Quale legame è un legame peptidico? Come si formano le catene peptidiche e gli altri elementi aminoacidici?

Un legame peptidico è una forte connessione tra frammenti di due amminoacidi, che è alla base della formazione di strutture lineari di proteine ​​e peptidi. In tali molecole ogni amminoacido (ad eccezione di quelli terminali) è collegato al precedente e al successivo.

A seconda del numero di unità, i legami peptidici possono creare dipeptidi (costituiti da due amminoacidi), tripeptidi (di tre), tetrapeptidi, pentapeptidi, ecc. Le catene corte (da 10 a 50 monomeri) sono chiamate oligopeptidi e le catene lunghe sono chiamate polipeptidi e proteine ​​( massa molecolare superiore a 10 mila sì).

Caratteristiche di un legame peptidico

Un legame peptidico è un covalente composto chimico tra il primo atomo di carbonio di un amminoacido e l'atomo di azoto di un altro, risultante dall'interazione di un gruppo alfa-carbossilico (COOH) con un gruppo alfa-amminico (NH 2). In questo caso avviene una sostituzione nucleofila dell'OH-idrossile con un gruppo amminico, dal quale viene separato l'idrogeno. Di conseguenza, un singolo Collegamento CN e una molecola d'acqua.

Poiché durante la reazione avviene la perdita di alcuni componenti (gruppo OH e atomo di idrogeno), le unità peptidiche non vengono più chiamate amminoacidi, ma residui amminoacidici. A causa del fatto che questi ultimi contengono 2 atomi di carbonio, la catena peptidica alternanza S-S e legami C-N che formano la struttura peptidica. Ai lati ci sono i radicali degli amminoacidi. La distanza tra gli atomi di carbonio e di azoto varia da 0,132 a 0,127 nm, indicando una relazione incerta.

Il legame peptidico è di tipo molto forte interazione chimica. Con norma condizioni biochimiche, corrispondente all'ambiente cellulare, non subisce una distruzione indipendente.

Il legame peptidico di proteine ​​e peptidi è caratterizzato dalla proprietà di complanarità, poiché tutti gli atomi coinvolti nella sua formazione (C, N, O e H) si trovano sullo stesso piano. Questo fenomeno è spiegato dalla rigidità (cioè dall’incapacità degli elementi di ruotare attorno al legame) derivante dalla stabilizzazione risonante. All'interno della catena aminoacidica, tra i piani dei gruppi peptidici sono presenti atomi di carbonio α associati ai radicali.

Tipi di configurazione

A seconda della posizione degli atomi di carbonio alfa rispetto al legame peptidico, quest'ultimo può avere 2 configurazioni:

• "cis" (situato su un lato);
• "trans" (situato su lati diversi).

La forma trans è caratterizzata maggiore stabilità. A volte le configurazioni sono caratterizzate dalla disposizione dei radicali, che non ne cambia l'essenza, poiché sono associati ad atomi di carbonio alfa.

Fenomeno di risonanza

La particolarità del legame peptidico è che è doppio al 40% e si può trovare in tre forme:

• Chetolo (0,132 nm) - il legame C-N è stabilizzato e completamente singolo.
• Transitorio o mesomerico - una forma intermedia, ha un carattere parzialmente indefinito.
• Enol (0,127 nm) - il legame peptidico diventa completamente doppio e connessione C-O- completamente single. In questo caso, l'ossigeno acquisisce parzialmente carica negativa e l'atomo di idrogeno è parzialmente positivo.

Questa caratteristica è chiamata effetto di risonanza ed è spiegata dalla delocalizzazione legame covalente tra un atomo di carbonio e uno di azoto. In questo caso, gli orbitali ibridi sp 2 formano una nuvola di elettroni che si diffonde all'atomo di ossigeno.

Formazione del legame peptidico

La formazione del legame peptidico è una tipica reazione di policondensazione, che è termodinamicamente sfavorevole. In condizioni naturali, l'equilibrio si sposta verso gli amminoacidi liberi, quindi la sintesi richiede un catalizzatore che attivi o modifichi il gruppo carbossilico per facilitare la rimozione del gruppo ossidrile.

