.

Η ενζυμική δραστηριότητα περιορίζεται σε ένα αρκετά στενό εύρος θερμοκρασίας (35-45°C), πέρα ​​από το οποίο η δραστηριότητα μειώνεται και εξαφανίζεται. Τα ένζυμα είναι ενεργά σε φυσιολογικές τιμές Ph, δηλ. σε ελαφρώς αλκαλικό περιβάλλον.

Σύμφωνα με τη χωρική τους οργάνωση, τα ένζυμα αποτελούνται από πολλούς τομείς και συνήθως έχουν τεταρτοταγή δομή.

Τα ένζυμα μπορεί επίσης να περιέχουν μη πρωτεϊνικά συστατικά. Το μέρος της πρωτεΐνης ονομάζεται αποένζυμο και χωρίς πρωτεΐνη - συμπαράγοντας (αν είναι απλό ανόργανη ουσία, για παράδειγμα Zn 2+, Mg 2+) ή συνένζυμο (συνένζυμο) ) (Αν μιλάμε γιαγια τις οργανικές ενώσεις).

Οι πρόδρομες ουσίες πολλών συνενζύμων είναι οι βιταμίνες.

Παράδειγμα: το πανταθενικό οξύ είναι πρόδρομος του συνένζυμου Α, το οποίο παίζει σημαντικό ρόλο στο μεταβολισμό.

Τα μόρια ενζύμου περιέχουν ένα λεγόμενο ενεργό κέντρο . Αποτελείται από δύο ενότητες - ρόφηση Και καταλυτικός . Το πρώτο είναι υπεύθυνο για τη σύνδεση των ενζύμων στα μόρια του υποστρώματος και το δεύτερο είναι υπεύθυνο για την πραγματική πράξη της κατάλυσης.

Το όνομα των ενζύμων περιέχει το όνομα του υποστρώματος στο οποίο δρα το ένζυμο και την κατάληξη «-aza».

ü κυτταρίνη - καταλύει την υδρόλυση της κυτταρίνης σε μονοσακχαρίτες.

ü πρωτεάση – υδρολύει τις πρωτεΐνες σε αμινοξέα.

Σύμφωνα με αυτή την αρχή, όλα τα ένζυμα χωρίζονται σε 6 κατηγορίες.

Οξειδορεδουκτάσεςκαταλύουν αντιδράσεις οξειδοαναγωγής, πραγματοποιώντας τη μεταφορά ατόμων Η και Ο και ηλεκτρονίων από τη μια ουσία στην άλλη, ενώ οξειδώνουν την πρώτη και μειώνουν τη δεύτερη. Αυτή η ομάδα ενζύμων εμπλέκεται σε όλες τις βιολογικές διεργασίες οξείδωσης.

Παράδειγμα: στην αναπνοή

AN + B ↔A + VN (οξειδωτικό)

A + O ↔ AO (αναγωγικό)

Μεταγραφέςκαταλύουν τη μεταφορά μιας ομάδας ατόμων (μεθυλ, ακυλ, φωσφορικό και αμινομάδες) από τη μια ουσία στην άλλη.

Παράδειγμα: υπό την πίεση των φωσφοτρανσφερασών, μεταφέρονται υπολείμματα φωσφορικό οξύαπό το ATP στη γλυκόζη και τη φρουκτόζη: ATP + γλυκόζη ↔ γλυκόζη – 6 – φωσφορικό + ADP.

Υδρολάσεςεπιταχύνουν τις αντιδράσεις διασπούν πολύπλοκα ΟΡΓΑΝΙΚΕΣ ΕΝΩΣΕΙΣσε απλούστερα προσαρτώντας μόρια νερού στο σημείο θραύσης χημικοί δεσμοί. Αυτό το είδος διάσπασης ονομάζεται υδρόλυση .

Αυτές περιλαμβάνουν την αμυλάση (υδρολύει το άμυλο), τη λιπάση (διασπά τα λίπη) κ.λπ.:

AB + H 2 O↔AON + VN

Λυάσεςκαταλύουν μη υδρολυτικές προσθήκες στο υπόστρωμα και την αποκόλληση μιας ομάδας ατόμων από αυτό. Σε αυτή την περίπτωση, μπορεί να υπάρξει διάλειμμα στους δεσμούς C – C, C – N, C – O, C – S.

Παράδειγμα: απομάκρυνση μιας καρβοξυλικής ομάδας με αποκαρβοξυλάση

CH 3 – C – C ↔ CO 2 + CH 3 – C

Ισομεράσεςπραγματοποιούν ενδομοριακές ανακατατάξεις, δηλ. καταλύουν τη μετατροπή ενός ισομερούς σε άλλο:

γλυκόζη – 6 – φωσφορικό ↔ γλυκόζη – 1 – φωσφορικό

Λιπάσες(συνθετάσες) καταλύουν τις αντιδράσεις ένωσης δύο μορίων με το σχηματισμό νέων δεσμών C – O, C – S, P – N, C – C, χρησιμοποιώντας την ενέργεια του ATP.

Οι λιπάσες περιλαμβάνουν μια ομάδα ενζύμων που καταλύουν την προσθήκη υπολειμμάτων αμινοξέων στο t-RNA. Αυτές οι συνθετάσες παίζουν σημαντικό ρόλο στη διαδικασία της πρωτεϊνοσύνθεσης.

Παράδειγμα: το ένζυμο βαλίνη - t-RNA - συνθετάση, κάτω από τη δράση του, σχηματίζεται ένα σύμπλοκο βαλίνης-t-RNA:

ATP + βαλίνη + tRNA ↔ ADP + H 3 PO 4 + βαλίνη-tRNA

1. Πώς ονομάζεται η διαδικασία διατάραξης της φυσικής δομής μιας πρωτεΐνης, στην οποία διατηρείται πρωτογενής δομή? Ποιοι παράγοντες μπορούν να οδηγήσουν σε διαταραχή της δομής των πρωτεϊνικών μορίων;

Η διαδικασία διαταραχής της φυσικής δομής των πρωτεϊνών υπό την επίδραση οποιωνδήποτε παραγόντων χωρίς να καταστρέφεται η πρωτογενής δομή ονομάζεται μετουσίωση. Η μετουσίωση της πρωτεΐνης μπορεί να προκληθεί από διάφορους παράγοντες, π.χ. υψηλή θερμοκρασία, συμπυκνωμένα οξέακαι αλκάλια, βαρέα μέταλλα.

2. Σε τι διαφέρουν οι ινιδικές πρωτεΐνες από τις σφαιρικές πρωτεΐνες; Δώστε παραδείγματα ινιδιακών και σφαιρικών πρωτεϊνών.

Τα μόρια των ινιδιακών πρωτεϊνών έχουν ένα επίμηκες σχήμα που μοιάζει με νήμα. Οι σφαιρικές πρωτεΐνες χαρακτηρίζονται από ένα συμπαγές, στρογγυλεμένο μοριακό σχήμα. Οι ινιδιακές πρωτεΐνες περιλαμβάνουν, για παράδειγμα, κερατίνη, κολλαγόνο, μυοσίνη. Οι σφαιρικές πρωτεΐνες είναι οι γλοβουλίνες και οι λευκωματίνες του αίματος, το ινωδογόνο, η αιμοσφαιρίνη κ.λπ.

3. Ονομάστε τις κύριες βιολογικές λειτουργίες των πρωτεϊνών, δώστε σχετικά παραδείγματα.

● Δομική λειτουργία. Οι πρωτεΐνες αποτελούν μέρος όλων των κυττάρων και της μεσοκυττάριας ουσίας και αποτελούν συστατικά διαφόρων δομών των ζωντανών οργανισμών. Για παράδειγμα, στα ζώα, η πρωτεΐνη κολλαγόνο είναι μέρος του χόνδρου και των τενόντων, η ελαστίνη είναι μέρος των συνδέσμων και των τοιχωμάτων των αιμοφόρων αγγείων, η κερατίνη είναι το πιο σημαντικό δομικό συστατικό των φτερών, των μαλλιών, των νυχιών, των νυχιών, των κεράτων και των οπλών.

