Biosíntesis de proteínas.

1. Se determina la estructura de una proteína:

1) un grupo de genes 2) un gen

3) una molécula de ADN 4) la totalidad de los genes de un organismo

2. El gen codifica información sobre la secuencia de monómeros en la molécula:

1) ARNt 2) AA 3) glucógeno 4) ADN

3. Los trillizos se llaman anticodones:

1) ADN 2) t-ARN 3) i-ARN 4) r-ARN

4. El intercambio plástico consiste principalmente en reacciones:

1) descomposición de sustancias orgánicas 2) descomposición de sustancias inorgánicas

3) síntesis de sustancias orgánicas 4) síntesis de sustancias inorgánicas

5. La síntesis de proteínas en una célula procariótica ocurre:

1) en los ribosomas del núcleo 2) en los ribosomas del citoplasma 3) en la pared celular

6. El proceso de transmisión ocurre:

1) en el citoplasma 2) en el núcleo 3) en las mitocondrias

4) en las membranas del retículo endoplásmico rugoso

7. La síntesis se produce en las membranas del retículo endoplásmico granular:

1)ATP; 2) carbohidratos; 3) lípidos; 4) proteínas.

8. Un triplete codifica:

1. una AK 2 un signo de un organismo 3. varias AK

13. Etapas de la biosíntesis de proteínas.

1.transcripción, traducción 2.transformación, traducción

3.transorganización, transcripción

14. El anticodón del ARNt consta de nucleótidos UCG. ¿Qué triplete de ADN es complementario?

1.UUG 2.TTC 3.TCG

2) una molécula que consta de dos nuevas cadenas de ADN

4) una molécula hija que consta de una cadena de ADN nueva y antigua

18. La plantilla para la síntesis de una molécula de ARNm durante la transcripción es:

1) toda la molécula de ADN 2) completamente una de las cadenas de la molécula de ADN

4) en algunos casos, una de las cadenas de la molécula de ADN, en otros, la molécula de ADN completa.

19. El proceso de autoduplicación de una molécula de ADN.

1.replicación 2.reparación

3. reencarnación

20. Durante la biosíntesis de proteínas en la célula, la energía ATP:

1) consumido 2) almacenado

21. En las células somáticas de un organismo multicelular:

1) diferente conjunto de genes y proteínas 2) mismo conjunto de genes y proteínas

3) el mismo conjunto de genes, pero un conjunto diferente de proteínas

23. ¿Cuál de los procesos no ocurre en células de ninguna estructura y función?

1) síntesis de proteínas 2) metabolismo 3) mitosis 4) meiosis

24. El concepto de “transcripción” se refiere al proceso:

1) duplicación de ADN 2) síntesis de ARNm en ADN

3) transferencia de ARNm a ribosomas 4) creación de moléculas de proteína en el polisoma

25. Sección de una molécula de ADN, llevar información aproximadamente una molécula de proteína es:

1)gen 2)fenotipo 3)genoma 4)genotipo

26. La transcripción en eucariotas ocurre en:

1) citoplasma 2) membrana endoplásmica 3) lisosomas 4) núcleo

27. La síntesis de proteínas ocurre en:

1) retículo endoplasmático granular

2) retículo endoplasmático liso 3) núcleo 4) lisosomas

28. Un aminoácido está codificado:

1) cuatro nucleótidos 2) dos nucleótidos

29. Un triplete de nucleótidos ATC en una molécula de ADN corresponderá a un codón de una molécula de ARNm:

1) TAG 2) UAG 3) UTC 4) TsAU

30. Signos de puntuación del código genético:

1. codificar ciertas proteínas 2. desencadenar la síntesis de proteínas

3. detener la síntesis de proteínas

31. El proceso de autoduplicación de una molécula de ADN.

1. replicación 2. reparación 3. reencarnación

32. Función del ARNm en el proceso de biosíntesis.

1.almacenamiento información hereditaria 2.transporte de AK a los ribosomas

33. El proceso en el que los ARNt llevan aminoácidos a los ribosomas.

1.transcripción 2.traducción 3.transformación

34. Ribosomas que sintetizan la misma molécula proteica.

1.cromosoma 2.polisoma 3.megacromosoma

35. El proceso por el cual los aminoácidos forman una molécula de proteína.

1.transcripción 2.traducción 3.transformación

36. Las reacciones de síntesis de matrices incluyen...

1.Replicación del ADN 2.transcripción, traducción 3.ambas respuestas son correctas

37. Un triplete de ADN contiene información sobre:

1.Secuencias de aminoácidos en una molécula de proteína.

2.Ubicación de una AK específica en la cadena de proteínas.
3. Características de un organismo específico
4. Aminoácido incluido en la cadena proteica.

