1. La struttura di una proteina è determinata da:
1) un gruppo di geni 2) un gene
3) una molecola di DNA 4) un insieme di geni di un organismo
2. Il gene codifica le informazioni sulla sequenza dei monomeri nella molecola:
1) tRNA 2) AA 3) glicogeno 4) DNA
3. Le triplette sono chiamate anticodoni:
1) DNA 2) t-RNA 3) i-RNA 4) r-RNA
4. Lo scambio di plastica consiste principalmente in reazioni:
1) decadimento delle sostanze organiche 2) decadimento delle sostanze inorganiche
3) sintesi di sostanze organiche 4) sintesi di sostanze inorganiche
5. La sintesi proteica in una cellula procariotica avviene:
1) sui ribosomi nel nucleo 2) sui ribosomi nel citoplasma 3) nella parete cellulare
6. Il processo di traduzione avviene:
1) nel citoplasma 2) nel nucleo 3) nei mitocondri
4) sulle membrane del reticolo endoplasmatico ruvido
7. La sintesi avviene sulle membrane del reticolo endoplasmatico granulare:
1) ATP; 2) carboidrati; 3) lipidi; 4) proteine.
8. Una tripletta codifica:
1. un AK 2 un segno di un organismo 3. parecchi AK
13. Fasi della biosintesi proteica.
1. trascrizione, traduzione 2. trasformazione, traduzione
3. trasorganizzazione, trascrizione
14. L'anticodone t-RNA è costituito da nucleotidi UCG. Quale tripletta di DNA è complementare ad essa?
1.UUG 2. TTC 3. TCG
2) una molecola costituita da due nuovi filamenti di DNA
4) una molecola figlia costituita da un vecchio e un nuovo filamento di DNA
18. La matrice per la sintesi di una molecola di mRNA durante la trascrizione è:
1) l'intera molecola di DNA 2) completamente una delle catene della molecola di DNA
4) in alcuni casi, una delle catene della molecola di DNA, in altri, l'intera molecola di DNA.
19. Il processo di auto-raddoppio della molecola del DNA.
1. replica 2. riparazione
3. reincarnazione
20. Durante la biosintesi proteica in una cellula, l'energia ATP:
1) consumato 2) conservato
21. Nelle cellule somatiche di un organismo multicellulare:
1) un diverso insieme di geni e proteine 2) lo stesso insieme di geni e proteine
3) lo stesso insieme di geni, ma un diverso insieme di proteine
23. Quale dei processi non si verifica nelle cellule di qualsiasi struttura e funzione:
1) sintesi proteica 2) metabolismo 3) mitosi 4) meiosi
24. Il termine "trascrizione" si riferisce al processo:
1) duplicazione del DNA 2) sintesi di i-RNA su DNA
3) la transizione dell'i-RNA ai ribosomi 4) la creazione di molecole proteiche sul polisoma