● Ενζυματική (καταλυτική) λειτουργία. Οι ενζυμικές πρωτεΐνες είναι βιολογικοί καταλύτες, επιταχύνοντας τις χημικές αντιδράσεις στους ζωντανούς οργανισμούς. Για παράδειγμα, τα πεπτικά ένζυμα αμυλάση και μαλτάση διασπούν τους σύνθετους υδατάνθρακες σε απλούς, η πεψίνη διασπά τις πρωτεΐνες σε πεπτίδια και υπό τη δράση των λιπασών, τα λίπη διασπώνται σε γλυκερίνη και καρβοξυλικά οξέα.

● Λειτουργία μεταφοράς. Πολλές πρωτεΐνες είναι ικανές να προσκολλούν και να μεταφέρουν διάφορες ουσίες. Για παράδειγμα, η αιμοσφαιρίνη δεσμεύει και μεταφέρει οξυγόνο και διοξείδιο του άνθρακα. Οι λευκωματίνες του αίματος μεταφέρουν υψηλότερα καρβοξυλικά οξέα και οι σφαιρίνες μεταφέρουν μεταλλικά ιόντα και ορμόνες. Πολλές πρωτεΐνες που συνθέτουν την κυτταροπλασματική μεμβράνη εμπλέκονται στη μεταφορά ουσιών μέσα και έξω από το κύτταρο.

● Συσταλτική (κινητήρας) λειτουργία. Οι συσταλτικές πρωτεΐνες παρέχουν την ικανότητα των κυττάρων, των ιστών, των οργάνων και ολόκληρων οργανισμών να αλλάζουν σχήμα και να κινούνται. Για παράδειγμα, η ακτίνη και η μυοσίνη διασφαλίζουν τη μυϊκή λειτουργία και οι μη μυϊκές ενδοκυτταρικές συσπάσεις είναι μέρος των μικροσωληνίσκων της ατράκτου, των βλεφαρίδων και των μαστιγίων των ευκαρυωτικών κυττάρων.

● Ρυθμιστική λειτουργία. Ορισμένες πρωτεΐνες και πεπτίδια εμπλέκονται στη ρύθμιση διαφόρων φυσιολογικών διεργασιών. Για παράδειγμα, οι πρωτεϊνικές-πεπτιδικές ορμόνες ινσουλίνη και γλυκαγόνη ρυθμίζουν τα επίπεδα γλυκόζης στο αίμα και η σωματοτροπίνη (αυξητική ορμόνη) ρυθμίζει τις διαδικασίες ανάπτυξης και σωματικής ανάπτυξης.

● Η λειτουργία σηματοδότησης έγκειται στο γεγονός ότι ορισμένες πρωτεΐνες που αποτελούν μέρος της κυτταροπλασματικής μεμβράνης των κυττάρων, ως απόκριση στη δράση εξωτερικών παραγόντων, αλλάζουν τη χωρική τους διαμόρφωση, διασφαλίζοντας έτσι τη λήψη σημάτων από το εξωτερικό περιβάλλον και τη μετάδοση πληροφοριών στο κελί. Για παράδειγμα, η πρωτεΐνη οψίνη, η οποία είναι μέρος της χρωστικής της ροδοψίνης, αντιλαμβάνεται το φως και παρέχει οπτική διέγερση στους υποδοχείς (ράβδους) του αμφιβληστροειδούς.

● Προστατευτική λειτουργία. Οι πρωτεΐνες προστατεύουν τον οργανισμό από την εισβολή ξένων αντικειμένων και από βλάβες. Για παράδειγμα, οι ανοσοσφαιρίνες (αντισώματα) εμπλέκονται στην ανοσολογική απόκριση, η ιντερφερόνη προστατεύει τον οργανισμό από ιογενείς λοιμώξεις. Το ινωδογόνο, η θρομβοπλαστίνη και η θρομβίνη διασφαλίζουν την πήξη του αίματος, αποτρέποντας την απώλεια αίματος.

● Τοξική λειτουργία. Πολλοί ζωντανοί οργανισμοί εκκρίνουν πρωτεΐνες τοξινών που είναι δηλητήρια για άλλους οργανισμούς.

● Ενεργειακή λειτουργία. Μόλις διασπαστούν σε αμινοξέα, οι πρωτεΐνες μπορούν να χρησιμεύσουν ως πηγή ενέργειας στο κύτταρο. Όταν 1 g πρωτεΐνης οξειδωθεί πλήρως, απελευθερώνονται 17,6 kJ ενέργειας.

● Λειτουργία αποθήκευσης. Για παράδειγμα, ειδικές πρωτεΐνες αποθηκεύονται σε σπόρους φυτών, οι οποίοι χρησιμοποιούνται κατά τη βλάστηση από το έμβρυο και στη συνέχεια από το δενδρύλλιο ως πηγή αζώτου.

4. Τι είναι τα ένζυμα; Γιατί θα ήταν αδύνατο για τις περισσότερες βιοχημικές διεργασίες σε ένα κύτταρο να συμβούν χωρίς τη συμμετοχή τους;

Τα ένζυμα είναι πρωτεΐνες που εκτελούν τη λειτουργία βιολογικών καταλυτών, δηλαδή επιταχύνουν την εμφάνιση χημικών αντιδράσεων σε ζωντανούς οργανισμούς. Καταλύουν αντιδράσεις σύνθεσης και διάσπασης διαφόρων ουσιών. Χωρίς τη συμμετοχή ενζύμων, αυτές οι διαδικασίες θα προχωρούσαν πολύ αργά ή καθόλου. Σχεδόν όλες οι διαδικασίες ζωής των οργανισμών προκαλούνται από ενζυματικές αντιδράσεις.

5. Ποια είναι η ειδικότητα των ενζύμων; Ποιος είναι ο λόγος του; Γιατί τα ένζυμα λειτουργούν ενεργά μόνο μέσα σε ένα συγκεκριμένο εύρος θερμοκρασίας, pH και άλλων παραγόντων;

Η ιδιαιτερότητα των ενζύμων έγκειται στο γεγονός ότι κάθε ένζυμο επιταχύνει μόνο μία αντίδραση ή δρα μόνο σε έναν συγκεκριμένο τύπο δεσμού. Αυτό το χαρακτηριστικό εξηγείται από την αντιστοιχία της χωρικής διαμόρφωσης του ενεργού κέντρου του ενζύμου σε ένα ή άλλο υπόστρωμα (υποστρώματα).

Τα ένζυμα είναι πρωτεΐνες. Οι αλλαγές στο pH, στη θερμοκρασία και σε άλλους παράγοντες μπορεί να προκαλέσουν μετουσίωση των ενζύμων, με αποτέλεσμα να χάνουν την ικανότητά τους να συνδέονται με τα υποστρώματά τους.

6. Γιατί οι πρωτεΐνες, κατά κανόνα, χρησιμοποιούνται ως πηγές ενέργειας μόνο σε ακραίες περιπτώσεις, όταν τα αποθέματα των κυττάρων σε υδατάνθρακες και λίπη εξαντλούνται;

Οι πρωτεΐνες είναι η βάση της ζωής. Επιτελούν εξαιρετικά σημαντικές βιολογικές λειτουργίες, πολλές από τις οποίες (ενζυματικές, μεταφορικές, κινητικές κ.λπ.) ούτε οι υδατάνθρακες ούτε τα λίπη μπορούν να εκτελέσουν. Οι πρωτεΐνες που χρησιμοποιούνται ως ενεργειακό υπόστρωμα παρέχουν την ίδια ποσότητα ενέργειας με τους υδατάνθρακες (1 g - 17,6 kJ) και 2,2 φορές λιγότερη από τα λίπη (1 g - περίπου 39 kJ). Επιπλέον, όταν πλήρης διάσπασηΟι πρωτεΐνες (σε αντίθεση με τους υδατάνθρακες και τα λίπη) παράγουν όχι μόνο CO 2 και H 2 O, αλλά και ενώσεις αζώτου και θείου, μερικές από τις οποίες είναι τοξικές για το σώμα (για παράδειγμα, NH 3). Επομένως, η ενεργειακή λειτουργία στους ζωντανούς οργανισμούς εκτελείται κυρίως από υδατάνθρακες και λίπη.