38. El gen codifica información sobre:

1) la estructura de las proteínas, grasas y carbohidratos 2) la estructura primaria de las proteínas

3) secuencias de nucleótidos en el ADN

4) secuencias de aminoácidos en 2 o más moléculas de proteína

39. La síntesis de ARNm comienza con:

1) separación del ADN en dos cadenas 2) interacción de la enzima ARN polimerasa y el gen

40. La transcripción ocurre:

1) en el núcleo 2) en los ribosomas 3) en el citoplasma 4) en los canales del RE liso

41. La síntesis de proteínas no ocurre en los ribosomas en:

1) patógeno de la tuberculosis 2) abejas 3) agárico de mosca 4) bacteriófago

42. Durante la traducción, la matriz para ensamblar la cadena polipeptídica de una proteína es:

1) ambas hebras de ADN 2) una de las hebras de la molécula de ADN

3) una molécula de ARNm 4) en algunos casos una de las cadenas de ADN, en otros – una molécula de ARNm

La estructura química de las proteínas está representada por alfa aminoácidos conectados en cadena mediante un enlace peptídico. En los organismos vivos, la composición está determinada por el código genético. En el proceso de síntesis, en la mayoría de los casos, se utilizan 20 aminoácidos del tipo estándar. Sus numerosas combinaciones forman moléculas de proteínas con una amplia variedad de propiedades. Los residuos de aminoácidos suelen estar sujetos a modificaciones postraduccionales. Pueden surgir antes de que la proteína comience a realizar sus funciones y durante su actividad en la célula. En los organismos vivos, varias moléculas suelen formar complejos complejos. Un ejemplo es la asociación fotosintética.

Propósito de las conexiones

Las proteínas se consideran un componente importante de la nutrición humana y animal debido a que en sus cuerpos todo aminoácidos esenciales no se puede sintetizar. Algunos de ellos deberían venir con alimentos ricos en proteínas. Las principales fuentes de compuestos son la carne, los frutos secos, la leche, el pescado y los cereales. En menor medida, las proteínas están presentes en las verduras, las setas y las bayas. Durante la digestión a través de enzimas, las proteínas consumidas se descomponen en aminoácidos. Ya se utilizan en la biosíntesis de sus propias proteínas en el cuerpo o se descomponen aún más para obtener energía.

Referencia histórica

Frederij Senger fue el primero en determinar la secuencia de la estructura de la proteína insulina. Por su trabajo recibió el Premio Nobel en 1958. Sanger utilizó el método de secuenciación. Posteriormente (a finales de los años 50) se obtuvieron estructuras tridimensionales de mioglobina y hemoglobina mediante difracción de rayos X. El trabajo fue realizado por John Kendrew y Max Perutz.

Estructura de la molécula de proteína.

Incluye polímeros lineales. Estos, a su vez, están formados por residuos de aminoácidos alfa, que son monómeros. Además, la estructura de la proteína puede incluir componentes de naturaleza no aminoácida y residuos de aminoácidos modificados. Para designar componentes se utilizan abreviaturas de 1 o 3 letras. Un compuesto que contiene de dos a varias docenas de residuos a menudo se denomina "polipéptido". Como resultado de la interacción del grupo alfa-carboxilo de un aminoácido con el grupo alfa-amino de otro, aparecen enlaces (durante la formación de la estructura de la proteína). Los extremos C y N-terminales del compuesto se distinguen según qué grupo del residuo de aminoácido esté libre: -COOH o -NH 2 . En el proceso de síntesis de proteínas en el ribosoma, el primer residuo terminal suele ser un residuo de metionina; los siguientes están unidos al extremo C de los anteriores.

Niveles de organización

Fueron propuestos por Lindrem-Lang. A pesar de que esta división se considera algo obsoleta, todavía se utiliza. Se propuso distinguir cuatro niveles de organización de conexiones. Se determina la estructura primaria de una molécula de proteína. codigo genetico y características del gen. Para más niveles altos Formado característicamente durante el plegamiento de proteínas. La estructura espacial de una proteína está determinada en su conjunto por la cadena de aminoácidos. Sin embargo, es bastante lábil. Puede verse influenciado por factores externos. En este sentido, es más correcto hablar de la conformación del compuesto más favorable y energéticamente preferible.

Nivel 1

Está representado por una secuencia de residuos de aminoácidos de una cadena polipeptídica. Como regla general, se describe utilizando notaciones de una o tres letras. La estructura primaria de las proteínas se caracteriza por combinaciones estables de residuos de aminoácidos. Realizan tareas específicas. Estos "motivos conservadores" permanecen preservados durante la evolución de las especies. A menudo se pueden utilizar para predecir el problema de una proteína desconocida. Evaluación del grado de similitud (homología) en las cadenas de aminoácidos de varios organismos, es posible determinar la distancia evolutiva formada entre los taxones que componen estos organismos. La estructura primaria de las proteínas se determina mediante secuenciación o mediante el complejo original de su ARNm mediante una tabla de códigos genéticos.

Pedido local de un tramo de cadena.

Este es el siguiente nivel de organización: la estructura secundaria de las proteínas. Hay varios tipos. El ordenamiento local de una porción de una cadena polipeptídica se estabiliza mediante enlaces de hidrógeno. Los tipos más populares son:

Estructura espacial

La estructura terciaria de las proteínas incluye elementos del nivel anterior. se estan estabilizando diferentes tipos interacciones. Los enlaces hidrofóbicos son de suma importancia. La estabilización implica:

• Interacciones covalentes.
• Enlaces iónicos formados entre grupos laterales de aminoácidos que tienen cargas opuestas.
• Interacciones de hidrógeno.
• Enlaces hidrofóbicos. En el proceso de interacción con los elementos circundantes H 2 O, la proteína se pliega de modo que los grupos laterales de aminoácidos no polares se aíslan de la solución acuosa. Aparecen grupos hidrófilos (polares) en la superficie de la molécula.