25. Sezione di una molecola di DNA, trasportare informazioni circa una molecola proteica è:
1) gene 2) fenotipo 3) genoma 4) genotipo
26. La trascrizione negli eucarioti avviene in:
1) citoplasma 2) membrana endoplasmatica 3) lisosomi 4) nucleo
27. La sintesi proteica avviene in:
1) reticolo endoplasmatico granulare
2) reticolo endoplasmatico liscio 3) nucleo 4) lisosomi
28. Un amminoacido è codificato da:
1) quattro nucleotidi 2) due nucleotidi
29. La tripletta di nucleotidi ATC nella molecola di DNA corrisponderà al codone della molecola i-RNA:
1) TAG 2) UAG 3) UTC 4) CAU
30. Segni di punteggiatura del codice genetico:
1. codificare alcune proteine 2. innescare la sintesi proteica
3. interrompere la sintesi proteica
31. Il processo di auto-raddoppio della molecola del DNA.
1. replica 2. riparazione 3. reincoronazione
32. La funzione dell'i-RNA nel processo di biosintesi.
1.stoccaggio informazioni ereditarie 2.trasporto di AA ai ribosomi
33. Il processo in cui i tRNA portano gli amminoacidi ai ribosomi.
1.trascrizione 2.traduzione 3.trasformazione
34. Ribosomi che sintetizzano la stessa molecola proteica.
1.cromosoma 2.polisoma 3.megacromosoma
35. Il processo mediante il quale gli amminoacidi formano una molecola proteica.
1.trascrizione 2.traduzione 3.trasformazione
36. Le reazioni di sintesi della matrice includono...
1. Replicazione del DNA 2. trascrizione, traduzione 3. entrambe le risposte sono corrette
37. Una tripletta di DNA contiene informazioni su:
1. Sequenze di amminoacidi in una molecola proteica
2. Mettere un certo AK nella catena proteica
3. Segno di un organismo specifico
4. Amminoacido incluso nella catena proteica
38. Il gene codifica informazioni su:
1) la struttura di proteine, grassi e carboidrati 2) la struttura primaria della proteina
3) sequenze nucleotidiche nel DNA
4) sequenze di amminoacidi in 2 o più molecole proteiche
39. La sintesi dell'mRNA inizia con:
1) Separazione del DNA in due filamenti 2) interazione dell'enzima RNA polimerasi e del gene
40. La trascrizione avviene:
1) nel nucleo 2) sui ribosomi 3) nel citoplasma 4) sui canali dell'EPS liscio
41. La sintesi proteica non si verifica sui ribosomi in:
1) l'agente eziologico della tubercolosi 2) le api 3) l'agarico di mosca 4) il batteriofago
42. Durante la traduzione, il modello per assemblare la catena polipeptidica di una proteina è:
1) entrambi i filamenti di DNA 2) uno dei filamenti della molecola di DNA
3) molecola di mRNA 4) in alcuni casi una delle catene di DNA, in altri una molecola di mRNA
La struttura chimica delle proteine è rappresentata da alfa-aminoacidi collegati in una catena attraverso un legame peptidico. Negli organismi viventi, la composizione determina il codice genetico. Nel processo di sintesi, nella maggior parte dei casi, vengono utilizzati 20 aminoacidi di tipo standard. Molte delle loro combinazioni formano molecole proteiche con un'ampia varietà di proprietà. I residui di amminoacidi subiscono spesso modifiche post-traduzionali. Possono verificarsi prima che la proteina inizi a svolgere le sue funzioni e nel processo della sua attività nella cellula. Negli organismi viventi, diverse molecole spesso formano complessi complessi. Un esempio è l'associazione fotosintetica.
Scopo dei collegamenti
Le proteine sono considerate una componente importante della nutrizione umana e animale a causa del fatto che nei loro corpi tutti amminoacidi essenziali non può essere sintetizzato. Alcuni di loro dovrebbero venire con cibi proteici. Le principali fonti di composti sono carne, noci, latte, pesce, cereali. In misura minore, le proteine sono presenti nelle verdure, nei funghi e nei frutti di bosco. Quando digerite dagli enzimi, le proteine consumate vengono scomposte in amminoacidi. Sono già utilizzati nella biosintesi delle proprie proteine nel corpo o sono ulteriormente decomposti - per produrre energia.
Riferimento storico
La sequenza della struttura della proteina dell'insulina è stata determinata per la prima volta da Frederick Senger. Per il suo lavoro ricevette il Premio Nobel nel 1958. Sanger ha usato il metodo del sequenziamento. Utilizzando la diffrazione dei raggi X sono state successivamente ottenute (alla fine degli anni '50) le strutture tridimensionali della mioglobina e dell'emoglobina. Il lavoro è stato svolto da John Kendrew e Max Perutz.
Struttura di una molecola proteica
Include polimeri lineari. A loro volta, sono costituiti da residui di alfa-aminoacidi, che sono monomeri. Inoltre, la struttura della proteina può comprendere componenti aventi natura non amminoacidica e residui amminoacidici di tipo modificato. Quando si designano i componenti, vengono utilizzate abbreviazioni di 1 o 3 lettere. Un composto contenente da due a diverse decine di residui viene spesso definito "polipeptide". Come risultato dell'interazione del gruppo alfa-carbossilico di un amminoacido con il gruppo alfa-amminico di un altro, compaiono legami (durante la formazione della struttura proteica). Nel composto vengono isolate le estremità C- e N-, a seconda di quale gruppo del residuo amminoacidico è libero: -COOH o -NH 2. Nel processo di sintesi proteica sul ribosoma, di regola, un residuo di metionina funge da primo terminale; l'aggancio di quelli successivi si effettua al C-terminale dei precedenti.
Livelli organizzativi
Sono stati proposti da Lindrem-Lang. Nonostante questa divisione sia considerata in qualche modo obsoleta, è ancora utilizzata. È stato proposto di allocare quattro livelli di organizzazione delle connessioni. Viene determinata la struttura primaria di una molecola proteica codice genetico e le caratteristiche del gene. Per più livelli alti caratteristicamente formata durante il ripiegamento delle proteine. La struttura spaziale di una proteina è generalmente determinata dalla catena di amminoacidi. Tuttavia, è abbastanza flessibile. Può essere influenzato da fattori esterni. A questo proposito è più corretto parlare della conformazione del composto, che è la più favorevole ed energeticamente preferibile.
1 livello
È rappresentato dalla sequenza dei residui amminoacidici della catena polipeptidica. Di norma, viene descritto utilizzando una o tre designazioni di lettere. La struttura primaria delle proteine è caratterizzata da combinazioni stabili di residui di amminoacidi. Svolgono determinati compiti. Tali "motivi conservatori" rimangono preservati nel corso dell'evoluzione delle specie. Possono essere spesso usati per prevedere il problema di una proteina sconosciuta. Valutando il grado di somiglianza (omologia) in catene di amminoacidi di organismi diversi, si può determinare la distanza evolutiva formata tra i taxa che compongono questi organismi. La struttura primaria delle proteine è determinata dal sequenziamento o dal complesso iniziale del suo mRNA utilizzando la tabella del codice genetico.
Ordinamento locale di una sezione della catena
Questo è il livello successivo di organizzazione: la struttura secondaria delle proteine. Ci sono diversi tipi di esso. L'ordinamento locale della regione della catena polipeptidica è stabilizzato da legami idrogeno. I tipi più popolari sono:
Struttura spaziale
La struttura terziaria delle proteine include elementi del livello precedente. Si stanno stabilizzando tipi diversi interazioni. In questo caso, i legami idrofobici sono di fondamentale importanza. La stabilizzazione comporta:
- interazioni covalenti.