7*. Σε πολλά βακτήρια, το παρα-αμινοβενζοϊκό οξύ (PABA) εμπλέκεται στη σύνθεση των ουσιών που είναι απαραίτητες για τη φυσιολογική ανάπτυξη και αναπαραγωγή. Ταυτόχρονα, οι σουλφοναμίδες, ουσίες παρόμοιες στη δομή με το PABA, χρησιμοποιούνται στην ιατρική για τη θεραπεία μιας σειράς βακτηριακών λοιμώξεων. Ποια πιστεύετε ότι είναι η βάση για τη θεραπευτική δράση των σουλφοναμιδίων;

Με τη βοήθεια ενός ενζύμου (διυδροπτεροϊκή συνθετάση), τα βακτήρια μετατρέπουν το PABA σε προϊόν (διυδροπτεροϊκό οξύ), το οποίο στη συνέχεια χρησιμοποιείται για τη σύνθεση των απαραίτητων αυξητικών παραγόντων. Λόγω της δομικής τους ομοιότητας με το PABA, τα σουλφοναμίδια είναι επίσης σε θέση να δεσμεύονται στην ενεργό θέση αυτού του ενζύμου, εμποδίζοντας το έργο του (δηλαδή, παρατηρείται ανταγωνιστική αναστολή). Αυτό οδηγεί σε διακοπή της σύνθεσης των αυξητικών παραγόντων και των νουκλεϊκών οξέων στα βακτήρια.

*Οι εργασίες που σημειώνονται με αστερίσκο απαιτούν από τους μαθητές να διατυπώσουν διάφορες υποθέσεις. Επομένως, κατά τη βαθμολόγηση, ο δάσκαλος πρέπει να επικεντρωθεί όχι μόνο στην απάντηση που δίνεται εδώ, αλλά να λαμβάνει υπόψη κάθε υπόθεση κατά την αξιολόγηση βιολογική σκέψημαθητές, τη λογική του συλλογισμού τους, την πρωτοτυπία των ιδεών κ.λπ. Μετά από αυτό, καλό είναι να εξοικειωθούν οι μαθητές με την απάντηση που δίνεται.

Πρωτεΐνες και οι λειτουργίες τους.

Ας μελετήσουμε τις βασικές ουσίες που απαρτίζουν το σώμα μας. Μερικές από τις πιο σημαντικές είναι οι πρωτεΐνες.

σκίουροι(πρωτεΐνες, πολυπεπτίδια) – ουσίες άνθρακα που αποτελούνται από αλυσοδεμένες αμινοξέα. Είναι υποχρεωτικά αναπόσπαστο μέροςόλα τα κύτταρα.

Αμινοξέα- ενώσεις άνθρακα των οποίων τα μόρια περιέχουν ταυτόχρονα ομάδες καρβοξυλίου (-COOH) και αμίνης (NH2).

Μια σύνδεση που αποτελείται από μεγάλος αριθμόςτα αμινοξέα ονομάζονται - πολυπεπτίδιο. Κάθε πρωτεΐνη είναι ένα πολυπεπτίδιο στη χημική της δομή. Ορισμένες πρωτεΐνες αποτελούνται από πολλές πολυπεπτιδικές αλυσίδες. Οι περισσότερες πρωτεΐνες περιέχουν κατά μέσο όρο 300-500 υπολείμματα αμινοξέων. Υπάρχουν πολλές πολύ μικρές φυσικές πρωτεΐνες, μήκους 3-8 αμινοξέων και πολύ μακριά βιοπολυμερή, μήκους άνω των 1500 αμινοξέων.

Οι ιδιότητες των πρωτεϊνών καθορίζονται από τη σύστασή τους σε αμινοξέα, σε μια αυστηρά σταθερή αλληλουχία, και η σύσταση αμινοξέων, με τη σειρά της, προσδιορίζεται γενετικός κώδικας. Κατά τη δημιουργία πρωτεϊνών, χρησιμοποιούνται 20 τυπικά αμινοξέα.

Δομή πρωτεϊνών.

Υπάρχουν πολλά επίπεδα:

- Πρωτογενής δομή -καθορίζεται από τη σειρά εναλλαγής των αμινοξέων στην πολυπεπτιδική αλυσίδα.

Είκοσι διαφορετικά αμινοξέα μπορούν να παρομοιαστούν με 20 γράμματα του χημικού αλφαβήτου, τα οποία αποτελούν «λέξεις» μήκους 300-500 γραμμάτων. Με 20 γράμματα μπορείτε να γράψετε απεριόριστο αριθμό τόσο μεγάλων λέξεων. Αν υποθέσουμε ότι η αντικατάσταση ή η αναδιάταξη τουλάχιστον ενός γράμματος σε μια λέξη της δίνει νέο νόημα, τότε ο αριθμός των συνδυασμών σε μια λέξη μήκους 500 γραμμάτων θα είναι 20.500.

Είναι γνωστό ότι η αντικατάσταση έστω και μιας μονάδας αμινοξέος με μια άλλη σε ένα μόριο πρωτεΐνης αλλάζει τις ιδιότητές του. Κάθε κελί περιέχει αρκετές χιλιάδες ΔΙΑΦΟΡΕΤΙΚΟΙ ΤΥΠΟΙμόρια πρωτεΐνης, και καθένα από αυτά χαρακτηρίζεται από μια αυστηρά καθορισμένη αλληλουχία αμινοξέων. Είναι η σειρά εναλλαγής των αμινοξέων σε ένα δεδομένο μόριο πρωτεΐνης που καθορίζει τις ειδικές φυσικοχημικές και βιολογικές ιδιότητες. Οι ερευνητές είναι σε θέση να αποκρυπτογραφήσουν την αλληλουχία αμινοξέων σε μακρά πρωτεϊνικά μόρια και να συνθέσουν τέτοια μόρια.

- Δευτερεύουσα δομή– μόρια πρωτεΐνης σε μορφή σπείρας, με ίσες αποστάσεις μεταξύ των στροφών.

Μεταξύ ομάδες Ν-Ηκαι C=O που βρίσκεται σε γειτονικές στροφές, προκύπτουν δεσμοί υδρογόνου. Επαναλαμβάνονται πολλές φορές, συγκρατώντας τις κανονικές στροφές της σπείρας.

- Τριτογενής δομή – σχηματισμός σπειροειδούς πηνίου.

Αυτό το κουβάρι σχηματίζεται από την τακτική συνένωση τμημάτων της αλυσίδας πρωτεΐνης. Θετικά και αρνητικά φορτισμένες ομάδες αμινοξέων έλκονται και συγκεντρώνουν ακόμη και ευρέως διαχωρισμένα τμήματα της πρωτεϊνικής αλυσίδας. Άλλα μέρη του μορίου πρωτεΐνης, που φέρουν, για παράδειγμα, «υδατοαπωθητικές» (υδρόφοβες) ρίζες, έρχονται επίσης πιο κοντά μεταξύ τους.