In una cellula vivente, la formazione di un legame peptidico avviene nel centro di sintesi proteica, dove specifici enzimi che funzionano con il dispendio di energia da legami ad alta energia agiscono da catalizzatore.

Il legame peptidico è natura chimicaè covalente e conferisce elevata resistenza alla struttura primaria della molecola proteica. Essendo un elemento ripetitivo della catena polipeptidica e avendo caratteristiche strutturali specifiche, il legame peptidico influenza non solo la forma della struttura primaria, ma anche livelli più alti organizzazione della catena polipeptidica.

L. Pauling e R. Corey hanno dato un grande contributo allo studio della struttura della molecola proteica. Notando che la molecola proteica contiene il maggior numero di legami peptidici, furono i primi a condurre accurati studi a raggi X su questo legame. Abbiamo studiato le lunghezze dei legami, gli angoli ai quali si trovano gli atomi e la direzione degli atomi rispetto al legame. Sulla base della ricerca, sono state stabilite le seguenti caratteristiche principali del legame peptidico.

1. Quattro atomi del legame peptidico (C, O, N, H) e due attaccati
Gli atomi di carbonio a giacciono sullo stesso piano. I gruppi R e H degli atomi di carbonio a si trovano all'esterno di questo piano.

2. Gli atomi O e H del legame peptidico e i due atomi di carbonio α, nonché i gruppi R, hanno un orientamento trans rispetto al legame peptidico.

3. La lunghezza del legame C–N, pari a 1,32 Å, ha valore intermedio tra la lunghezza di un legame covalente doppio (1,21 Å) e un legame covalente singolo (1,47 Å). Ne consegue che il legame C–N è parzialmente insaturo. Ciò crea i prerequisiti affinché si verifichino riarrangiamenti tautomerici al doppio legame con la formazione della forma enolica, cioè il legame peptidico può esistere nella forma cheto-enolica.

La rotazione attorno al legame –C=N– è difficile e tutti gli atomi inclusi nel gruppo peptidico hanno una configurazione trans planare. La configurazione cis è energeticamente meno favorevole e si trova solo in alcuni peptidi ciclici. Ciascun frammento peptidico planare contiene due legami con atomi di carbonio α capaci di ruotare.

Esiste una relazione molto stretta tra la struttura primaria di una proteina e la sua funzione in un dato organismo. Affinché una proteina possa svolgere la sua funzione intrinseca, è necessaria una sequenza molto specifica di aminoacidi nella catena polipeptidica di questa proteina. Questa sequenza specifica di aminoacidi, la composizione qualitativa e quantitativa è fissata geneticamente (DNA→RNA→proteina). Ciascuna proteina è caratterizzata da una certa sequenza di aminoacidi; la sostituzione di almeno un amminoacido in una proteina porta non solo a riarrangiamenti strutturali, ma anche a cambiamenti nelle proprietà fisico-chimiche e funzioni biologiche. Disponibile struttura primaria predetermina le strutture successive (secondaria, terziaria, quaternaria). Ad esempio, i globuli rossi delle persone sane contengono una proteina chiamata emoglobina con una determinata sequenza di aminoacidi. Una piccola percentuale di persone presenta un'anomalia congenita nella struttura dell'emoglobina: i globuli rossi contengono emoglobina, che in una posizione contiene l'amminoacido valina (idrofobico, non polare) invece dell'acido glutammico (caricato, polare). Tale emoglobina differisce significativamente nelle proprietà fisico-chimiche e biologiche dal normale. La comparsa di un amminoacido idrofobo porta alla comparsa di un contatto idrofobico “appiccicoso” (i globuli rossi non si muovono bene nei vasi sanguigni), a un cambiamento nella forma dei globuli rossi (da biconcavi a a forma di mezzaluna) , nonché a un deterioramento del trasferimento di ossigeno, ecc. I bambini nati con questa anomalia muoiono nella prima infanzia a causa dell'anemia falciforme.

Prove esaurienti a favore dell'affermazione che l'attività biologica è determinata dalla sequenza di aminoacidi sono state ottenute dopo la sintesi artificiale dell'enzima ribonucleasi (Merrifield). Un polipeptide sintetizzato con la stessa sequenza aminoacidica dell'enzima naturale aveva la stessa attività enzimatica.