- Legami ionici che si formano tra gruppi di aminoacidi laterali che hanno cariche opposte.
- Interazioni con idrogeno.
- legami idrofobici. Nel processo di interazione con gli elementi H 2 O circostanti, la proteina viene piegata in modo che i gruppi di amminoacidi non polari laterali siano isolati dalla soluzione acquosa. I gruppi idrofili (polari) compaiono sulla superficie della molecola.
La struttura terziaria delle proteine è determinata dalla risonanza magnetica (nucleare), da alcuni tipi di microscopia e da altri metodi.
Principio di posa
Gli studi hanno dimostrato che tra 2 e 3 livelli è conveniente individuarne un altro. Si chiama "architettura", "motivo di posa". È determinato dalla disposizione reciproca dei componenti della struttura secondaria (filamenti beta ed eliche alfa) entro i confini di un globulo compatto - un dominio proteico. Può esistere indipendentemente o essere incluso in una proteina più grande insieme ad altre simili. È stato stabilito che i motivi stilistici sono piuttosto conservatori. Si verificano in proteine che non hanno né relazioni evolutive né funzionali. La definizione di architettura è alla base della classificazione razionale (fisica).
Organizzazione del dominio
Con la disposizione reciproca di diverse catene di polipeptidi nella composizione di un complesso proteico, si forma una struttura quaternaria di proteine. Gli elementi che compongono la sua composizione si formano separatamente sui ribosomi. Solo dopo che la sintesi è completata, questa struttura proteica inizia a formarsi. Può contenere catene polipeptidiche diverse e identiche. La struttura quaternaria delle proteine è stabilizzata dalle stesse interazioni del livello precedente. Alcuni complessi possono includere diverse decine di proteine.
Struttura proteica: compiti protettivi
I polipeptidi del citoscheletro, agendo in qualche modo come rinforzo, danno una forma a molti organelli e partecipano al suo cambiamento. Le proteine strutturali forniscono protezione al corpo. Un esempio di tale proteina è il collagene. Costituisce la base nella sostanza intercellulare dei tessuti connettivi. La cheratina ha anche una funzione protettiva. Costituisce la base di corna, piume, capelli e altri derivati dell'epidermide. Quando le tossine sono legate alle proteine, in molti casi si verifica la disintossicazione di queste ultime. È così che viene svolto il compito di protezione chimica del corpo. Particolarmente importante nel processo di neutralizzazione delle tossine in corpo umano giocare agli enzimi epatici. Sono in grado di abbattere i veleni o convertirli in una forma solubile. Ciò contribuisce a un loro trasporto più rapido dal corpo. Le proteine presenti nel sangue e in altri fluidi corporei forniscono protezione immunitaria suscitando una risposta sia all'attacco di agenti patogeni che al danno. Le immunoglobuline (anticorpi e componenti del sistema del complemento) sono in grado di neutralizzare batteri, proteine estranee e virus.
Meccanismo di regolazione
Le molecole proteiche, che non agiscono né come fonte di energia né come materiale da costruzione, controllano molti processi intracellulari. Quindi, a causa loro, viene eseguita la regolazione della traduzione, della trascrizione, dell'affettamento, dell'attività di altri polipeptidi. Il meccanismo di regolazione si basa sull'attività enzimatica o si manifesta attraverso il legame specifico con altre molecole. Ad esempio, fattori di trascrizione, polipeptidi attivatori e proteine repressorie possono controllare il tasso di trascrizione genica. Allo stesso tempo, interagiscono con le sequenze regolatrici dei geni. Ruolo critico nel controllo sul corso dei processi intracellulari, è assegnato alle fosfatasi proteiche e alle protein chinasi. Questi enzimi avviano o sopprimono l'attività di altre proteine aggiungendo o rimuovendo da esse gruppi di fosfato.
Segnale compito
Spesso è combinato con una funzione di regolamentazione. Questo perché molti polipeptidi intracellulari ed extracellulari possono trasmettere segnali. Fattori di crescita, citochine, ormoni e altri composti hanno questa capacità. Gli steroidi vengono trasportati attraverso il sangue. L'interazione dell'ormone con il recettore funge da segnale, grazie al quale viene attivata la risposta della cellula. Gli steroidi controllano il contenuto di composti nel sangue e nelle cellule, la riproduzione, la crescita e altri processi. Un esempio è l'insulina. Regola i livelli di glucosio. L'interazione delle cellule avviene per mezzo di composti proteici segnale trasmessi attraverso la sostanza intercellulare.
Trasporto di elementi
Le proteine solubili coinvolte nel movimento di piccole molecole hanno un'elevata affinità per il substrato presente in alta concentrazione. Hanno anche la capacità di rilasciarlo facilmente in aree a basso contenuto. Un esempio è la proteina di trasporto dell'emoglobina. Sposta l'ossigeno dai polmoni ad altri tessuti e da questi trasferisce l'anidride carbonica. Alcune proteine di membrana sono anche coinvolte nel trasporto di piccole molecole attraverso le pareti cellulari, modificandole. Lo strato lipidico del citoplasma è resistente all'acqua. Ciò impedisce la diffusione di molecole cariche o polari. Le connessioni di trasporto a membrana sono generalmente suddivise in vettori e canali.