Κάθε τύπος πρωτεΐνης χαρακτηρίζεται από το δικό του σχήμα μπάλας με κάμψεις και βρόχους. Η τριτοταγής δομή εξαρτάται από την πρωτοταγή δομή, δηλαδή από τη σειρά των αμινοξέων στην αλυσίδα.
- Τεταρτογενής δομή– μια σύνθετη πρωτεΐνη που αποτελείται από πολλές αλυσίδες που διαφέρουν ως προς την πρωτογενή δομή.
Συνδυάζοντας μαζί, δημιουργούν μια σύνθετη πρωτεΐνη που δεν έχει μόνο τριτοταγή, αλλά και τεταρτοταγή δομή.

Μετουσίωσης πρωτεΐνης.

Υπό την επίδραση ιονίζουσας ακτινοβολίας, υψηλής θερμοκρασίας, έντονης ανάδευσης, ακραίων τιμών pH (συγκέντρωση ιόντων υδρογόνου), καθώς και ορισμένων οργανικών διαλυτών όπως αλκοόλη ή ακετόνη, οι πρωτεΐνες αλλάζουν τη φυσική τους κατάσταση. Η παραβίαση της φυσικής δομής μιας πρωτεΐνης ονομάζεται μετουσίωση.Η συντριπτική πλειονότητα των πρωτεϊνών χάνουν τη βιολογική τους δράση, αν και η πρωταρχική τους δομή δεν αλλάζει μετά τη μετουσίωση. Το γεγονός είναι ότι στη διαδικασία της μετουσίωσης, οι δευτερογενείς, τριτοταγείς και τεταρτοταγείς δομές διαταράσσονται, λόγω των ασθενών αλληλεπιδράσεων μεταξύ των υπολειμμάτων αμινοξέων και των ομοιοπολικών πεπτιδικούς δεσμούς(με την ένωση ηλεκτρονίων) δεν διασπώνται. Μη αναστρέψιμη μετουσίωση μπορεί να παρατηρηθεί όταν το υγρό και διαφανές λευκό ενός αυγού κοτόπουλου θερμαίνεται: γίνεται πυκνό και αδιαφανές. Η μετουσίωση μπορεί επίσης να είναι αναστρέψιμη. Μετά την εξάλειψη του μετουσιωτικού παράγοντα, πολλές πρωτεΐνες είναι σε θέση να επιστρέψουν στη φυσική τους μορφή, δηλ. ανανέωση.

Η ικανότητα των πρωτεϊνών να αλλάζουν αναστρέψιμα τη χωρική τους δομή ως απόκριση στη δράση φυσικών ή χημικών παραγόντων αποτελεί τη βάση της ευερεθιστότητας - της πιο σημαντικής ιδιότητας όλων των ζωντανών όντων.

Λειτουργίες πρωτεϊνών.

Καταλυτικός.

Εκατοντάδες βιοχημικές αντιδράσεις συμβαίνουν συνεχώς σε κάθε ζωντανό κύτταρο. Κατά τη διάρκεια αυτών των αντιδράσεων, συμβαίνει η διάσπαση και η οξείδωση των θρεπτικών ουσιών που προέρχονται από το εξωτερικό. Το κύτταρο χρησιμοποιεί την ενέργεια των θρεπτικών συστατικών που λαμβάνεται ως αποτέλεσμα της οξείδωσης και τα προϊόντα της διάσπασής τους για να συνθέσει τις διάφορες οργανικές ενώσεις που χρειάζεται. Η ταχεία εμφάνιση τέτοιων αντιδράσεων διασφαλίζεται από βιολογικούς καταλύτες, ή επιταχυντές αντιδράσεων - ένζυμα. Είναι γνωστά περισσότερα από χίλια διαφορετικά ένζυμα. Είναι όλοι σκίουροι.
Οι ενζυμικές πρωτεΐνες επιταχύνουν τις αντιδράσεις στο σώμα. Τα ένζυμα εμπλέκονται στη διάσπαση πολύπλοκων μορίων (καταβολισμός) και στη σύνθεσή τους (αναβολισμός), καθώς και στη δημιουργία και επιδιόρθωση του DNA και της σύνθεσης RNA προτύπου.

Κατασκευαστικός.

Οι δομικές πρωτεΐνες του κυτταροσκελετού, σαν ένα είδος ενίσχυσης, δίνουν σχήμα στα κύτταρα και πολλά οργανίδια και συμμετέχουν στην αλλαγή του σχήματος των κυττάρων. Το κολλαγόνο και η ελαστίνη είναι τα κύρια συστατικά της μεσοκυττάριας ουσίας του συνδετικού ιστού (για παράδειγμα, ο χόνδρος) και μια άλλη δομική πρωτεΐνη, η κερατίνη, αποτελείται από μαλλιά, νύχια, φτερά πουλιών και μερικά κελύφη.

Προστατευτικός.

1. Φυσική προστασία.(παράδειγμα: το κολλαγόνο είναι μια πρωτεΐνη που αποτελεί τη βάση της μεσοκυττάριας ουσίας των συνδετικών ιστών)

1. Χημική προστασία.Η δέσμευση των τοξινών από τα μόρια πρωτεΐνης εξασφαλίζει την αποτοξίνωση τους. (παράδειγμα: ηπατικά ένζυμα που διασπούν τα δηλητήρια ή τα μετατρέπουν σε διαλυτή μορφή, η οποία διευκολύνει την ταχεία αποβολή τους από τον οργανισμό)

1. Ανοσολογική προστασία.Ο οργανισμός αντιδρά στην είσοδο βακτηρίων ή ιών στο αίμα ζώων και ανθρώπων παράγοντας ειδικές προστατευτικές πρωτεΐνες - αντισώματα. Αυτές οι πρωτεΐνες συνδέονται με πρωτεΐνες παθογόνων που είναι ξένα προς το σώμα, καταστέλλοντας έτσι τη ζωτική τους δραστηριότητα. Για κάθε ξένη πρωτεΐνη, το σώμα παράγει ειδικές «αντι-πρωτεΐνες» - αντισώματα.

Ρυθμιστική.

Οι ορμόνες μεταφέρονται στο αίμα. Οι περισσότερες ζωικές ορμόνες είναι πρωτεΐνες ή πεπτίδια. Η δέσμευση μιας ορμόνης σε έναν υποδοχέα είναι ένα σήμα που πυροδοτεί μια απόκριση στο κύτταρο. Οι ορμόνες ρυθμίζουν τις συγκεντρώσεις των ουσιών στο αίμα και τα κύτταρα, την ανάπτυξη, την αναπαραγωγή και άλλες διαδικασίες. Ένα παράδειγμα τέτοιων πρωτεϊνών είναι ινσουλίνη, που ρυθμίζει τη συγκέντρωση της γλυκόζης στο αίμα.

Τα κύτταρα αλληλεπιδρούν μεταξύ τους χρησιμοποιώντας πρωτεΐνες σηματοδότησης που μεταδίδονται μέσω της μεσοκυτταρικής ουσίας. Τέτοιες πρωτεΐνες περιλαμβάνουν, για παράδειγμα, κυτοκίνες και αυξητικούς παράγοντες.

Κυτοκίνες- μικρά μόρια πληροφοριών πεπτιδίου. Ρυθμίζουν τις αλληλεπιδράσεις μεταξύ των κυττάρων, καθορίζουν την επιβίωσή τους, διεγείρουν ή καταστέλλουν την ανάπτυξη, τη διαφοροποίηση, τη λειτουργική δραστηριότητα και τον προγραμματισμένο κυτταρικό θάνατο και διασφαλίζουν τον συντονισμό των ενεργειών του ανοσοποιητικού, του ενδοκρινικού και του νευρικού συστήματος.

Μεταφορά.

Μόνο οι πρωτεΐνες μεταφέρουν ουσίες στο αίμα, για παράδειγμα, λιποπρωτεΐνες(μεταφορά λίπους) αιμοσφαιρίνη(μεταφορά οξυγόνου), τρανσφερίνη(μεταφορά σιδήρου) ή μέσω μεμβρανών - Na+,K+-ATPase(αντίθετη διαμεμβρανική μεταφορά ιόντων νατρίου και καλίου), Ca2+-ATPase(άντληση ιόντων ασβεστίου έξω από το κύτταρο).