La ricerca degli ultimi decenni ha dimostrato che la struttura primaria è fissata geneticamente, cioè viene determinata la sequenza degli amminoacidi in una catena polipeptidica codice genetico DNA e, a sua volta, determina le strutture secondarie, terziarie e quaternarie della molecola proteica e la sua conformazione generale. La prima proteina di cui fu stabilita la struttura primaria fu l'ormone proteico insulina (contiene 51 aminoacidi). Ciò fu fatto nel 1953 da Frederick Sanger. Ad oggi, è stata decifrata la struttura primaria di oltre diecimila proteine, ma questo è molto piccola quantità, considerando che in natura esistono circa 10 12 proteine. Come risultato della rotazione libera, le catene polipeptidiche sono in grado di attorcigliarsi (piegarsi) in varie strutture.

Struttura secondaria. La struttura secondaria di una molecola proteica si riferisce al modo in cui la catena polipeptidica è disposta nello spazio. La struttura secondaria di una molecola proteica si forma come risultato di uno o un altro tipo di rotazione libera attorno ai legami che collegano gli atomi di carbonio a nella catena polipeptidica. Come risultato di questa rotazione libera, le catene polipeptidiche sono in grado di torcersi (piegarsi). nello spazio in varie strutture.

Tre tipi principali di struttura si trovano nelle catene polipeptidiche naturali:

- a-elica;

- struttura β (foglio piegato);

- groviglio statistico.

Si ritiene che il tipo più probabile di struttura delle proteine ​​​​globulari sia α-elica La torsione avviene in senso orario (spirale destra), a causa della composizione di aminoacidi L delle proteine ​​naturali. Forza trainante nell'occorrenza α-elicheè la capacità degli amminoacidi di formare legami idrogeno. I gruppi di amminoacidi R puntano verso l'esterno dall'asse centrale a-eliche. i dipoli >C=O e >N–H dei legami peptidici vicini sono orientati in modo ottimale per l'interazione del dipolo, formando così un ampio sistema di legami idrogeno cooperativi intramolecolari che stabilizzano l'α-elica.

Il passo dell'elica (un giro completo) di 5,4Å include 3,6 residui di amminoacidi.

Figura 2 – Struttura e parametri dell'a-elica della proteina

Ogni proteina è caratterizzata da un certo grado di elicità della sua catena polipeptidica

La struttura a spirale può essere interrotta da due fattori:

1) la presenza nella catena di un residuo di prolina, la cui struttura ciclica introduce una rottura nella catena polipeptidica - non esiste un gruppo –NH 2, quindi la formazione di un legame idrogeno intracatena è impossibile;

2) se in una catena polipeptidica ci sono molti residui amminoacidici in fila che hanno una carica positiva (lisina, arginina) o una carica negativa (glutammica, acido aspartico), in questo caso, la forte repulsione reciproca di gruppi con carica simile (–COO – o –NH 3 +) supera significativamente l'effetto stabilizzante dei legami idrogeno in a-eliche.

Viene chiamata un altro tipo di configurazione della catena polipeptidica trovata nei capelli, nella seta, nei muscoli e in altre proteine ​​fibrillari strutture β o foglio piegato. La struttura del foglio piegato è inoltre stabilizzata da legami idrogeno tra gli stessi dipoli –NH...... O=C<. Однако в этом случае возникает совершенно иная структура, при которой остов полипептидной цепи вытянут таким образом, что имеет зигзагообразную структуру. Складчатые участки полипептидной цепи проявляют кооперативные свойства, т.е. стремятся расположиться рядом в белковой молекуле, и формируют параллельные

catene polipeptidiche identicamente dirette o antiparallele,

che sono rafforzati a causa dei legami idrogeno tra queste catene. Tali strutture sono chiamate fogli piegati in B (Figura 2).

Figura 3 – struttura b delle catene polipeptidiche

l'a-elica e i fogli ripiegati sono strutture ordinate; hanno una disposizione regolare dei residui aminoacidici nello spazio. Alcune regioni della catena polipeptidica non hanno alcuna organizzazione spaziale periodica regolare e sono designate come disordinate o disordinate groviglio statistico.