Connessioni di backup
Queste proteine formano le cosiddette riserve. Si accumulano, ad esempio, nei semi delle piante, nelle uova degli animali. Tali proteine fungono da fonte di riserva di materia ed energia. Alcuni composti sono usati dall'organismo come serbatoio di amminoacidi. Essi, a loro volta, sono i precursori delle sostanze attive coinvolte nella regolazione del metabolismo.
Recettori cellulari
Tali proteine possono essere localizzate sia direttamente nel citoplasma che incorporate nel muro. Una parte della connessione riceve un segnale. Di norma, è una sostanza chimica e, in alcuni casi, un effetto meccanico (allungamento, ad esempio), luce e altri stimoli. Nel processo di esposizione del segnale a un certo frammento della molecola - il polipeptide recettore - iniziano i suoi cambiamenti conformazionali. Provocano un cambiamento nella conformazione del resto della cellula, che effettua la trasmissione dello stimolo ad altri componenti della cellula. L'invio di un segnale può essere effettuato in diversi modi. Alcuni recettori sono in grado di catalizzare reazione chimica, questi ultimi agiscono come canali ionici che si chiudono o si aprono sotto l'influenza di uno stimolo. Alcuni composti legano specificamente le molecole intermedie all'interno della cellula.
Polipeptidi motori
Esiste un'intera classe di proteine che forniscono il movimento del corpo. Le proteine motorie sono coinvolte nella contrazione muscolare, nel movimento cellulare, nell'attività dei flagelli e delle ciglia. A causa loro, viene eseguito anche il trasporto diretto e attivo. Chinesine e dineine effettuano il trasferimento di molecole lungo i microtubuli utilizzando l'idrolisi dell'ATP come fonte di energia. Questi ultimi spostano gli organelli e altri elementi verso il centrosoma dalle regioni cellulari periferiche. Le cinesine si trasferiscono direzione inversa. Le dineine sono anche responsabili dell'attività di flagelli e ciglia.
Esistenza comprovata di 4 livelli organizzazione strutturale molecola proteica.
Struttura primaria di una proteina- la sequenza dei residui amminoacidici nella catena polipeptidica. Nelle proteine, i singoli amminoacidi sono legati tra loro. legami peptidici derivanti dall'interazione di gruppi a-carbossilici e a-amminici di amminoacidi.
Ad oggi è stata decifrata la struttura primaria di decine di migliaia di proteine diverse. Per determinare la struttura primaria di una proteina, i metodi di idrolisi determinano la composizione di amminoacidi. Viene quindi determinata la natura chimica degli amminoacidi terminali. Il passo successivo è determinare la sequenza di amminoacidi nella catena polipeptidica. Per questo viene utilizzata l'idrolisi parziale selettiva (chimica ed enzimatica). È possibile utilizzare l'analisi di diffrazione dei raggi X, nonché i dati sulla sequenza nucleotidica complementare del DNA.
Struttura secondaria di una proteina– configurazione della catena polipeptidica, cioè un metodo per confezionare una catena polipeptidica in una conformazione specifica. Questo processo non procede in modo caotico, ma secondo il programma stabilito nella struttura primaria.
La stabilità della struttura secondaria è fornita principalmente da legami idrogeno, tuttavia, i legami covalenti - legami peptidici e disolfuro - danno un certo contributo.
Viene considerato il tipo più probabile di struttura delle proteine globulari un'elica. La torsione della catena polipeptidica avviene in senso orario. Ogni proteina è caratterizzata da un certo grado di spiralizzazione. Se le catene di emoglobina sono per il 75% elicoidali, la pepsina è solo del 30%.
Viene chiamato il tipo di configurazione delle catene polipeptidiche che si trovano nelle proteine dei capelli, della seta e dei muscoli b-strutture. I segmenti della catena peptidica sono disposti in uno strato, formando una figura simile a un foglio piegato a fisarmonica. Lo strato può essere formato da due o più catene peptidiche.
In natura, ci sono proteine la cui struttura non corrisponde né alla struttura β né a quella a, ad esempio, il collagene è una proteina fibrillare che costituisce la maggior parte del tessuto connettivo nell'uomo e negli animali.
Struttura terziaria di una proteina- orientamento spaziale dell'elica polipeptidica o metodo di deposizione della catena polipeptidica in un certo volume. La prima proteina la cui struttura terziaria è stata chiarita dall'analisi di diffrazione dei raggi X è la mioglobina del capodoglio (Fig. 2).
Nella stabilizzazione della struttura spaziale delle proteine, oltre a legami covalenti, il ruolo principale è svolto dai legami non covalenti (idrogeno, interazioni elettrostatiche di gruppi carichi, forze intermolecolari di van der Waals, interazioni idrofobiche, ecc.).
Secondo i concetti moderni, la struttura terziaria di una proteina dopo il completamento della sua sintesi si forma spontaneamente. Di base forza motriceè l'interazione dei radicali amminoacidici con le molecole d'acqua. In questo caso, i radicali idrofobici non polari degli amminoacidi sono immersi all'interno della molecola proteica e i radicali polari sono orientati verso l'acqua. Viene chiamato il processo di formazione della struttura spaziale nativa della catena polipeptidica pieghevole. Le cellule hanno proteine isolate chiamate accompagnatori. Partecipano alla piegatura. Sono state descritte numerose malattie ereditarie umane, il cui sviluppo è associato a una violazione dovuta a mutazioni nel processo di piegatura (pigmentosi, fibrosi, ecc.).