Αισθητήριο νεύρο.

Οι πρωτεϊνικοί υποδοχείς μπορούν είτε να βρίσκονται στο κυτταρόπλασμα είτε να είναι ενσωματωμένοι κυτταρική μεμβράνη. Ένα μέρος του μορίου του υποδοχέα αισθάνεται ένα σήμα, πιο συχνά ένα χημικό, αλλά σε ορισμένες περιπτώσεις ελαφρύ, μηχανικό στρες (όπως διάταση) και άλλα ερεθίσματα.

Κατασκευή

Τα ζώα, στη διαδικασία της εξέλιξης, έχουν χάσει την ικανότητα να συνθέτουν δέκα ιδιαίτερα πολύπλοκα αμινοξέα, που ονομάζονται απαραίτητα αμινοξέα. Τα παραλαμβάνουν έτοιμα με φυτικές και ζωικές τροφές. Τέτοια αμινοξέα βρίσκονται σε πρωτεΐνες γαλακτοκομικών προϊόντων (γάλα, τυρί, τυρί cottage), αυγά, ψάρια, κρέας, καθώς και σε σόγια, φασόλια και ορισμένα άλλα φυτά. Στον πεπτικό σωλήνα, οι πρωτεΐνες διασπώνται σε αμινοξέα, τα οποία απορροφώνται στο αίμα και εισέρχονται στα κύτταρα. Στα κύτταρα, από έτοιμα αμινοξέα, χτίζονται οι δικές τους πρωτεΐνες, χαρακτηριστικές ενός δεδομένου οργανισμού. Οι πρωτεΐνες αποτελούν βασικό συστατικό όλων των κυτταρικών δομών και αυτός είναι ο σημαντικός κατασκευαστικός τους ρόλος.

Ενέργεια.

Οι πρωτεΐνες μπορούν να χρησιμεύσουν ως πηγή ενέργειας για τα κύτταρα. Με έλλειψη υδατανθράκων ή λιπών, τα μόρια αμινοξέων οξειδώνονται. Η ενέργεια που απελευθερώνεται σε αυτή την περίπτωση χρησιμοποιείται για τη διατήρηση των ζωτικών διεργασιών του σώματος. Κατά τη μακροχρόνια νηστεία, χρησιμοποιούνται πρωτεΐνες από μύες, λεμφοειδή όργανα, επιθηλιακούς ιστούς και ήπαρ.

Μοτέρ (μοτέρ).

Μια ολόκληρη κατηγορία κινητικών πρωτεϊνών παρέχει κίνηση του σώματος, για παράδειγμα, μυϊκή σύσπαση, συμπεριλαμβανομένης της κίνησης των γεφυρών μυοσίνης στους μυς και της κίνησης των κυττάρων μέσα στο σώμα (για παράδειγμα, αμοιβαία κίνηση των λευκοκυττάρων).

Στην πραγματικότητα είναι πολύ Σύντομη περιγραφήλειτουργίες των πρωτεϊνών, οι οποίες μπορούν μόνο να δείξουν ξεκάθαρα τις λειτουργίες και τη σημασία τους στον οργανισμό.

Ένα μικρό βίντεο για να καταλάβετε σχετικά με τις πρωτεΐνες:

Κεφάλαιο 9. Βιολογικές λειτουργίες πρωτεϊνών

Οι λειτουργίες των πρωτεϊνών είναι εξαιρετικά διαφορετικές. Κάθε δεδομένη πρωτεΐνη ως ουσία με μια συγκεκριμένη χημική δομήεκτελεί μια εξαιρετικά εξειδικευμένη λειτουργία και μόνο σε λίγες μεμονωμένες περιπτώσεις - πολλές αλληλένδετες. Για παράδειγμα, η ορμόνη του μυελού των επινεφριδίων αδρεναλίνη, εισερχόμενη στο αίμα, αυξάνει την κατανάλωσηοξυγόνο και η αρτηριακή πίεση, το σάκχαρο του αίματος, διεγείρει τον μεταβολισμό, και είναι επίσης μεσολαβητής νευρικό σύστημασε ψυχρόαιμα ζώα.

1) Καταλυτική (ενζυματική) λειτουργία:
Πολυάριθμες βιοχημικές αντιδράσεις σε ζωντανούς οργανισμούς συμβαίνουν κάτω από ήπιες συνθήκες σε θερμοκρασίες κοντά στους 40 βαθμούς C και τιμές pH κοντά στο ουδέτερο. Υπό αυτές τις συνθήκες, οι ρυθμοί των περισσότερων αντιδράσεων είναι αμελητέοι, επομένως απαιτούνται ειδικοί βιολογικοί καταλύτες για την αποδεκτή εφαρμογή τους - ένζυμα. Ακόμη και μια τόσο απλή αντίδραση όπως η αφυδάτωση του ανθρακικού οξέος:

καταλύεται από ένζυμο ανθρακική ανυδράση. Γενικά, όλες οι αντιδράσεις, με εξαίρεση τη φωτόλυση του νερού, στους ζωντανούς οργανισμούς καταλύονται από ένζυμα. Κατά κανόνα, τα ένζυμα είναι είτε πρωτεΐνες είτε σύμπλοκα πρωτεϊνών με μερικές συμπαράγοντας- ένα μεταλλικό ιόν ή ένα ειδικό οργανικό μόριο. Τα ένζυμα έχουν υψηλή, μερικές φορές μοναδική, επιλεκτικότητα δράσης. Για παράδειγμα, ένζυμα που καταλύουν την προσθήκη α-αμινοξέων στα αντίστοιχα tRNA κατά τη βιοσύνθεση πρωτεϊνών καταλύουν την προσθήκη μόνο L-αμινοξέων και δεν καταλύουν την προσθήκη D-αμινοξέων.

2) Λειτουργία μεταφοράς πρωτεϊνών:
Πολυάριθμες ουσίες πρέπει να εισέλθουν στο κύτταρο, παρέχοντάς του δομικό υλικό και ενέργεια. Ταυτόχρονα, όλες οι βιολογικές μεμβράνες είναι χτισμένες με την ίδια αρχή - ένα διπλό στρώμαλιπίδια , στην οποία βυθίζονται διάφορες πρωτεΐνες, με τις υδρόφιλες περιοχές των μακρομορίων συγκεντρωμένες στην επιφάνεια των μεμβρανών και τις υδρόφοβες «ουρές» στο πάχος της μεμβράνης. Αυτή η δομή είναι αδιαπέραστη από τόσο σημαντικά συστατικά όπως τα σάκχαρα, τα αμινοξέα, τα ιόντα αλκαλιμέταλλα. Η διείσδυσή τους στο κύτταρο πραγματοποιείται με τη βοήθεια ειδικών πρωτεϊνών μεταφοράς που είναι ενσωματωμένες στην κυτταρική μεμβράνη. Για παράδειγμα, τα βακτήρια έχουν μια ειδική πρωτεΐνη που εξασφαλίζει τη μεταφορά του σακχάρου του γάλακτος, της λακτόζης, μέσω της εξωτερικής μεμβράνης. Η λακτόζη σύμφωνα με τη διεθνή ονοματολογία χαρακτηρίζεται -galatcoside, επομένως η πρωτεΐνη μεταφοράς ονομάζεται - γαλακτοσιδική περμεάση.