Tutte queste strutture nascono spontaneamente e automaticamente a causa del fatto che un dato polipeptide ha una certa sequenza di aminoacidi, che è geneticamente predeterminata. Le eliche a e le strutture b determinano una certa capacità delle proteine ​​di svolgere funzioni biologiche specifiche. Pertanto, la struttura a-elicoidale (a-cheratina) è ben adattata per formare strutture protettive esterne: piume, peli, corna, zoccoli. La struttura B favorisce la formazione di fili di seta e di rete flessibili e inestensibili, e la conformazione della proteina del collagene fornisce l'elevata resistenza alla trazione richiesta per i tendini. La presenza solo di eliche a o strutture b è caratteristica delle proteine ​​filamentose (fibrillari). Nella composizione delle proteine ​​globulari (sferiche), il contenuto di eliche a, strutture b e regioni prive di struttura varia notevolmente. Ad esempio: l'insulina è spiralizzata al 60%, l'enzima ribonucleasi al 57%, la proteina dell'uovo di gallina al lisozima al 40%.

Struttura terziaria. La struttura terziaria si riferisce al modo in cui una catena polipeptidica è disposta nello spazio in un determinato volume.

La struttura terziaria delle proteine ​​è formata da un ulteriore ripiegamento della catena peptidica contenente un'elica a, strutture b e regioni a spirale casuale. La struttura terziaria di una proteina si forma in modo del tutto automatico, spontaneo e completamente predeterminato dalla struttura primaria ed è direttamente correlata alla forma della molecola proteica, che può essere diversa: da sferica a filamentosa. La forma di una molecola proteica è caratterizzata da un indicatore come il grado di asimmetria (il rapporto tra l'asse lungo e quello corto). U fibrillare o proteine ​​filamentose, il grado di asimmetria è maggiore di 80. Con un grado di asimmetria inferiore a 80, le proteine ​​sono classificate come globulare. La maggior parte di essi ha un grado di asimmetria di 3-5, vale a dire la struttura terziaria è caratterizzata da un impaccamento abbastanza denso della catena polipeptidica, che si avvicina alla forma di una palla.

Durante la formazione delle proteine ​​globulari, i radicali amminoacidici idrofobici non polari sono raggruppati all'interno della molecola proteica, mentre i radicali polari sono orientati verso l'acqua. Ad un certo punto appare la conformazione stabile termodinamicamente più favorevole della molecola, un globulo. In questa forma, la molecola proteica è caratterizzata da un'energia libera minima. La conformazione del globulo risultante è influenzata da fattori quali il pH della soluzione, la forza ionica della soluzione, nonché l'interazione delle molecole proteiche con altre sostanze.

La principale forza trainante nell'emergere di una struttura tridimensionale è l'interazione dei radicali degli aminoacidi con le molecole d'acqua.

Proteine ​​fibrillari. Durante la formazione della struttura terziaria, non formano globuli: le loro catene polipeptidiche non si piegano, ma rimangono allungate sotto forma di catene lineari, raggruppandosi in fibre fibrillare.

Disegno – Struttura della fibrilla di collagene (frammento).

Recentemente sono emerse prove che il processo di formazione della struttura terziaria non è automatico, ma è regolato e controllato da particolari meccanismi molecolari. Questo processo coinvolge proteine ​​specifiche: gli chaperoni. Le loro funzioni principali sono la capacità di prevenire la formazione di bobine casuali non specifiche (caotiche) dalla catena polipeptidica e di garantire la loro consegna (trasporto) a bersagli subcellulari, creando le condizioni per il completamento del ripiegamento della molecola proteica.

La stabilizzazione della struttura terziaria è assicurata dalle interazioni non covalenti tra i gruppi atomici dei radicali laterali.

Figura 4 - Tipi di legami che stabilizzano la struttura terziaria di una proteina

UN) forze elettrostatiche attrazione tra radicali che trasportano gruppi ionici con carica opposta (interazioni ione-ione), ad esempio il gruppo carbossilico (– COO –) carico negativamente dell'acido aspartico e (NH 3 +) il gruppo e-amminico carico positivamente del residuo di lisina.