L'esistenza di livelli di organizzazione strutturale di una molecola proteica, intermedi tra le strutture secondarie e terziarie, è stata dimostrata dai metodi di analisi di diffrazione dei raggi X. Dominioè un'unità strutturale globulare compatta all'interno della catena polipeptidica (Fig. 3). Sono state scoperte molte proteine (ad esempio le immunoglobuline) costituite da domini diversi per struttura e funzione e codificate da geni diversi.
Tutto proprietà biologiche le proteine sono associate alla conservazione della loro struttura terziaria, che è chiamato nativo. Un globulo proteico non è una struttura assolutamente rigida: sono possibili movimenti reversibili di parti della catena peptidica. Questi cambiamenti non disturbano la conformazione complessiva della molecola. La conformazione di una molecola proteica è influenzata dal pH del mezzo, dalla forza ionica della soluzione e dall'interazione con altre sostanze. Qualsiasi impatto che porti a una violazione della conformazione nativa della molecola è accompagnato da una perdita parziale o completa della proteina delle sue proprietà biologiche.
Struttura proteica quaternaria- un metodo per la deposizione nello spazio di singole catene polipeptidiche aventi la stessa o diversa struttura primaria, secondaria o terziaria, e la formazione di un'unica formazione macromolecolare sotto il profilo strutturale e funzionale.
Viene chiamata una molecola proteica costituita da diverse catene polipeptidiche oligomero, e ogni catena inclusa in essa - protomero. Le proteine oligomeriche sono più spesso costruite da un numero pari di protomeri, ad esempio una molecola di emoglobina è costituita da due catene polipeptidiche a e due b (Fig. 4).
La struttura quaternaria ha circa il 5% di proteine, tra cui emoglobina, immunoglobuline. La struttura delle subunità è caratteristica di molti enzimi.
Le molecole proteiche che compongono una proteina con una struttura quaternaria si formano separatamente sui ribosomi e solo dopo la fine della sintesi formano una struttura supramolecolare comune. Una proteina acquisisce attività biologica solo quando i suoi protomeri costituenti si combinano. Gli stessi tipi di interazioni partecipano alla stabilizzazione della struttura quaternaria come alla stabilizzazione del terziario.
Alcuni ricercatori riconoscono l'esistenza di un quinto livello di organizzazione strutturale delle proteine. esso metaboliti - complessi macromolecolari polifunzionali di vari enzimi che catalizzano l'intero percorso delle trasformazioni del substrato (sintetasi degli acidi grassi superiori, complesso della piruvato deidrogenasi, catena respiratoria).
Proteine e loro funzioni.Studieremo le principali sostanze che compongono i nostri organismi. Uno dei più importanti sono le proteine.
Scoiattoli(proteine, polipeptidi) - sostanze di carbonio, costituite da concatenate aminoacidi. sono obbligatori parte integrale tutte le cellule.
Aminoacidi- composti del carbonio, le cui molecole contengono contemporaneamente gruppi carbossilici (-COOH) e amminici (NH2).
Un composto composto da un largo numero si chiama amminoacidi polipeptide. Ogni proteina è diversa struttura chimicaè un polipeptide. Alcune proteine sono costituite da diverse catene polipeptidiche. La maggior parte delle proteine contiene in media 300-500 residui di amminoacidi. Sono note diverse proteine naturali molto corte, lunghe 3-8 aminoacidi, e biopolimeri molto lunghi, lunghi più di 1500 aminoacidi.
Le proprietà delle proteine determinano la loro composizione amminoacidica, in una sequenza rigorosamente fissa, e la composizione amminoacidica, a sua volta, è determinata dal codice genetico. Quando si creano proteine, vengono utilizzati 20 amminoacidi standard.
La struttura delle proteine.
Ci sono diversi livelli:
- Struttura primaria - determinato dall'ordine di alternanza degli amminoacidi nella catena polipeptidica.
Venti diversi amminoacidi possono essere paragonati a 20 lettere dell'alfabeto chimico, che costituiscono "parole" lunghe 300-500 lettere. Con 20 lettere puoi scrivere un numero illimitato di parole così lunghe. Se consideriamo che la sostituzione o il riordinamento di almeno una lettera in una parola le conferisce un nuovo significato, allora il numero di combinazioni in una parola lunga 500 lettere sarà 20500.
È noto che la sostituzione anche di un'unità amminoacidica con un'altra in una molecola proteica ne modifica le proprietà. Ogni cella ne contiene diverse migliaia tipi diversi molecole proteiche e ognuna di esse è caratterizzata da una sequenza di amminoacidi rigorosamente definita. È l'ordine di alternanza degli amminoacidi in una data molecola proteica che determina le sue speciali proprietà fisico-chimiche e biologiche. I ricercatori sono in grado di decifrare la sequenza di amminoacidi in lunghe molecole proteiche e sintetizzare tali molecole.
- struttura secondaria- molecole proteiche a forma di spirale, con distanze uguali tra le spire.
Fra Gruppi N-H e C=O, situato su spire adiacenti, sorgono legami idrogeno. Si ripetono molte volte, fissano i giri regolari della spirale.
- Struttura terziaria- la formazione di una spirale.
