Tabla de tipos de proteínas y sus funciones. Esquema de la lección "Ardillas

I. Cuadro 2. Clasificación de las proteínas según su estructura.

Clase de proteína	Característica	Función
fibrilar	La estructura secundaria es la más importante (la estructura terciaria casi no se expresa) Insoluble en agua Difieren en alta resistencia mecánica Largas cadenas polipeptídicas paralelas, unidas entre sí por enlaces cruzados, forman fibras largas o estructuras en capas	Realiza funciones estructurales. Este grupo incluye, por ejemplo, colágeno (tendones, huesos, tejido conectivo), miosina (músculos), fibroína (seda, telaraña), queratina (cabello, cuernos, uñas, plumas).
Globular	La estructura terciaria es la más importante Las cadenas polipeptídicas se enrollan en glóbulos compactos Soluble	Actúan como enzimas, anticuerpos y, en algunos casos, hormonas (como la insulina) y otras funciones importantes.
Intermedio	De naturaleza fibrilar, pero soluble.	Un ejemplo es el fibrinógeno, que se convierte en fibrina insoluble durante la coagulación de la sangre.

II. Clasificación de las proteínas según su composición.

complejo simple

Compuesto solo de aminoácidos Consta de proteínas globulares y no proteicas

material. La parte no blanca se llama

grupo prostético.

Tabla 3. Proteínas complejas.

Nombre	Grupo prostético	Ejemplo
Fosfoproteínas	Ácido fosfórico	Caseína de leche Vitelina de yema de huevo
glicoproteínas	Carbohidrato	Componentes de la membrana Mucina (componente de la saliva)
Nucleoproteínas	Ácido nucleico	Componentes de los virus Cromosomas Ribosomas
cromoproteínas	Pigmento	Hemoglobina - hemo (pigmento que contiene hierro) Fitocromo (pigmento de origen potente) Citocromo (pigmento respiratorio)
lipoproteínas	lípido	Componentes de la membrana Lipoproteínas sanguíneas: la forma de transporte de los lípidos
metaloproteínas	Metal	La nitrareductasa es una enzima que cataliza la conversión de sodio en nitrito en las plantas.

tercero Tabla 4. Clasificación de las proteínas por función.

Clase de proteína	Ejemplos	Localización/función
Proteínas estructurales	Colágeno Queratina Elastina	Componente de tejido conectivo, huesos, tendones, cartílago Piel, plumas, uñas, cabello, cuernos Ligamentos
Enzimas	Tripsina ribulosa bisfosfato carboxilasa	Cataliza la hidrólisis de proteínas Cataliza (adición de CO 2) durante la fotosíntesis
hormonas	Insulina Glucagón ACTH	Regula el metabolismo de la glucosa Estimula el crecimiento y la actividad de la corteza suprarrenal
pigmentos respiratorios	Hemoglobina Mioglobina	Transporta O 2 en la sangre de los vertebrados Sirve para almacenar O 2 en los músculos
Proteínas de transporte	Albumen	Sirve para el transporte de ácidos grasos y lípidos en la sangre
Proteínas protectoras	Anticuerpos Fibrinógeno Trombina	Forma complejos con proteínas extrañas Precursor de fibrina durante la coagulación sanguínea Involucrado en el proceso de coagulación sanguínea
Proteinas contractiles	miosina actina	Filamentos musculares móviles Filamentos musculares fijos
Proteínas de repuesto	Albúmina de huevo Caseína	proteína de leche de clara de huevo
toxinas	veneno de serpiente	Enzimas

Enzimas(enzimas): proteínas específicas que están presentes en todos los organismos vivos y desempeñan el papel de catalizadores biológicos.

Las enzimas aceleran las reacciones sin cambiar su resultado general.

Las enzimas son altamente específicas: cada enzima cataliza un tipo específico de reacción química en las células. Esto asegura una regulación fina de todos los procesos importantes(respiración, digestión, fotosíntesis, etc.)

Ejemplo: la enzima ureasa cataliza la descomposición de la urea únicamente, sin ejercer presión catalítica sobre los compuestos estructuralmente relacionados.

La actividad de las enzimas está limitada por un rango de temperatura bastante estrecho (35-45°C), más allá del cual la actividad cae y desaparece. Las enzimas son activas a valores de Ph fisiológicos, es decir, en un ambiente ligeramente alcalino.

En términos de organización espacial, las enzimas constan de varios dominios y normalmente tienen una estructura cuaternaria.

Las enzimas también pueden contener componentes no proteicos. La parte proteica se llama apoenzima , y no proteico - cofactor (si es sencillo materia inorgánica, por ejemplo Zn 2+ , Mg 2+) o coenzima (coenzima) ) (si hablamos de compuestos orgánicos).

Los precursores de muchas coenzimas son las vitaminas.

Ejemplo: el ácido pantaténico es un precursor de la coenzima A, que juega un papel importante en el metabolismo.