La estructura terciaria de las proteínas se determina mediante métodos de resonancia magnética (nuclear), ciertos tipos de microscopía y otros métodos.

Principio de colocación

Las investigaciones han demostrado que es conveniente identificar un nivel más entre los niveles 2 y 3. Se llama “arquitectura”, “motivo de colocación”. Está determinada por la posición relativa de los componentes de la estructura secundaria (cadenas beta y hélices alfa) dentro de los límites de un glóbulo compacto: el dominio proteico. Puede existir de forma independiente o estar incluida en una proteína más grande junto con otras proteínas similares. Se ha descubierto que los motivos de estilo son bastante conservadores. Se encuentran en proteínas que no tienen relaciones evolutivas ni funcionales. La definición de arquitectura es la base de la clasificación racional (física).

Organización del dominio

Con la disposición mutua de varias cadenas polipeptídicas dentro de un complejo proteico, se forma la estructura cuaternaria de las proteínas. Los elementos que lo componen se forman por separado en los ribosomas. Sólo al finalizar la síntesis comienza a formarse esta estructura proteica. Puede contener cadenas polipeptídicas tanto diferentes como idénticas. La estructura cuaternaria de las proteínas se estabiliza gracias a las mismas interacciones que en el nivel anterior. Algunos complejos pueden incluir varias docenas de proteínas.

Estructura proteica: tareas protectoras.

Los polipéptidos del citoesqueleto, actuando de alguna manera como refuerzo, dan forma a muchos orgánulos y participan en su cambio. Las proteínas estructurales brindan protección al cuerpo. Por ejemplo, el colágeno es una de esas proteínas. Forma la base de la sustancia intercelular de los tejidos conectivos. La queratina también tiene una función protectora. Constituye la base de los cuernos, las plumas, el pelo y otros derivados de la epidermis. Cuando las proteínas se unen a las toxinas, en muchos casos se produce la desintoxicación. Así se cumple la tarea de protección química del organismo. Papel particularmente importante en el proceso de neutralización de toxinas en cuerpo humano Juegan las enzimas hepáticas. Son capaces de descomponer los venenos o convertirlos en forma soluble. Esto facilita un transporte más rápido de ellos desde el cuerpo. Las proteínas presentes en la sangre y otros fluidos corporales proporcionan defensa inmune al desencadenar una respuesta tanto al ataque como a las lesiones de patógenos. Las inmunoglobulinas (anticuerpos y componentes del sistema del complemento) pueden neutralizar bacterias, proteínas extrañas y virus.

Mecanismo regulatorio

Las moléculas de proteínas, que no actúan ni como fuente de energía ni como material de construcción, controlan muchos procesos intracelulares. Así, gracias a ellos, se regulan la traducción, la transcripción, el corte y la actividad de otros polipéptidos. El mecanismo regulador se basa en la actividad enzimática o se manifiesta debido a la unión específica a otras moléculas. Por ejemplo, los factores de transcripción, los polipéptidos activadores y las proteínas represoras son capaces de controlar la intensidad de la transcripción genética. Al hacerlo, interactúan con secuencias reguladoras de genes. Rol critico El control del curso de los procesos intracelulares se asigna a las proteínas fosfatasas y las proteínas quinasas. Estas enzimas desencadenan o inhiben la actividad de otras proteínas al agregarles o eliminarles grupos fosfato.

Tarea de señal

A menudo se combina con la función reguladora. Esto se debe al hecho de que muchos polipéptidos intracelulares y extracelulares pueden transmitir señales. Los factores de crecimiento, las citoquinas, las hormonas y otros compuestos tienen esta capacidad. Los esteroides se transportan a través de la sangre. La interacción de la hormona con el receptor actúa como una señal que desencadena la respuesta celular. Los esteroides controlan el contenido de compuestos en la sangre y las células, la reproducción, el crecimiento y otros procesos. Un ejemplo es la insulina. Regula los niveles de glucosa. La interacción de las células se lleva a cabo a través de compuestos proteicos señal transmitidos a través de la sustancia intercelular.

Transporte de elementos

Las proteínas solubles involucradas en el movimiento de moléculas pequeñas tienen una alta afinidad por el sustrato, que está presente en mayor concentración. También tienen la capacidad de liberarlo fácilmente en áreas donde su contenido es bajo. Un ejemplo es la proteína transportadora hemoglobina. Mueve oxígeno de los pulmones a otros tejidos y desde ellos transfiere dióxido de carbono. Algunas proteínas de membrana también participan en el transporte de pequeñas moléculas a través de las paredes celulares, modificándolas. La capa lipídica del citoplasma es impermeable. Esto evita la difusión de moléculas cargadas o polares. Las conexiones de transporte de membranas suelen dividirse en portadores y canales.