Ένα σημαντικό παράδειγμα μεταφοράς ουσιών μέσω βιολογικών μεμβρανών έναντι βαθμίδας συγκέντρωσης είναι η αντλία Na-K. Κατά τη λειτουργία του, τρία θετικά ιόντα μεταφέρονται από το κύτταρο για κάθε δύο θετικά ιόντα στο κύτταρο. Αυτή η εργασία συνοδεύεται από τη συσσώρευση διαφοράς ηλεκτρικού δυναμικού στην κυτταρική μεμβράνη. Ταυτόχρονα, το ATP διασπάται, παρέχοντας ενέργεια. Η μοριακή βάση της αντλίας νατρίου-καλίου ανακαλύφθηκε πρόσφατα, αποδείχθηκε ότι είναι ένα ένζυμο που διασπά το ATP - εξαρτώμενη από το νάτριο ΑΤΡάση. Η αντλία λειτουργεί με την αρχή του ανοίγματος και του κλεισίματος των καναλιών. Η δέσμευση μορίων πρωτεΐνης καναλιού σε ιόν νατρίου οδηγεί σε διαταραχή του συστήματος δεσμών υδρογόνου, με αποτέλεσμα αλλαγή στη διάταξή του. Η συνήθης -έλικα, στην οποία υπάρχουν 3,6 υπολείμματα αμινοξέων ανά στροφή, μετατρέπεται σε χαλαρότερη -έλικα (4,4 υπολείμματα αμινοξέων). Το αποτέλεσμα είναι μια εσωτερική κοιλότητα αρκετά μεγάλη για τη διέλευση ιόντων νατρίου, αλλά πολύ στενή για τα ιόντα καλίου. Μετά τη διέλευση, η -έλικα μετασχηματίζεται σε μια σφιχτά περιελιγμένη έλικα 310 (υπάρχουν 3 υπολείμματα αμινοξέων ανά στροφή και ένας δεσμός υδρογόνου εμφανίζεται σε κάθε 10ο άτομο). Σε αυτή την περίπτωση, το κανάλι νατρίου κλείνει και τα τοιχώματα του γειτονικού καναλιού καλίου διαστέλλονται, επιτρέποντας στα ιόντα καλίου να περάσουν μέσα από αυτά στο κύτταρο. Η αντλία νατρίου-καλίου λειτουργεί με την αρχή μιας περισταλτικής αντλίας (που θυμίζει την κίνηση ενός βλωμού τροφής μέσω των εντέρων), η αρχή της οποίας βασίζεται στην εναλλασσόμενη συμπίεση και διαστολή των ελαστικών σωλήνων.

Οι πολυκύτταροι οργανισμοί έχουν ένα σύστημα μεταφοράς ουσιών από το ένα όργανο στο άλλο. Πρώτα απ 'όλα, είναι η αιμοσφαιρίνη. Επιπλέον, η πρωτεΐνη μεταφοράς είναι συνεχώς παρούσα στο πλάσμα του αίματος - αλβουμίνη ορού. Αυτή η πρωτεΐνη έχει τη μοναδική ικανότητα να σχηματίζει ισχυρά σύμπλοκα με λιπαρά οξέα, που σχηματίζεται κατά την πέψη των λιπών, με ορισμένα υδρόφοβα αμινοξέα (για παράδειγμα, τρυπτοφάνη), με στεροειδείς ορμόνες, καθώς και με πολλά φάρμακα, όπως ασπιρίνη, σουλφοναμίδες και μερικές πενικιλίνες. Ένα άλλο κοινό παράδειγμα πρωτεΐνης φορέα είναι τρανσφερίνη(εξασφαλίζει τη μεταφορά ιόντων σιδήρου) και σερουπλασμίνη(φορέας ιόντων χαλκού).

3) Λειτουργία υποδοχέα:
Μεγάλης σημασίας, ειδικά για τη λειτουργία των πολυκύτταρων οργανισμών, έχουν πρωτεΐνες υποδοχέα, ενσωματωμένο στην πλασματική μεμβράνη των κυττάρων και χρησιμεύει για την αντίληψη και τη μετατροπή διαφόρων σημάτων που εισέρχονται στο κύτταρο, τόσο από το περιβάλλον όσο και από άλλα κύτταρα. Οι πιο μελετημένοι είναι οι υποδοχείς ακετυλοχολίνης, που βρίσκονται στην κυτταρική μεμβράνη σε έναν αριθμό επαφών μεταξύ των νευρώνων, συμπεριλαμβανομένου του εγκεφαλικού φλοιού, και σε νευρομυϊκές συνδέσεις. Αυτές οι πρωτεΐνες αλληλεπιδρούν ειδικά με την ακετυλοχολίνη και ανταποκρίνονται μεταδίδοντας ένα σήμα στο κύτταρο. Μετά τη λήψη και τη μετάφραση ενός σήματος, ο νευροδιαβιβαστής πρέπει να αφαιρεθεί για να προετοιμαστεί το κύτταρο να λάβει το επόμενο σήμα. Για το σκοπό αυτό, χρησιμοποιείται ένα ειδικό ένζυμο - ακετυλοχολινεστεράση, το οποίο καταλύει την υδρόλυση ακετυλοχολίνησε οξικό και χολίνη.

Πολλές ορμόνες δεν διεισδύουν στα κύτταρα-στόχους, αλλά συνδέονται με συγκεκριμένους υποδοχείς στην επιφάνεια αυτών των κυττάρων. Αυτή η δέσμευση είναι ένα σήμα που πυροδοτεί φυσιολογικές διεργασίες στο κύτταρο. Ένα παράδειγμα είναι η δράση της ορμόνης ινσουλίνης σε σύστημα αδενυλικής κυκλάσης. Ο υποδοχέας ινσουλίνης είναι μια γλυκοπρωτεΐνη που διεισδύει στο πλάσμα. Όταν μια ορμόνη δεσμεύεται στο τμήμα υποδοχέα αυτής της σύνθετης πρωτεΐνης, ενεργοποιείται το καταλυτικό εσωτερικό τμήμα που αντιπροσωπεύει το ένζυμο. αδενυλική κυκλάση. Αυτό το ένζυμο συνθέτει το κυκλικό μονοφωσφορικό οξύ αδενοσίνης (cAMP) από το ATP, το οποίο με τη σειρά του καταλύει το βασικό στάδιο της οξείδωσης πολυσακχαρίτη - τη μετατροπή του γλυκογόνου στο μονομερές παράγωγο γλυκόζης γλυκόζη-1-φωσφορικό, το οποίο στη συνέχεια υφίσταται οξειδωτική φωσφορική καταστροφή συνοδευόμενη από μεγάλη ποσότητα ADF.

4) Προστατευτική λειτουργία:
Το ανοσοποιητικό σύστημα έχει την ικανότητα να ανταποκρίνεται στην εμφάνιση ξένων σωματιδίων παράγοντας έναν τεράστιο αριθμό λεμφοκυττάρων που μπορούν να βλάψουν συγκεκριμένα αυτά τα σωματίδια, τα οποία μπορεί να είναι ξένα κύτταρα, όπως παθογόνα βακτήρια, καρκινικά κύτταρα, υπερμοριακά σωματίδια όπως ιοί, μακρομόρια, συμπεριλαμβανομένων των ξένων πρωτεϊνών. Μία από τις ομάδες λεμφοκυττάρων - Β- λεμφοκύτταρα, παράγει ειδικές πρωτεΐνες που απελευθερώνονται στο κυκλοφορικό σύστημα που αναγνωρίζουν ξένα σωματίδια, σχηματίζοντας ένα εξαιρετικά ειδικό σύμπλεγμα σε αυτό το στάδιο καταστροφής. Αυτές οι πρωτεΐνες ονομάζονται ανοσοσφαιρίνες. Οι ξένες ουσίες που προκαλούν ανοσοαπόκριση ονομάζονται αντιγόνακαι τις αντίστοιχες ανοσοσφαιρίνες - αντισώματα. Εάν ένα μεγάλο μόριο, για παράδειγμα ένα μόριο πρωτεΐνης, δρα ως αντιγόνο, τότε το αντίσωμα δεν αναγνωρίζει ολόκληρο το μόριο, αλλά το συγκεκριμένο τμήμα του, που ονομάζεται αντιγονικός καθοριστικός παράγοντας. Το γεγονός ότι οι ανοσοσφαιρίνες αλληλεπιδρούν με ένα σχετικά μικρό μέρος του πολυμερούς αντιγόνου επιτρέπει την παραγωγή αντισωμάτων που αναγνωρίζουν συγκεκριμένα ορισμένα μικρά μόρια που δεν βρίσκονται στη φύση. Ένα κλασικό παράδειγμα είναι το υπόλειμμα δινιτροφαινυλίου. Όταν ένα συζυγές δινιτροφαινόλης με οποιαδήποτε πρωτεΐνη χορηγείται σε πειραματόζωα, αρχίζει η παραγωγή αντισωμάτων που αναγνωρίζουν συγκεκριμένα διάφορα παράγωγα δινιτροφαινόλης. Όταν όμως χορηγείται καθαρή δινιτροφαινόλη, δεν υπάρχει ανοσοαπόκριση. Τέτοιες ουσίες που μπορούν να χρησιμεύσουν ως αντιγονικοί καθοριστικοί παράγοντες, αλλά δεν είναι οι ίδιες ικανές να προκαλέσουν ανοσοαπόκριση, ονομάζονται απτένια.