B) legami idrogeno tra gruppi funzionali di radicali laterali. Ad esempio, tra il gruppo OH della tirosina e l'ossigeno carbossilico dell'acido aspartico

V) interazioni idrofobiche sono causati dalle forze di van der Waals tra radicali di amminoacidi non polari. (Ad esempio, in gruppi
–CH 3 – alanina, valina, ecc.

G) Interazioni dipolo-dipolo

D) legami disolfuro(–S–S–) tra i residui di cisteina. Questo legame è molto forte e non è presente in tutte le proteine. Questa connessione gioca un ruolo importante nelle sostanze proteiche del grano e della farina, perché influenza la qualità del glutine, le proprietà strutturali e meccaniche dell'impasto e, di conseguenza, la qualità del prodotto finito: pane, ecc.

Un globulo proteico non è una struttura assolutamente rigida: entro certi limiti sono possibili movimenti reversibili di parti della catena peptidica l'una rispetto all'altra con la rottura di un piccolo numero di legami deboli e la formazione di nuovi. La molecola sembra respirare, pulsare nelle sue diverse parti. Queste pulsazioni non interrompono il piano conformazionale di base della molecola, proprio come le vibrazioni termiche degli atomi in un cristallo non modificano la struttura del cristallo se la temperatura non è così elevata da provocare la fusione.

Solo dopo che una molecola proteica acquisisce una struttura terziaria naturale e nativa, manifesta la sua attività funzionale specifica: catalitica, ormonale, antigenica, ecc. È durante la formazione della struttura terziaria che avviene la formazione di centri attivi di enzimi, centri responsabili dell'integrazione delle proteine ​​nel complesso multienzimatico, centri responsabili dell'autoassemblaggio di strutture supramolecolari. Pertanto, qualsiasi influenza (termica, fisica, meccanica, chimica) che porti alla distruzione di questa conformazione nativa della proteina (rottura dei legami) è accompagnata dalla perdita parziale o totale delle proprietà biologiche della proteina.

Lo studio delle strutture chimiche complete di alcune proteine ​​ha dimostrato che nella loro struttura terziaria si individuano zone dove si concentrano i radicali aminoacidici idrofobici, e la catena polipeptidica è in realtà avvolta attorno al nucleo idrofobo. Inoltre, in alcuni casi, due o anche tre nuclei idrofobici sono separati in una molecola proteica, risultando in una struttura a 2 o 3 nuclei. Questo tipo di struttura molecolare è caratteristica di molte proteine ​​che hanno funzione catalitica (ribonucleasi, lisozima, ecc.). Una parte o regione separata di una molecola proteica che ha un certo grado di autonomia strutturale e funzionale è chiamata dominio. Un certo numero di enzimi, ad esempio, hanno domini separati di legame del substrato e del coenzima.

Biologicamente, le proteine ​​fibrillari svolgono un ruolo molto importante legato all'anatomia e alla fisiologia degli animali. Nei vertebrati queste proteine ​​rappresentano 1/3 del loro contenuto totale. Un esempio di proteine ​​fibrillari è la fibroina proteica della seta, che consiste di diverse catene antiparallele con una struttura a fogli ripiegati. La proteina a-cheratina contiene da 3 a 7 catene. Il collagene ha una struttura complessa in cui 3 catene levogire identiche sono attorcigliate insieme per formare una tripla elica destrogira. Questa tripla elica è stabilizzata da numerosi legami idrogeno intermolecolari. La presenza di amminoacidi come l'idrossiprolina e l'idrossilisina contribuisce inoltre alla formazione di legami idrogeno che stabilizzano la struttura della tripla elica. Tutte le proteine ​​fibrillari sono scarsamente solubili o completamente insolubili in acqua, poiché contengono molti amminoacidi contenenti gruppi R idrofobici e insolubili in acqua isoleucina, fenilalanina, valina, alanina, metionina. Dopo una lavorazione speciale, il collagene insolubile e non digeribile viene convertito in una miscela di polipeptidi solubili in gelatina, che viene poi utilizzata nell'industria alimentare.