Conexiones de respaldo

Estas proteínas forman las llamadas reservas. Se acumulan, por ejemplo, en semillas de plantas y huevos de animales. Estas proteínas actúan como fuente de reserva de materia y energía. El cuerpo utiliza algunos compuestos como reservorio de aminoácidos. Ellos, a su vez, son precursores de sustancias activas implicadas en la regulación del metabolismo.

Receptores celulares

Estas proteínas pueden ubicarse directamente en el citoplasma o incrustarse en la pared. Una parte de la conexión recibe la señal. Por regla general, se trata de una sustancia química y, en algunos casos, de una acción mecánica (estiramiento, por ejemplo), de luz y de otros estímulos. En el proceso de exposición de una señal a un determinado fragmento de la molécula, el receptor polipeptídico, comienzan sus cambios conformacionales. Provocan un cambio en la conformación del resto de la parte que transmite el estímulo a otros componentes de la célula. El envío de una señal se puede realizar de diferentes formas. Algunos receptores son capaces de catalizar reacción química, el segundo actúa como canales iónicos que se cierran o se abren bajo la influencia de un estímulo. Algunos compuestos se unen específicamente a moléculas mensajeras dentro de la célula.

Polipéptidos motores

Existe toda una clase de proteínas que aportan movimiento al organismo. Las proteínas motoras participan en la contracción muscular, el movimiento celular y la actividad de flagelos y cilios. También proporcionan transporte direccional y activo. Las cinesinas y dineínas transportan moléculas a lo largo de microtúbulos utilizando la hidrólisis de ATP como fuente de energía. Estos últimos mueven orgánulos y otros elementos hacia el centrosoma desde áreas celulares periféricas. Las kinesinas entran direccion contraria. Las dineínas también son responsables de la actividad de flagelos y cilios.

Se ha comprobado la existencia de 4 niveles de organización estructural de una molécula de proteína.

Estructura proteica primaria– la secuencia de disposición de los residuos de aminoácidos en la cadena polipeptídica. En las proteínas, los aminoácidos individuales están unidos entre sí. enlaces peptídicos, que surge de la interacción de los grupos a-carboxilo y a-amino de aminoácidos.

Hasta la fecha se ha descifrado la estructura primaria de decenas de miles de proteínas diferentes. Para determinar la estructura primaria de una proteína, la composición de aminoácidos se determina mediante métodos de hidrólisis. Luego determina naturaleza química aminoácidos terminales. El siguiente paso es determinar la secuencia de aminoácidos en la cadena polipeptídica. Para ello se utiliza la hidrólisis parcial selectiva (química y enzimática). Es posible utilizar análisis de difracción de rayos X, así como datos sobre la secuencia de nucleótidos complementarios del ADN.

Estructura secundaria de proteínas– configuración de la cadena polipeptídica, es decir un método para empaquetar una cadena polipeptídica en una conformación específica. Este proceso no se desarrolla de forma caótica, sino de acuerdo con el programa incorporado en la estructura primaria.

La estabilidad de la estructura secundaria está garantizada principalmente por los enlaces de hidrógeno, pero los enlaces covalentes: peptídicos y disulfuro aportan una cierta contribución.

Se considera el tipo de estructura más probable de las proteínas globulares. hélice a. La torsión de la cadena polipeptídica se produce en el sentido de las agujas del reloj. Cada proteína se caracteriza por un cierto grado de helicalización. Si las cadenas de hemoglobina son 75% helicoidales, entonces la pepsina es solo 30%.

El tipo de configuración de las cadenas polipeptídicas que se encuentran en las proteínas del cabello, la seda y los músculos se llama estructuras b. Los segmentos de la cadena peptídica están dispuestos en una sola capa, formando una figura similar a una hoja doblada en forma de acordeón. La capa puede estar formada por dos o más cadenas peptídicas.

En la naturaleza, existen proteínas cuya estructura no corresponde ni a la estructura β ni a, por ejemplo, el colágeno es una proteína fibrilar que constituye la mayor parte del tejido conectivo en el cuerpo humano y animal.

Estructura terciaria de la proteína.– orientación espacial de la hélice polipeptídica o la forma en que se dispone la cadena polipeptídica en un volumen determinado. La primera proteína cuya estructura terciaria se dilucida mediante análisis de difracción de rayos X fue la mioglobina de cachalote (Fig. 2).

En la estabilización de la estructura espacial de las proteínas, además de enlaces covalentes, el papel principal lo desempeñan los enlaces no covalentes (hidrógeno, interacciones electrostáticas de grupos cargados, fuerzas intermoleculares de van der Waals, interacciones hidrófobas, etc.).

Según los conceptos modernos, la estructura terciaria de una proteína, una vez completada su síntesis, se forma espontáneamente. Básico fuerza motriz Es la interacción de los radicales de aminoácidos con las moléculas de agua. En este caso, los radicales de aminoácidos hidrofóbicos no polares están sumergidos dentro de la molécula de proteína y los radicales polares están orientados hacia el agua. El proceso de formación de la estructura espacial nativa de una cadena polipeptídica se llama plegable. Proteínas llamadas acompañantes. Participan en el plegado. Se han descrito varias enfermedades humanas hereditarias, cuyo desarrollo está asociado a alteraciones debidas a mutaciones en el proceso de plegamiento (pigmentosis, fibrosis, etc.).