Τα αντισώματα αποτελούνται από τέσσερις πολυπεπτιδικές αλυσίδες που συνδέονται με δισουλφιδικές γέφυρες. Ένα απλοποιημένο διάγραμμα της δομής της ανοσοσφαιρίνης κατηγορίας G παρουσιάζεται στο παρακάτω σχήμα.

Οι δύο πολυπεπτιδικές αλυσίδες έχουν μέγεθος περίπου 200 υπολειμμάτων αμινοξέων και ονομάζονται ελαφριές αλυσίδες (L chains). Οι άλλες δύο είναι διπλάσιες και ονομάζονται βαριές αλυσίδες (H chains). Στο Ν-άκρο και των δύο αλυσίδων υπάρχει μια μεταβλητή περιοχή με ελαφρώς περισσότερα από 100 υπολείμματα αμινοξέων σε μέγεθος, το οποίο είναι διαφορετικό για ανοσοσφαιρίνες συντονισμένες σε διαφορετικά αντιγόνα - είναι αυτό που καθορίζει την ειδικότητα ενός δεδομένου πληθυσμού λεμφοκυττάρων.

Σχέδιο της δομής ενός μορίου ανοσοσφαιρίνης: Η-αλυσίδα - βαριά αλυσίδα, L-αλυσίδα - ελαφριά αλυσίδα, VH και VL - μεταβλητές περιοχές της βαριάς και ελαφριάς αλυσίδας.

Η μεταβλητή περιοχή σχηματίζει ένα κέντρο που συνδέεται άμεσα με ένα συγκεκριμένο αντιγόνο ή απτένιο το υπόλοιπο τμήμα, το οποίο αποτελεί το μισό του μορίου για την ελαφριά αλυσίδα και τα 3/4 για τη βαριά αλυσίδα, δεν εξαρτάται από τον τύπο της ανοσοσφαιρίνης. Αυτή η περιοχή ονομάζεται συνεχής.

Σύμφωνα με τις σύγχρονες αντιλήψεις, κάθε τύπος ανοσοσφαιρίνης παράγεται από μια ομάδα Β λεμφοκυττάρων που προέρχονται από έναν κοινό προκάτοχο. Αυτή η ομάδα λεμφοκυττάρων ονομάζεται κλώνος. Οι πρώτες επιτυχίες στη μελέτη της δομής των ανοσοσφαιρινών συνδέθηκαν με τη μελέτη των ανοσοσφαιρινών που ελήφθησαν από ασθενείς με μυέλωμα (παθολογία που σχετίζεται με υπερπαραγωγή ορισμένου τύπουανοσοσφαιρίνες). Σε ασθενείς, από έναν κακοήθη διογκωμένο κλώνο Β-λεμφοκυττάρων, παράγεται μια τεράστια ποσότητα μεμονωμένης ανοσοσφαιρίνης, η οποία είναι σχετικά εύκολο να διαχωριστεί από τα υπόλοιπα. Στη συνέχεια, κύτταρα μυελώματος, ως φορείς της ικανότητας να αναπαράγονται απεριόριστα, συντήχθηκαν με φυσιολογικά Β-λεμφοκύτταρα, ως φορείς ενός προγράμματος για την παραγωγή αντισωμάτων ορισμένης εξειδίκευσης που προσδιορίστηκε από τον πειραματιστή. Τα κύτταρα που προκύπτουν υβριδώματαδιατηρούν την ικανότητα να αναπαράγονται απεριόριστα και να παράγουν μόνο ορισμένα αντισώματα. Δεδομένου ότι τα υβριδώματα προέρχονται από ένα μόνο συντηγμένο κύτταρο, αντιπροσωπεύουν έναν μόνο κλώνο. Τα αντισώματα που λαμβάνονται από αυτά ονομάζονται επομένως μονοκλωνικά αντισώματα (MAbs).

5) Δομική λειτουργία:
Μαζί με τις πρωτεΐνες που εκτελούν λεπτές, εξαιρετικά εξειδικευμένες λειτουργίες, υπάρχουν πρωτεΐνες που έχουν κυρίως δομική σημασία. Παρέχουν μηχανική αντοχή και άλλα μηχανικές ιδιότητεςμεμονωμένους ιστούς ζωντανών οργανισμών. Πρώτα από όλα αυτά κολλαγόνο- το κύριο συστατικό πρωτεΐνης της εξωκυτταρικής μήτρας του συνδετικού ιστού. Στα θηλαστικά, το κολλαγόνο αποτελεί έως και το 25% της συνολικής μάζας των πρωτεϊνών. Το κολλαγόνο συντίθεται σε ινοβλάστες - τα κύρια κύτταρα του συνδετικού ιστού. Αρχικά, σχηματίζεται με τη μορφή προκολλαγόνου, ενός προδρόμου που υφίσταται μια ορισμένη χημική επεξεργασία στους ινοβλάστες, που αποτελείται από την οξείδωση των υπολειμμάτων προλίνης σε υδροξυπρολίνη και ορισμένων υπολειμμάτων λυσίνης σε -υδροξυλυσίνη. Το κολλαγόνο σχηματίζεται με τη μορφή τριών πολυπεπτιδικών αλυσίδων στριμμένων σε μια σπείρα, οι οποίες έξω από τους ινοβλάστες συνδυάζονται σε ινίδια κολλαγόνου με διάμετρο αρκετών εκατοντάδων νανόμετρων και τα τελευταία σε νήματα κολλαγόνου ορατά στο μικροσκόπιο.

Σε ελαστικούς ιστούς - δέρμα, τοιχώματα αιμοφόρων αγγείων, πνεύμονες - εκτός από το κολλαγόνο, η εξωκυτταρική μήτρα περιέχει πρωτεΐνη ελαστίνη, ικανό να τεντωθεί αρκετά και να επανέλθει στην αρχική του κατάσταση.

Ένα άλλο παράδειγμα δομικής πρωτεΐνης είναι ινώδεςμετάξι, που εκκρίνεται από τις κάμπιες του μεταξοσκώληκα κατά το σχηματισμό της νύμφης και είναι το κύριο συστατικό των μεταξωτών νημάτων.

6) Πρωτεΐνες κινητήρα
Η μυϊκή σύσπαση είναι μια διαδικασία κατά την οποία η μετατροπή της χημικής ενέργειας που αποθηκεύεται με τη μορφή πυροφωσφορικών δεσμών υψηλής ενέργειας σε Μόρια ATP, σε μηχανικές εργασίες. Άμεσοι συμμετέχοντες στη διαδικασία συστολής είναι δύο πρωτεΐνες - η ακτίνη και η μυοσίνη.