Proteine ​​globulari. Svolge una varietà di funzioni biologiche. Svolgono una funzione di trasporto, ad es. trasportare nutrienti, ioni inorganici, lipidi, ecc. Gli ormoni, così come i componenti delle membrane e dei ribosomi, appartengono alla stessa classe di proteine. Tutti gli enzimi sono anche proteine ​​globulari.

Struttura quaternaria. Vengono chiamate proteine ​​contenenti due o più catene polipeptidiche proteine ​​oligomeriche, sono caratterizzati dalla presenza di una struttura quaternaria.

Figura - Schemi delle strutture proteiche terziarie (a) e quaternarie (b).

Nelle proteine ​​oligomeriche, ciascuna catena polipeptidica è caratterizzata dalla sua struttura primaria, secondaria e terziaria ed è chiamata subunità o protomero. Le catene polipeptidiche (protomeri) in tali proteine ​​possono essere uguali o diverse. Le proteine ​​oligomeriche sono dette omogenee se i loro protomeri sono uguali ed eterogenee se i loro protomeri sono diversi. Ad esempio, la proteina emoglobina è composta da 4 catene: due protomeri -a e due -b. L'enzima a-amilasi è costituito da 2 catene polipeptidiche identiche. La struttura quaternaria si riferisce alla disposizione delle catene polipeptidiche (protomeri) l'una rispetto all'altra, cioè il metodo del loro impilamento e imballaggio congiunto. In questo caso, i protomeri interagiscono tra loro non con alcuna parte della loro superficie, ma con una certa area (superficie di contatto). Le superfici di contatto hanno una tale disposizione di gruppi atomici tra i quali si formano legami idrogeno, ionici e idrofobici. Inoltre anche la geometria dei protomeri favorisce la loro connessione. I protomi si incastrano come la chiave di una serratura. Tali superfici sono chiamate complementari. Ciascun protomero interagisce con l'altro in più punti, rendendo impossibile la connessione con altre catene polipeptidiche o proteine. Tali interazioni complementari di molecole sono alla base di tutti i processi biochimici nel corpo.

(1) e (2) si formano un dipeptide (una catena di due amminoacidi) e una molecola d'acqua. Secondo lo stesso schema, il ribosoma genera catene più lunghe di aminoacidi: polipeptidi e proteine. Diversi amminoacidi, che sono i “mattoni” delle proteine, differiscono nel radicale R.

Proprietà di un legame peptidico

Come nel caso di qualsiasi ammide, in un legame peptidico, a causa della risonanza delle strutture canoniche, il legame C-N tra il carbonio del gruppo carbonilico e l'atomo di azoto è parzialmente di natura doppia:

Ciò si manifesta, in particolare, in una diminuzione della sua lunghezza a 1,33 Angstrom:

Ciò si traduce nelle seguenti proprietà:

• 4 atomi di legame (C, N, O e H) e 2 atomi di carbonio α si trovano sullo stesso piano. I gruppi R degli amminoacidi e gli idrogeni degli atomi di carbonio α sono fuori da questo piano.
• H E O nel legame peptidico, così come gli atomi di carbonio α di due amminoacidi sono trans-orientati (l'isomero trans è più stabile). Nel caso degli amminoacidi L, come in tutte le proteine ​​e i peptidi naturali, anche i gruppi R sono trans-orientati.
• La rotazione attorno al legame C-N è difficile, ma la rotazione attorno al legame C-C è possibile.

Collegamenti

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2010.

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legame peptidico- - legame ammidico (NH CO), formato tra i gruppi amminico e carbossilico degli amminoacidi a seguito della reazione di disidratazione... Un breve dizionario di termini biochimici

legame peptidico- Legame covalente tra il gruppo alfa amminico di un amminoacido e il gruppo alfa carbossilico di un altro amminoacido Argomenti di biotecnologia IT legame peptidico ... Guida del traduttore tecnico

Legame peptidico- *legame peptidico *legame peptidico legame covalente tra due amminoacidi, risultante dalla connessione del gruppo amminico α di una molecola con il gruppo carbossilico α di un'altra molecola, con la contemporanea rimozione dell'acqua... Genetica. Dizionario enciclopedico