Questo groviglio è formato dal regolare intreccio di sezioni della catena proteica. Gruppi di amminoacidi con carica positiva e negativa attraggono e riuniscono parti anche molto distanziate della catena proteica. Anche altre parti della molecola proteica, che trasportano, ad esempio, radicali "idrorepellenti" (idrofobici), si avvicinano l'una all'altra.
Ogni tipo di proteina è caratterizzata dalla propria forma di una palla con curve e cappi. La struttura terziaria dipende dalla struttura primaria, cioè dall'ordine degli amminoacidi nella catena.
- Struttura quaternaria- proteina di assemblaggio, costituita da diverse catene che differiscono nella struttura primaria.
Combinandosi insieme, creano una proteina complessa che ha non solo una struttura terziaria, ma anche quaternaria.denaturazione delle proteine.
Sotto l'influenza delle radiazioni ionizzanti, alta temperatura, forte agitazione, pH estremi (concentrazione di ioni idrogeno), così come un certo numero di solventi organici come alcol o acetone, le proteine cambiano il loro stato naturale. Viene chiamata la violazione della struttura naturale della proteina denaturazione. La stragrande maggioranza delle proteine perde la sua attività biologica, sebbene la loro struttura primaria non cambi dopo la denaturazione. Il fatto è che nel processo di denaturazione vengono violate le strutture secondarie, terziarie e quaternarie, a causa delle deboli interazioni tra i residui di amminoacidi e i legami peptidici covalenti (con l'unione di elettroni) non si rompono. La denaturazione irreversibile può essere osservata quando la proteina dell'uovo di gallina liquida e trasparente viene riscaldata: diventa densa e opaca. La denaturazione può anche essere reversibile. Dopo l'eliminazione del fattore denaturante, molte proteine sono in grado di tornare alla loro forma naturale, cioè rinaturare.
La capacità delle proteine di modificare reversibilmente la struttura spaziale in risposta all'azione di fattori fisici o chimici è alla base dell'irritabilità, la proprietà più importante di tutti gli esseri viventi.
Funzioni proteiche.
catalitico.
Centinaia di reazioni biochimiche avvengono continuamente in ogni cellula vivente. Nel corso di queste reazioni avviene la scissione e l'ossidazione dei nutrienti provenienti dall'esterno. L'energia dei nutrienti ottenuta per ossidazione ei prodotti della loro scomposizione sono utilizzati dalla cellula per sintetizzare i vari composti organici di cui ha bisogno. Il rapido verificarsi di tali reazioni è fornito da catalizzatori biologici o acceleratori di reazione - enzimi. Sono noti più di mille enzimi diversi. Sono tutti bianchi.
Proteine enzimatiche: accelerano le reazioni nel corpo. Gli enzimi sono coinvolti nella scomposizione di molecole complesse (catabolismo) e nella loro sintesi (anabolismo), nonché nella creazione e riparazione della sintesi del modello di DNA e RNA.Strutturale.
Le proteine strutturali del citoscheletro, come una specie di armatura, danno forma a cellule e molti organelli e sono coinvolte nel cambiamento della forma delle cellule. Il collagene e l'elastina sono i componenti principali della sostanza intercellulare del tessuto connettivo (ad esempio la cartilagine) e capelli, unghie, piume di uccelli e alcuni gusci sono costituiti da un'altra proteina strutturale, la cheratina.
Protettivo.
- Protezione fisica.(esempio: il collagene è una proteina che costituisce la base della sostanza intercellulare dei tessuti connettivi)
- Protezione chimica. Il legame delle tossine alle molecole proteiche ne assicura la disintossicazione. (esempio: enzimi epatici che scompongono i veleni o li convertono in una forma solubile, che contribuisce alla loro rapida rimozione dall'organismo)
Regolamentare.
- Protezione immunitaria. Quando batteri o virus entrano nel sangue di animali e umani, il corpo reagisce producendo speciali proteine protettive - anticorpi. Queste proteine si legano alle proteine di agenti patogeni estranei al corpo, che sopprime la loro attività vitale. Per ogni proteina estranea, il corpo produce speciali "anti-proteine" - anticorpi.
Gli ormoni sono trasportati nel sangue. La maggior parte degli ormoni animali sono proteine o peptidi. Il legame dell'ormone al recettore è un segnale che innesca una risposta nella cellula. Gli ormoni regolano la concentrazione di sostanze nel sangue e nelle cellule, la crescita, la riproduzione e altri processi. Un esempio di tali proteine è insulina che regola la concentrazione di glucosio nel sangue.
Le cellule interagiscono tra loro utilizzando proteine segnale trasmesse attraverso la sostanza intercellulare. Tali proteine includono, ad esempio, citochine e fattori di crescita.
citochine- piccole molecole di informazione peptidiche. Regolano le interazioni tra le cellule, determinano la loro sopravvivenza, stimolano o sopprimono la crescita, la differenziazione, l'attività funzionale e la morte cellulare programmata, assicurano il coordinamento delle azioni del sistema immunitario, endocrino e nervoso.
Trasporto.
Solo le proteine trasportano sostanze nel sangue, ad esempio, lipoproteine(trasferimento di grasso) emoglobina(trasporto di ossigeno), transferrina(trasporto del ferro) o attraverso le membrane - Na +, K + -ATPasi(trasporto transmembrana opposto di ioni sodio e potassio), Ca2+-ATPasi(pompando ioni calcio fuori dalla cellula).