Mediante métodos de análisis de difracción de rayos X se ha demostrado la existencia de niveles de organización estructural de la molécula proteica, intermedios entre las estructuras secundaria y terciaria. Dominio es una unidad estructural globular compacta dentro de una cadena polipeptídica (Fig. 3). Se han descubierto muchas proteínas (por ejemplo, inmunoglobulinas), que constan de dominios de diferente estructura y función, codificados por diferentes genes.

Todo propiedades biológicas Las proteínas están asociadas con su conservación. estructura terciaria Lo que es llamado nativo. El glóbulo proteico no es una estructura absolutamente rígida: son posibles movimientos reversibles de partes de la cadena peptídica. Estos cambios no alteran la conformación general de la molécula. La conformación de una molécula de proteína está influenciada por el pH del medio ambiente, la fuerza iónica de la solución y la interacción con otras sustancias. Cualquier influencia que conduzca a una alteración de la conformación nativa de la molécula va acompañada de una pérdida parcial o total de las propiedades biológicas de la proteína.

Estructura de la proteína cuaternaria- un método para colocar en el espacio cadenas polipeptídicas individuales que tienen la misma o diferente estructura primaria, secundaria o terciaria, y la formación de una formación macromolecular estructural y funcionalmente unificada.

Una molécula de proteína que consta de varias cadenas polipeptídicas se llama oligómero, y cada cadena incluida en él - protómero. Las proteínas oligoméricas a menudo se construyen a partir de un número par de protómeros, por ejemplo, la molécula de hemoglobina consta de dos cadenas polipeptídicas a y dos b (Fig. 4).

Aproximadamente el 5% de las proteínas tienen una estructura cuaternaria, incluidas la hemoglobina y las inmunoglobulinas. La estructura de subunidades es característica de muchas enzimas.

Las moléculas de proteína que forman una proteína con una estructura cuaternaria se forman por separado en los ribosomas y solo después de completar la síntesis forman una estructura supramolecular común. Una proteína adquiere actividad biológica sólo cuando se combinan los protómeros que la constituyen. En la estabilización de la estructura cuaternaria intervienen los mismos tipos de interacciones que en la estabilización de la estructura terciaria.

Algunos investigadores reconocen la existencia de un quinto nivel de organización estructural de las proteínas. Este metabolones - Complejos macromoleculares polifuncionales de varias enzimas que catalizan toda la vía de transformaciones de sustratos (sintetasas superiores). ácidos grasos, complejo piruvato deshidrogenasa, cadena respiratoria).

Proteínas y sus funciones.

Estudiemos las sustancias básicas que componen nuestro cuerpo. Algunas de las más importantes son las proteínas.

Ardillas(proteínas, polipéptidos) – sustancias de carbono que consisten en cadenas aminoácidos. Son obligatorios parte integral todas las células.

Aminoácidos- compuestos de carbono cuyas moléculas contienen simultáneamente grupos carboxilo (-COOH) y amina (NH2).

Una conexión que consta de gran número Los aminoácidos se llaman - polipéptido. Cada proteína tiene su propia Estructura química es un polipéptido. Algunas proteínas constan de varias cadenas polipeptídicas. La mayoría de las proteínas contienen un promedio de 300 a 500 residuos de aminoácidos. Hay varias proteínas naturales muy cortas, de 3 a 8 aminoácidos de longitud, y biopolímeros muy largos, de más de 1500 aminoácidos de longitud.

Las propiedades de las proteínas están determinadas por su composición de aminoácidos, en una secuencia estrictamente fija, y la composición de aminoácidos, a su vez, está determinada por el código genético. Al crear proteínas, se utilizan 20 aminoácidos estándar.

Estructura de las proteínas.

Hay varios niveles:

- Estructura primaria - determinado por el orden de alternancia de los aminoácidos en la cadena polipeptídica.

Veinte aminoácidos diferentes pueden compararse con 20 letras del alfabeto químico, que forman “palabras” de entre 300 y 500 letras de largo. Con 20 letras podrás escribir un número ilimitado de palabras tan largas. Si asumimos que reemplazar o reorganizar al menos una letra en una palabra le da un nuevo significado, entonces el número de combinaciones en una palabra de 500 letras será 20,500.

Se sabe que reemplazar incluso una unidad de aminoácido por otra en una molécula de proteína cambia sus propiedades. Cada celda contiene varios miles diferentes tipos moléculas de proteínas, y cada una de ellas se caracteriza por una secuencia de aminoácidos estrictamente definida. Es el orden de alternancia de los aminoácidos en una determinada molécula de proteína lo que determina sus propiedades fisicoquímicas y biológicas especiales. Los investigadores pueden descifrar la secuencia de aminoácidos en largas moléculas de proteínas y sintetizarlas.

- Estructura secundaria– moléculas de proteínas en forma de espiral, con distancias iguales entre vueltas.

Entre grupos NH y C=O ubicados en espiras adyacentes, surgen enlaces de hidrógeno. Se repiten muchas veces, manteniendo juntas las vueltas regulares de la espiral.