LEGAME PEPTIDICO- chimica. Legame CO NH, caratteristico degli amminoacidi nelle molecole proteiche e peptidiche. PS Si trova anche in alcuni altri composti organici. Durante la sua idrolisi si formano un gruppo carbossilico libero e un gruppo amminico... Grande Enciclopedia del Politecnico

Tipo di legame ammidico; nasce come risultato dell'interazione del gruppo amminico (NH2) di un amminoacido con? gruppo carbossilico (COOH) di un altro amminoacido. Il gruppo C(O) NH nelle proteine ​​e nei peptidi è in uno stato di tautomeria cheto-enolica (esistenza... ... Dizionario enciclopedico biologico

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Legame peptidico Legame peptidico. Un tipo di legame ammidico formato tra i gruppi α carbossilici e α amminici di due amminoacidi. (

Gli amminoacidi sono in grado di connettersi tra loro attraverso legami chiamati legami peptidici, formando così una molecola polimerica. Se il numero di aminoacidi non supera 10, viene chiamato il nuovo composto peptide; se da 10 a 40 aminoacidi – polipeptide, se più di 40 aminoacidi – proteina.

Un legame peptidico è un legame tra il gruppo α-carbossilico di un amminoacido e il gruppo α-amminico di un altro amminoacido.

Formazione del legame peptidico

Se è necessario nominare il peptide, a tutti i nomi degli aminoacidi viene aggiunto il suffisso “-yl”; solo l'ultimo amminoacido mantiene il suo nome invariato; Ad esempio, Alan limo-ser limo-triptofo en o γ-glutammina limo-cisteina limo- sfarzo E n (altrimenti chiamato glutatione).

Le proprietà di un legame peptidico includono:

1. Complanarità

Tutti gli atomi inclusi nel gruppo peptidico si trovano sullo stesso piano, con gli atomi “H” e “O” situati sui lati opposti del legame peptidico.

2. Trasposizione dei sostituenti

Radicali aminoacidici rispetto all'asse peptidico CN- i collegamenti sono su lati “diversi”, in posizione trans.

3. Due forme equivalenti

Il legame peptidico si trova nella forma cheto e nella forma enolica.

4. Capacità di formare legami idrogeno.

Gli atomi di ossigeno e idrogeno inclusi nel gruppo peptidico hanno la capacità di formare legami idrogeno con gli atomi di ossigeno e idrogeno di altri gruppi peptidici.

5. Il legame peptidico ha in parte il carattere di un doppio legame.

La lunghezza di un legame peptidico è inferiore a quella di un legame singolo, è una struttura rigida e la rotazione attorno ad essa è difficile. Ma poiché oltre al legame peptidico ci sono altri legami nella proteina, la catena di amminoacidi è in grado di ruotare attorno all'asse principale, il che conferisce alle proteine ​​diverse conformazioni (disposizione spaziale degli atomi).

Proteine, loro contenuto nella materia vivente e peso molecolare

Proteine, loro struttura e proprietà

Delle sostanze organiche della materia vivente, le proteine, o proteine ​​(dal greco. protoss– principale, primario). Gli organismi che attualmente vivono sulla Terra contengono circa 1 trilione di tonnellate di proteine. Della massa, ad esempio, di una cellula animale, le proteine ​​costituiscono il 10–18%, cioè metà del peso secco della cellula.

Ogni cellula contiene almeno diverse migliaia di molecole proteiche.

Le proteine ​​sono polimeri ad alto peso molecolare (macromolecole) con un peso molecolare da 6mila a 1 milione e oltre. Rispetto alle molecole di alcol o acidi organici, le proteine ​​sembrano giganti. Pertanto, il peso molecolare dell'insulina è 5700, l'albumina è 36.000, la miosina è 500.000.

Le proteine ​​contengono atomi C, H, O, N, S, P e talvolta Fe, Cu e Zn. Per chiarire la struttura chimica delle proteine ​​non è sufficiente la conoscenza della loro composizione elementare. Ad esempio, la formula empirica dell'emoglobina - C 3032 H 4816 O 872 S 8 Fe 4 - non dice nulla sulla natura della disposizione degli atomi nella molecola. È necessario acquisire familiarità con le caratteristiche strutturali delle molecole proteiche in modo più dettagliato.