Recettore.
I recettori proteici possono essere localizzati nel citoplasma o integrati membrana cellulare. Una parte della molecola del recettore riceve un segnale, il più delle volte una sostanza chimica e, in alcuni casi, un'azione meccanica leggera (ad esempio allungamento) e altri stimoli.
Costruzione.
Gli animali in via di evoluzione hanno perso la capacità di sintetizzare dieci aminoacidi particolarmente complessi, detti essenziali. Li ottengono già pronti con cibo vegetale e animale. Tali aminoacidi si trovano nelle proteine dei latticini (latte, formaggio, ricotta), nelle uova, nel pesce, nella carne, nonché nella soia, nei fagioli e in alcune altre piante. Nel tratto digestivo, le proteine vengono scomposte in aminoacidi, che vengono assorbiti nel flusso sanguigno ed entrano nelle cellule. Nelle cellule, dagli aminoacidi già pronti, vengono costruite le proprie proteine, caratteristiche di un dato organismo. Le proteine sono una componente essenziale di tutte le strutture cellulari e questo è il loro importante ruolo costruttivo.
Energia.
Le proteine possono fungere da fonte di energia per la cellula. Con una mancanza di carboidrati o grassi, le molecole di aminoacidi vengono ossidate. L'energia rilasciata in questo processo viene utilizzata per supportare i processi vitali del corpo. Con il digiuno prolungato vengono utilizzate proteine di muscoli, organi linfoidi, tessuti epiteliali e fegato.
Motore (motore).
Un'intera classe di proteine motorie prevede i movimenti del corpo, ad esempio la contrazione muscolare, compreso il movimento dei ponti di miosina nel muscolo, il movimento delle cellule all'interno del corpo (ad esempio il movimento ameboide dei leucociti).
In realtà è molto breve descrizione funzioni delle proteine, che possono solo dimostrare chiaramente le loro funzioni e il loro significato nel corpo.
Un piccolo video per capire le proteine:
Chimica biologica Lelevich Vladimir Valeryanovich
Livelli di organizzazione strutturale delle proteine
Struttura primaria- una sequenza lineare rigorosamente definita di amminoacidi nella catena polipeptidica.
I principi strategici per lo studio della struttura primaria di una proteina hanno subito cambiamenti significativi con lo sviluppo e il miglioramento dei metodi utilizzati. Vanno notate tre fasi principali del loro sviluppo. La prima fase inizia con il classico lavoro di F. Sanger (1953) sull'instaurazione della sequenza aminoacidica dell'insulina, la seconda - con l'introduzione diffusa di un sequenziatore automatico nell'analisi strutturale delle proteine (inizio anni '70 di il 20° secolo), il terzo - con lo sviluppo di metodi ad alta velocità per l'analisi della sequenza nucleotidica del DNA (primi anni '80).
La struttura primaria di una proteina è determinata da:
1. La natura degli amminoacidi inclusi nella molecola.
2. La quantità relativa di ciascun amminoacido.
3. Una sequenza rigorosamente definita di amminoacidi nella catena polipeptidica.
Studi preliminari prima di determinare la struttura primaria di una proteina
1. Purificazione delle proteine
2. Determinazione del peso molecolare.
3. Determinazione del tipo e del numero di gruppi protesici (se la proteina è coniugata).
4. Determinazione della presenza di legami disolfuro intra o intermolecolari. Solitamente, la presenza di gruppi sulfidrilici nella proteina nativa viene determinata simultaneamente.
5. Pretrattamento di proteine di 4a struttura ai fini della dissociazione di subunità, loro isolamento e successivo studio.
Fasi di determinazione della struttura primaria di proteine e polipeptidi
1. Determinazione della composizione di amminoacidi (idrolisi, analizzatore di amminoacidi).
2. Identificazione degli amminoacidi N- e C-terminali.
3. Scissione della catena polipeptidica in frammenti (tripsina, chimotripsina, bromuro di cianogeno, idrossilammina, ecc.).
4. Determinazione della sequenza amminoacidica di frammenti peptidici (sequencer).
5. Scissione della catena polipeptidica originale con altri mezzi e determinazione della loro sequenza amminoacidica.
6. Stabilire l'ordine di disposizione dei frammenti peptidici in aree sovrapposte (ottenimento di mappe peptidiche).
Metodi per la determinazione degli aminoacidi N-terminali
1. Il metodo di Sanger.
2. Il metodo di Edman (implementato nel sequencer).
3. Reazione con dansil cloruro.
4. Metodo che utilizza l'aminopeptidasi.
Metodi per la determinazione degli aminoacidi C-terminali
1. Metodo Akabori.
2. Metodo che utilizza carbossipeptidasi.
3. Metodo che utilizza boroidruro di sodio.
Pattern generali riguardanti la sequenza aminoacidica delle proteine
1. Non esiste una singola sequenza univoca o un gruppo di sequenze parziali comuni a tutte le proteine.
2. Le proteine che svolgono funzioni diverse hanno sequenze diverse.
3. Le proteine con funzioni simili hanno sequenze simili, ma di solito c'è solo un piccolo grado di corrispondenza delle sequenze.