- Estructura terciaria– formación de una espiral.

Esta maraña está formada por el entrelazamiento regular de secciones de la cadena proteica. Los grupos de aminoácidos con carga positiva y negativa son atraídos y unen incluso secciones muy separadas de la cadena proteica. Otras partes de la molécula de proteína, que transportan, por ejemplo, radicales "hidrófobos" (hidrófobos), también se acercan.

Cada tipo de proteína se caracteriza por su propia forma de bola con curvas y bucles. La estructura terciaria depende de la estructura primaria, es decir, del orden de los aminoácidos en la cadena.
- Estructura cuaternaria– una proteína compuesta que consta de varias cadenas que difieren en su estructura primaria.
Al combinarse, crean una proteína compleja que no solo tiene una estructura terciaria, sino también cuaternaria.

Desnaturalización de proteínas.

Bajo la influencia de la radiación ionizante, alta temperatura, una fuerte agitación, valores extremos de pH (concentración de iones de hidrógeno) y una serie de disolventes orgánicos como el alcohol o la acetona, las proteínas cambian su estado natural. La violación de la estructura natural de una proteína se llama desnaturalización. La gran mayoría de proteínas pierden su actividad biológica, aunque su estructura primaria no cambia tras la desnaturalización. El hecho es que durante el proceso de desnaturalización se alteran las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria, causadas por interacciones débiles entre residuos de aminoácidos, y los enlaces peptídicos covalentes (con intercambio de electrones) no se rompen. Se puede observar una desnaturalización irreversible cuando se calienta la clara líquida y transparente de un huevo de gallina: se vuelve densa y opaca. La desnaturalización también puede ser reversible. Después de eliminar el factor desnaturalizante, muchas proteínas pueden volver a su forma natural, es decir. renaturalizar.

La capacidad de las proteínas de cambiar reversiblemente su estructura espacial en respuesta a la acción de factores físicos o químicos es la base de la irritabilidad, la propiedad más importante de todos los seres vivos.

Funciones de las proteínas.

Catalítico.

En cada célula viva ocurren continuamente cientos de reacciones bioquímicas. Durante estas reacciones se produce la descomposición y oxidación de los nutrientes procedentes del exterior. La célula utiliza la energía de los nutrientes obtenidos como resultado de la oxidación y los productos de su degradación para sintetizar los diversos compuestos orgánicos que necesita. La rápida aparición de tales reacciones está garantizada por catalizadores biológicos o aceleradores de reacciones: enzimas. Se conocen más de mil enzimas diferentes. Todas son ardillas.
Las proteínas enzimáticas aceleran las reacciones en el cuerpo. Las enzimas participan en la descomposición de moléculas complejas (catabolismo) y su síntesis (anabolismo), así como en la creación y reparación del ADN y la síntesis de ARN molde.

Estructural.

Las proteínas estructurales del citoesqueleto, como una especie de refuerzo, dan forma a las células y a muchos orgánulos y participan en el cambio de forma de las células. El colágeno y la elastina son los componentes principales de la sustancia intercelular del tejido conectivo (por ejemplo, cartílago), y por el otro. proteína estructural La queratina se compone de pelo, uñas, plumas de aves y algunas conchas.

Protector.

1. Protección física.(ejemplo: el colágeno es una proteína que forma la base de la sustancia intercelular de los tejidos conectivos)

1. Protección química. La unión de toxinas por moléculas de proteínas asegura su desintoxicación. (ejemplo: enzimas hepáticas que descomponen los venenos o los convierten en una forma soluble, lo que facilita su rápida eliminación del organismo)

1. Protección inmune. El cuerpo reacciona a la entrada de bacterias o virus en la sangre de animales y humanos produciendo proteínas protectoras especiales: anticuerpos. Estas proteínas se unen a proteínas de patógenos extraños al cuerpo, suprimiendo así su actividad vital. Para cada proteína extraña, el cuerpo produce "antiproteínas" especiales: anticuerpos.

Regulador.

Las hormonas se transportan en la sangre. La mayoría de las hormonas animales son proteínas o péptidos. La unión de una hormona a un receptor es una señal que desencadena una respuesta en la célula. Las hormonas regulan las concentraciones de sustancias en la sangre y las células, el crecimiento, la reproducción y otros procesos. Un ejemplo de tales proteínas es insulina, que regula la concentración de glucosa en la sangre.

Las células interactúan entre sí mediante proteínas de señalización transmitidas a través de la sustancia intercelular. Tales proteínas incluyen, por ejemplo, citoquinas y factores de crecimiento.

Citoquinas- pequeñas moléculas de información peptídica. Regulan las interacciones entre células, determinan su supervivencia, estimulan o suprimen el crecimiento, la diferenciación, la actividad funcional y la muerte celular programada y aseguran la coordinación de las acciones de los sistemas inmunológico, endocrino y nervioso.

Transporte.

Sólo las proteínas transportan sustancias en la sangre, por ejemplo, lipoproteínas(transferencia de grasa) hemoglobina(transporte de oxígeno), transferrina(transporte de hierro) o a través de membranas - Na+,K+-ATPasa(transporte transmembrana opuesto de iones de sodio y potasio), Ca2+-ATPasa(bombear iones de calcio fuera de la célula).