Μυοσίνηείναι μια πρωτεΐνη ασυνήθιστης δομής, που αποτελείται από ένα μακρύ τμήμα που μοιάζει με νήμα (ουρά) και δύο σφαιρικές κεφαλές. Το συνολικό μήκος ενός μορίου είναι περίπου 1600 nm, από τα οποία οι κεφαλές αντιπροσωπεύουν περίπου 200 nm. Η μυοσίνη συνήθως απομονώνεται ως εξαμερές που σχηματίζεται από δύο πανομοιότυπες πολυπεπτιδικές αλυσίδες με μοριακό βάρος 200.000 η καθεμία ("βαριές αλυσίδες") και τέσσερις "ελαφριές αλυσίδες" με μοριακό βάρος περίπου 20.000. Οι βαριές αλυσίδες είναι στριμμένες σε μια σπείρα γύρω από μία ένα άλλο, που σχηματίζει μια ουρά, και φέρει στο ένα άκρο είναι σφαιρικές κεφαλές που συνδέονται με ελαφριές αλυσίδες. Στις κεφαλές της μυοσίνης υπάρχουν δύο σημαντικά λειτουργικά κέντρα - ένα καταλυτικό κέντρο, ικανό, υπό ορισμένες συνθήκες, για υδρολυτική διάσπαση του β-πυροφωσφορικού δεσμού του ATP και ένα κέντρο που παρέχει τη δυνατότητα ειδικής σύνδεσης με μια άλλη μυϊκή πρωτεΐνη - την ακτίνη.

Actinείναι μια σφαιρική πρωτεΐνη με μοριακό βάρος 42.000 Σε αυτή τη μορφή ονομάζεται G-ακτίνη. Ωστόσο, έχει την ικανότητα να πολυμερίζεται για να σχηματίσει μια μακρά δομή που ονομάζεται F-ακτίνη. Σε αυτή τη μορφή, η ακτίνη είναι σε θέση να αλληλεπιδράσει με την κεφαλή της μυοσίνης και ένα σημαντικό χαρακτηριστικό αυτής της διαδικασίας είναι η εξάρτησή της από την παρουσία ΑΤΡ. Σε επαρκώς υψηλή συγκέντρωση ΑΤΡ, το σύμπλοκο που σχηματίζεται από την ακτίνη και τη μυοσίνη καταστρέφεται. Αφού ήταν υπό την επήρεια ΑΤΡάση μυοσίνης(ένζυμο) Συμβαίνει υδρόλυση ATP, το σύμπλοκο αποκαθίσταται ξανά. Αυτή η διαδικασία είναι εύκολο να παρατηρηθεί σε ένα διάλυμα που περιέχει και τις δύο πρωτεΐνες. Ελλείψει ΑΤΡ, ως αποτέλεσμα του σχηματισμού ενός υψηλού μοριακού συμπλέγματος, το διάλυμα γίνεται παχύρρευστο. Όταν προστίθεται ATP, το ιξώδες μειώνεται απότομα ως αποτέλεσμα της καταστροφής του συμπλόκου και στη συνέχεια αρχίζει να ανακάμπτει σταδιακά καθώς το ATP υδρολύεται. Αυτές οι αλληλεπιδράσεις παίζουν σημαντικό ρόλο στη διαδικασία της συστολής των μυών.

7) Αντιβιοτικά:
Μια μεγάλη και εξαιρετικά σημαντική ομάδα φυσικών οργανικών ενώσεων από πρακτική άποψη είναι αντιβιοτικά- ουσίες μικροβιακής προέλευσης, που εκκρίνονται από ειδικούς τύπους μικροοργανισμών και καταστέλλουν την ανάπτυξη άλλων, ανταγωνιστικών μικροοργανισμών. Η ανακάλυψη και η χρήση αντιβιοτικών συνέβη στη δεκαετία του '40. επανάσταση στη θεραπεία μολυσματικών ασθενειών που προκαλούνται από βακτήρια. Θα πρέπει να σημειωθεί ότι στις περισσότερες περιπτώσεις τα αντιβιοτικά δεν δρουν στους ιούς και η χρήση τους ως αντιιικά φάρμακα είναι αναποτελεσματική.

Τα αντιβιοτικά της ομάδας ήταν τα πρώτα που εισήχθησαν στην πράξη πενικιλλίνη. Παραδείγματα από αυτά μπορεί να είναι βενζυλοπενικιλλίνηΚαι αμπικιλλίνη:

Τα αντιβιοτικά της ομάδας είναι παρόμοια στη δομή με αυτήν κεφαλοσπορίνες, ένα παράδειγμα του οποίου είναι Κεφαμυκίνη C. Το κοινό που έχουν αυτά τα αντιβιοτικά είναι η παρουσία τους - δαχτυλίδι λακτάμης. Ο μηχανισμός δράσης τους είναι να αναστέλλουν ένα από τα στάδια του σχηματισμού της μουρεΐνης - πεπτιδογλυκάνης, η οποία σχηματίζει το κυτταρικό τοίχωμα των βακτηρίων.

Τα αντιβιοτικά είναι εξαιρετικά διαφορετικά χημική φύσηκαι με μηχανισμό δράσης. Μερικά από τα ευρέως χρησιμοποιούμενα αντιβιοτικά αλληλεπιδρούν με βακτηριακά ριβοσώματα, αναστέλλοντας τη σύνθεση πρωτεϊνών στα βακτηριακά ριβοσώματα, ενώ ταυτόχρονα πρακτικά δεν αλληλεπιδρούν με ευκαρυωτικά ριβοσώματα. Ως εκ τούτου, είναι καταστροφικά για τα βακτηριακά κύτταρα και έχουν μικρή τοξικότητα για τον άνθρωπο και τα ζώα. Αυτά περιλαμβάνουν τα γνωστά στρεπτομυκίνη, χλωραμφενικόλη (χλωραμφενικόλη):

Ένα άλλο πολύ γνωστό αντιβιοτικό είναι η τετρακυκλίνη:

Ένα από τα πιο αποτελεσματικά φάρμακα κατά της φυματίωσης είναι το αντιβιοτικό ριφαμπικίνη- αναστέλλει το έργο των προκαρυωτικών RNA πολυμερασών, ενζύμων που καταλύουν τη βιοσύνθεση RNA, δεσμεύοντας στο ένζυμο, αλλά ταυτόχρονα δεν έχει την ικανότητα να δεσμεύεται με ευκαρυωτικές RNA πολυμεράσες:

Τα αντιβιοτικά που αλληλεπιδρούν με το DNA και ως εκ τούτου διαταράσσουν τις διαδικασίες που σχετίζονται με την εφαρμογή του DNA που είναι εγγενές σε αυτό μελετώνται εντατικά. κληρονομικές πληροφορίες. Τα αντιβιοτικά με αυτόν τον μηχανισμό δράσης είναι συνήθως πολύ τοξικά και χρησιμοποιούνται μόνο στη χημειοθεραπεία κακοήθων όγκων. Ένα παράδειγμα είναι ακτινομυκίνη Δ:

8) Τοξίνες:
Ένας αριθμός ζωντανών οργανισμών παράγει εξαιρετικά τοξικές ουσίες - τοξίνες - ως προστασία από πιθανούς εχθρούς. Πολλές από αυτές είναι πρωτεΐνες, ωστόσο, μεταξύ αυτών υπάρχουν και σύνθετες πρωτεΐνες χαμηλού μοριακού βάρους. οργανικά μόρια. Ένα παράδειγμα μιας τέτοιας ουσίας είναι η δηλητηριώδης αρχή του φρύνου - -αμανιτίνη:

Αυτή η ένωση εμποδίζει ειδικά τη σύνθεση του ευκαρυωτικού mRNA. Για τους ανθρώπους, μια θανατηφόρα δόση είναι μερικά mg αυτής της τοξίνης.