4. Le stesse proteine che svolgono le stesse funzioni, ma isolate da organismi diversi, hanno solitamente una significativa somiglianza nella sequenza.
5. Le stesse proteine che svolgono le stesse funzioni e isolate da organismi della stessa specie hanno quasi sempre esattamente la stessa sequenza.
I livelli più elevati di struttura proteica, la loro attività biologica sono strettamente correlati e sono in realtà determinati dalla sequenza amminoacidica. Cioè, la struttura primaria è determinata geneticamente e determina le proprietà individuali delle proteine, la loro specificità di specie e tutte le strutture successive si formano sulla sua base.
La struttura secondaria di una proteina è la configurazione di una catena polipeptidica risultante dalle interazioni tra i suoi gruppi funzionali.
Varietà della struttura secondaria:
1. ?-spirale.
2. Foglio piegato (?-struttura).
3. Groviglio statistico.
Le prime due varietà sono una disposizione ordinata, la terza è una disposizione non ordinata.
Struttura super secondaria delle proteine.
Il confronto delle conformazioni di proteine con struttura e funzioni diverse ha rivelato la presenza di combinazioni simili di elementi della struttura secondaria in esse. Un tale ordine specifico di formazione delle strutture secondarie è chiamato struttura supersecondaria. La struttura supersecondaria si forma a causa delle interazioni interradicali.
Varietà della struttura super secondaria delle proteine:
1. Struttura super secondaria del tipo ?-barile. Assomiglia davvero a un barile, dove ogni struttura α si trova all'interno ed è collegata da una sezione α-elicoidale della catena situata sulla superficie. È caratteristico di alcuni enzimi: isomerasi trioso fosfato, piruvato chinasi.
2. Motivo strutturale "?-elica - giro - ?-elica". Trovato in molte proteine che legano il DNA.
3. Struttura super secondaria a forma di "dito di zinco". È anche caratteristico delle proteine che legano il DNA. Un "dito di zinco" è un frammento proteico contenente circa 20 amminoacidi, in cui l'atomo di zinco è legato a quattro radicali amminoacidici: solitamente due residui di cisteina e due residui di istidina.
4. Struttura super secondaria a forma di "cerniera di leucina". La combinazione di protomeri o singole proteine in complessi viene talvolta effettuata utilizzando motivi strutturali chiamati "cerniera di leucina". Gli istoni sono un esempio di tale combinazione di proteine. Queste sono proteine nucleari, che includono un gran numero di amminoacidi caricati positivamente: arginina e lisina. Le molecole di istone vengono combinate in complessi con l'aiuto di "fermagli di leucina", nonostante tutti i monomeri abbiano una forte carica positiva.
Per la presenza di?-eliche e?-strutture, le proteine globulari possono essere suddivise in 4 categorie:
La struttura terziaria di una proteina è l'orientamento spaziale della catena polipeptidica o il modo in cui è disposta in un certo volume.
A seconda della forma della struttura terziaria, si distinguono proteine globulari e fibrillari. Nelle proteine globulari, spesso predomina l'elica α, le proteine fibrillari si formano sulla base della struttura β.
Alla stabilizzazione della struttura terziaria della proteina globulare possono partecipare:
1. legami idrogeno di una struttura a spirale;
2. legami idrogeno?-strutture;
3. legami idrogeno tra radicali di catene laterali;
4. interazioni idrofobiche tra gruppi non polari;
5. interazioni elettrostatiche tra gruppi di carica opposta;
6. legami disolfuro;
7. legami di coordinazione di ioni metallici.
La struttura quaternaria di una proteina è un modo per deporre nello spazio singole catene polipeptidiche che hanno la stessa (o diversa) struttura primaria, secondaria o terziaria e la formazione di un'unica formazione macromolecolare negli aspetti strutturali e funzionali.
La struttura quaternaria è caratteristica delle proteine costituite da diverse subunità. L'interazione tra siti complementari di subunità nella struttura quaternaria viene effettuata utilizzando legami idrogeno e ionici, forze di van der Waals e interazioni idrofobiche. Raramente si verificano legami covalenti.
Vantaggi della costruzione della proteina della subunità rispetto a una singola catena polipeptidica lunga.
In primo luogo, la presenza di una struttura a subunità permette di “salvare” materiale genetico. Per le proteine oligomeriche costituite da subunità identiche, le dimensioni del gene strutturale e, di conseguenza, la lunghezza dell'RNA messaggero diminuiscono drasticamente.
In secondo luogo, con una dimensione della catena relativamente piccola, l'influenza degli errori casuali che possono verificarsi durante la biosintesi delle molecole proteiche diminuisce. Inoltre, è possibile un'ulteriore abbattimento di polipeptidi "errati" errati nel processo di associazione di subunità in un unico complesso.
In terzo luogo, la presenza di una struttura di subunità in molte proteine consente alla cellula di regolare facilmente la propria attività spostando l'equilibrio di associazione-dissociazione in una direzione o nell'altra.
Infine, la struttura delle subunità facilita e accelera il processo di evoluzione molecolare. Le mutazioni che portano solo a piccoli cambiamenti conformazionali a livello della struttura terziaria a causa dell'amplificazione multipla di questi cambiamenti durante il passaggio alla struttura quaternaria possono contribuire alla comparsa di nuove proprietà nella proteina.
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