2. Le proteine ​​sono polimeri non periodici. Struttura e proprietà degli amminoacidi

Per la loro natura chimica, le proteine ​​sono polimeri non periodici. I monomeri delle molecole proteiche sono amminoacidi. In generale, un amminoacido può essere chiamato qualsiasi composto che contiene sia un gruppo amminico (–NH 2) sia un gruppo di acidi organici – un gruppo carbossilico (–COOH). Il numero di amminoacidi possibili è molto ampio, ma le proteine ​​formano solo 20 cosiddetti amminoacidi dorati, o standard (8 di essi sono essenziali, perché non sono sintetizzati negli animali e nell'uomo). È la combinazione di questi 20 aminoacidi che dà tutta la varietà delle proteine. Dopo che una molecola proteica è stata assemblata, alcuni residui amminoacidici nella sua composizione possono subire cambiamenti chimici, così che nelle proteine ​​“mature” si possono trovare fino a 30 diversi residui amminoacidici (ma tutte le proteine ​​sono inizialmente costruite a partire da soli 20!).

La cellula contiene amminoacidi liberi che costituiscono il pool di amminoacidi, grazie al quale avviene la sintesi di nuove proteine. Questo fondo viene reintegrato con aminoacidi che entrano costantemente nella cellula a causa della scomposizione delle proteine ​​​​alimentari da parte degli enzimi digestivi o della scomposizione delle proprie proteine ​​di riserva. A seconda della composizione aminoacidica, le proteine ​​possono essere complete, contenenti l'intero insieme di aminoacidi, e incomplete, a cui mancano alcuni aminoacidi.

La formula generale degli amminoacidi è mostrata in figura. Sul lato sinistro della formula c'è il gruppo amminico –NH 2 e in alto c'è il gruppo carbossilico –COOH. Il gruppo –NH 2 ha proprietà basiche, il gruppo –COOH ha proprietà acide. Pertanto, gli amminoacidi sono composti anfoteri che combinano le proprietà di un acido e di una base.

Gli amminoacidi si distinguono per i loro radicali (R), che possono essere una varietà di composti. Ciò si traduce in un'ampia varietà di aminoacidi.

Le proprietà anfotere degli amminoacidi determinano la loro capacità di interagire tra loro. Due amminoacidi si combinano attraverso una reazione di condensazione in un'unica molecola stabilendo un legame tra il carbonio del gruppo acido e l'azoto del gruppo basico, liberando una molecola d'acqua.

Viene richiamata la connessione mostrata a sinistra peptide(dal greco Pepsi– digestione). Questo termine ci ricorda che questo legame viene idrolizzato dall'enzima digestivo del succo gastrico pepsina. La natura di un legame peptidico è covalente.

Una combinazione di due amminoacidi è chiamata dipeptide, tre - tripeptide, ecc. Un esempio di tripeptide è una proteina glutatione, costituito da residui di glicina, cisteina e acido glutammico. Si trova in tutte le cellule viventi (soprattutto in gran parte nel germe del grano e del lievito) ed è attivamente coinvolto nel metabolismo.

Glutatione

Fondamentalmente, le proteine ​​che compongono gli organismi viventi comprendono centinaia e migliaia di amminoacidi (il più delle volte da 100 a 300), motivo per cui vengono chiamate polipeptidi. Gli amminoacidi in una catena polipeptidica proteica sono chiamati residui amminoacidici.

I peptidi differiscono in numero ( N), la natura, l'ordine o la sequenza dei suoi residui amminoacidici. Possono essere paragonati a parole di diversa lunghezza, scritte utilizzando un alfabeto composto da 20 lettere. Da 20 amminoacidi si possono teoricamente ottenere 1020 possibili varianti di catena, ciascuna con una lunghezza di almeno 10 residui amminoacidici. Le proteine, isolate da organismi viventi, sono formate da centinaia e talvolta migliaia di residui di amminoacidi. Questa è la fonte dell'infinita varietà di molecole proteiche, che è un prerequisito importante per il processo evolutivo.