Receptor.

Los receptores de proteínas pueden estar ubicados en el citoplasma o incrustados en membrana celular. Una parte de la molécula receptora detecta una señal, generalmente química, pero en algunos casos ligera, tensión mecánica (como estiramiento) y otros estímulos.

Construcción

En el proceso de evolución, los animales han perdido la capacidad de sintetizar diez aminoácidos particularmente complejos, llamados aminoácidos esenciales. Los reciben preparados con alimentos vegetales y animales. Estos aminoácidos se encuentran en las proteínas de los productos lácteos (leche, queso, requesón), huevos, pescado, carne, así como en la soja, los frijoles y algunas otras plantas. En el tracto digestivo, las proteínas se descomponen en aminoácidos, que se absorben en la sangre y entran en las células. En las células, a partir de aminoácidos preparados, se construyen sus propias proteínas, características de un organismo determinado. Las proteínas son un componente esencial de todas las estructuras celulares y de ahí su importante papel constructor.

Energía.

Las proteínas pueden servir como fuente de energía para las células. Con falta de carbohidratos o grasas, las moléculas de aminoácidos se oxidan. La energía liberada en este caso se utiliza para mantener los procesos vitales del cuerpo. Durante el ayuno prolongado se utilizan proteínas de los músculos, órganos linfoides, tejidos epiteliales y hígado.

Motor (motor).

Toda una clase de proteínas motoras proporciona el movimiento del cuerpo, por ejemplo, la contracción muscular, incluido el movimiento de los puentes de miosina en el músculo y el movimiento de las células dentro del cuerpo (por ejemplo, el movimiento ameboide de los leucocitos).

En realidad es muy Breve descripción funciones de las proteínas, que sólo pueden demostrar claramente sus funciones y significado en el cuerpo.

Un pequeño vídeo para entender sobre las proteínas:

Química biológica Lelevich Vladimir Valeryanovich

Niveles de organización estructural de las proteínas.

Estructura primaria– una secuencia lineal estrictamente definida de aminoácidos en una cadena polipeptídica.

Los principios estratégicos para estudiar la estructura primaria de las proteínas han sufrido cambios significativos a medida que los métodos utilizados se han desarrollado y mejorado. Cabe señalar tres etapas principales en su desarrollo. La primera etapa comienza con el trabajo clásico de F. Sanger (1953) sobre el establecimiento de la secuencia de aminoácidos de la insulina, la segunda, con la introducción generalizada de un secuenciador automático en el análisis estructural de proteínas (principios de los años 70 del siglo XX). el tercero, con el desarrollo de métodos rápidos para analizar la secuencia de nucleótidos del ADN (principios de los años 80 del siglo XX).

La estructura primaria de una proteína está determinada por:

1. La naturaleza de los aminoácidos incluidos en la molécula.

2. La cantidad relativa de cada aminoácido.

3. Una secuencia estrictamente definida de aminoácidos en la cadena polipeptídica.

Estudios preliminares antes de determinar la estructura primaria de una proteína.

1. Purificación de proteínas

2. Determinación del peso molecular.

3. Determinación del tipo y número de grupos protésicos (si la proteína es conjugada).

4. Determinación de la presencia de enlaces disulfuro intra o intermoleculares. Por lo general, al mismo tiempo se determina la presencia de grupos sulfhidrilo en la proteína nativa.

5. Pretratamiento de proteínas de 4ª estructura con el fin de disociar subunidades, su aislamiento y posterior estudio.

Etapas de determinación de la estructura primaria de proteínas y polipéptidos.

1. Determinación de la composición de aminoácidos (hidrólisis, analizador de aminoácidos).

2. Identificación de aminoácidos N y C terminales.

3. Escisión de la cadena polipeptídica en fragmentos (tripsina, quimotripsina, bromuro de cianógeno, hidroxilamina, etc.).

4. Determinación de la secuencia de aminoácidos de fragmentos peptídicos (secuenciador).

5. Escisión de la cadena polipeptídica original por otros medios y determinación de su secuencia de aminoácidos.

6. Establecer el orden de disposición de los fragmentos peptídicos en áreas superpuestas (obtención de mapas peptídicos).

Métodos para determinar los aminoácidos N-terminales.

1. Método Sanger.

2. Método Edman (implementado en un secuenciador).

3. Reacción con cloruro de dansilo.

4. Método que utiliza aminopeptidasa.

Métodos para determinar los aminoácidos C-terminales.

1. Método Akabori.

2. Método que utiliza carboxipeptidasa.

3. Método que utiliza borohidruro de sodio.

Patrones generales respecto a la secuencia de aminoácidos de las proteínas.

1. No existe una secuencia única o un grupo de secuencias parciales comunes a todas las proteínas.

2. Las proteínas que realizan diferentes funciones tienen diferentes secuencias.

3. Las proteínas con funciones similares tienen secuencias similares, pero normalmente sólo hay un pequeño grado de superposición de secuencias.

4. Las proteínas idénticas que realizan las mismas funciones, pero aisladas de diferentes organismos, suelen tener una similitud de secuencia significativa.

5. Las proteínas idénticas que realizan las mismas funciones y están aisladas de organismos de la misma especie casi siempre tienen exactamente la misma secuencia.

Los niveles más altos de estructura proteica y su actividad biológica están estrechamente relacionados y, de hecho, están determinados por la secuencia de aminoácidos. Es decir, la estructura primaria está determinada genéticamente y determina las propiedades individuales de las proteínas, su especificidad de especie, sobre esta base se forman todas las estructuras posteriores.

La estructura secundaria de una proteína es la configuración de una cadena polipeptídica resultante de interacciones entre sus grupos funcionales.

Tipos de estructura secundaria:

1. ?-hélice.

2. Hoja plegada (?-estructura).

3. Enredo estadístico.

Las dos primeras variedades representan una disposición ordenada, la tercera, desordenada.

Estructura supersecundaria de las proteínas.

La comparación de las conformaciones de proteínas con diferentes estructuras y funciones reveló la presencia de combinaciones similares de elementos de estructura secundaria en ellas. Este orden específico de formación de estructuras secundarias se denomina estructura supersecundaria. La estructura supersecundaria se forma debido a interacciones interradicales.

Tipos de estructura supersecundaria de proteínas:

1. Estructura supersecundaria del tipo?-barril. Realmente se parece a un barril, donde cada estructura está ubicada en el interior y está conectada por una sección helicoidal de la cadena ubicada en la superficie. Característica de algunas enzimas: triosafosfato isomerasa, piruvato quinasa.

2. Motivo estructural “?-hélice – giro – ?-hélice”. Se encuentra en muchas proteínas de unión al ADN.

3. Estructura supersecundaria en forma de “dedo de zinc”. También característico de las proteínas de unión al ADN. Un “dedo de zinc” es un fragmento de proteína que contiene alrededor de 20 aminoácidos en el que un átomo de zinc está unido a cuatro radicales de aminoácidos: generalmente dos residuos de cisteína y dos residuos de histidina.

4. Estructura supersecundaria de cremallera de leucina. La asociación de protómeros o proteínas individuales en complejos se logra a veces utilizando motivos estructurales llamados "cremalleras de leucina". Un ejemplo de este tipo de conexión proteica son las histonas. Son proteínas nucleares que contienen un gran número de Aminoácidos cargados positivamente: arginina y lisina. Las moléculas de histonas se complejan mediante “cremalleras de leucina”, a pesar de que todos los monómeros tienen una fuerte carga positiva.

Según la presencia de hélices α y estructuras β, las proteínas globulares se pueden dividir en 4 categorías:

La estructura terciaria de una proteína es la orientación espacial de la cadena polipeptídica o la forma en que se pliega en un volumen determinado.

Dependiendo de la forma de la estructura terciaria, se distinguen proteínas globulares y fibrilares. En las proteínas globulares suele predominar la hélice α; las proteínas fibrilares se forman a partir de la estructura α.

En la estabilización de la estructura terciaria de una proteína globular pueden participar:

1. enlaces de hidrógeno de estructura helicoidal;

2. enlaces de hidrógeno?-estructuras;

3. enlaces de hidrógeno entre radicales de cadenas laterales;

4. interacciones hidrofóbicas entre grupos no polares;

5. interacciones electrostáticas entre grupos con cargas opuestas;

6. enlaces disulfuro;

7. enlaces de coordinación de iones metálicos.

La estructura cuaternaria de una proteína es un método para colocar en el espacio cadenas polipeptídicas individuales que tienen la misma (o diferente) estructura primaria, secundaria o terciaria, y la formación de una formación macromolecular estructural y funcionalmente unificada.

La estructura cuaternaria es característica de las proteínas que constan de varias subunidades. La interacción entre regiones complementarias de subunidades en la estructura cuaternaria se lleva a cabo mediante enlaces iónicos y de hidrógeno, fuerzas de van der Waals e interacciones hidrófobas. Los enlaces covalentes ocurren con menos frecuencia.

Ventajas de la construcción de subunidades de proteínas en comparación con una cadena polipeptídica larga.

En primer lugar, la presencia de una estructura de subunidades permite "guardar" material genético. Para las proteínas oligoméricas que constan de subunidades idénticas, el tamaño del gen estructural y, en consecuencia, la longitud del ARN mensajero disminuye drásticamente.

En segundo lugar, con un tamaño de cadena relativamente pequeño, se reduce la influencia de los errores aleatorios que pueden ocurrir durante la biosíntesis de moléculas de proteínas. Además, es posible un rechazo adicional de polipéptidos "incorrectos" y erróneos durante la asociación de subunidades en un solo complejo.

En tercer lugar, la presencia de una estructura de subunidades en muchas proteínas permite que la célula regule fácilmente su actividad cambiando el equilibrio de asociación-disociación en una dirección u otra.

Finalmente, la estructura de subunidades facilita y acelera el proceso de evolución molecular. Las mutaciones que conducen sólo a pequeños cambios conformacionales a nivel de la estructura terciaria debido a la intensificación múltiple de estos cambios durante la transición a la estructura cuaternaria pueden contribuir a la aparición de nuevas propiedades en la proteína.

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