En las moléculas de enzima existe un llamado centro activo . Consta de dos secciones - sorción Y catalítico . El primero es responsable de la unión de enzimas a moléculas de sustrato, mientras que el segundo es responsable del acto real de catálisis.

El nombre de las enzimas contiene el nombre del sustrato, que se ve afectado por esta enzima, y ​​la terminación "-asa".

Celulosa: cataliza la hidrólisis de la celulosa a monosacáridos.

ü Proteasa - hidroliza las proteínas a aminoácidos.

Según este principio, todas las enzimas se dividen en 6 clases.

Oxidorreductasa catalizan reacciones redox, llevando a cabo la transferencia de átomos de H y O y electrones de una sustancia a otra, mientras oxidan los primeros y reducen los segundos. Este grupo de enzimas interviene en todos los procesos de oxidación biológica.

Ejemplo: en la respiración

AN + B ↔A + BH (oxidativo)

A + O ↔ AO (reductor)

Transferasas catalizar la transferencia de un grupo de átomos (grupos metilo, acilo, fosfato y amino) de una sustancia a otra.

Ejemplo: bajo la presión de las fosfotransferasas, los residuos se transfieren ácido fosfórico de ATP a glucosa y fructosa: ATP + glucosa ↔ glucosa - 6 - fosfato + ADP.

hidrolasas acelerar reacciones dividir compuestos orgánicos complejos en otros más simples uniendo moléculas de agua en el punto de ruptura enlaces químicos. Tal división se llama hidrólisis .

Estos incluyen amilasa (hidroliza el almidón), lipasa (descompone las grasas), etc.:

AB + H2O↔AOH + VN

enlace catalizar adiciones no hidrolíticas al sustrato y la eliminación de un grupo de átomos del mismo. En este caso, puede haber una ruptura en la conexión C - C, C - N, C - O, C - S.

Ejemplo: eliminación de un grupo carboxilo por una descarboxilasa

CH 3 - C - C ↔ CO 2 + CH 3 - C

Isomerasas llevar a cabo reordenamientos intramoleculares, es decir, catalizar la transformación de un isómero en otro:

glucosa - 6 - fosfato ↔ glucosa - 1 - fosfato

Lipasas( sintetasas) catalizan las reacciones de unión de dos moléculas con la formación de nuevos enlaces C - O, C - S, P - N, C - C, utilizando la energía del ATP.

Las lipasas son un grupo de enzimas que catalizan la adición de residuos de aminoácidos al ARNt. Estas sintetasas juegan un papel importante en el proceso de síntesis de proteínas.

Ejemplo: la enzima valina - t-RNA - sintetasa bajo su acción forma un complejo valina-t-RNA:

ATP + valina + tRNA ↔ ADP + H 3 PO 4 + valina-tRNA

1. ¿Cuál es el nombre del proceso de violación de la estructura natural de la proteína, en el que su estructura primaria? ¿La acción de qué factores puede conducir a una violación de la estructura de las moléculas de proteína?

El proceso de violación de la estructura natural de las proteínas bajo la influencia de cualquier factor sin destruir la estructura primaria se denomina desnaturalización. La desnaturalización de proteínas puede ser causada por varios factores, por ejemplo, alta temperatura, ácidos y álcalis concentrados, metales pesados.

2. ¿En qué se diferencian las proteínas fibrilares de las globulares? Dé ejemplos de proteínas fibrilares y globulares.

Las moléculas de proteínas fibrilares tienen una forma alargada y filamentosa. Las proteínas globulares se caracterizan por una forma redonda compacta de las moléculas. Las proteínas fibrilares incluyen, por ejemplo, queratina, colágeno, miosina. Las proteínas globulares son las globulinas y albúminas sanguíneas, el fibrinógeno, la hemoglobina, etc.

3. Nombre las principales funciones biológicas de las proteínas, dé ejemplos relevantes.

● función estructural. Las proteínas forman parte de todas las células y sustancia intercelular, son componentes de diversas estructuras de los organismos vivos. Por ejemplo, en los animales, la proteína de colágeno es parte del cartílago y los tendones, la elastina es parte de los ligamentos y las paredes de los vasos sanguíneos, la queratina es el componente estructural más importante de las plumas, el cabello, las uñas, las garras, los cuernos y las pezuñas.

● Función enzimática (catalítica). Las proteínas enzimáticas son catalizadores biológicos que aceleran el curso de las reacciones químicas en los organismos vivos. Por ejemplo, las enzimas digestivas amilasa y maltasa descomponen los carbohidratos complejos en simples, la pepsina descompone las proteínas en péptidos y, bajo la acción de las lipasas, las grasas se descomponen en glicerol y ácidos carboxílicos.

● Función de transporte. Muchas proteínas pueden unirse y transportar diversas sustancias. Por ejemplo, la hemoglobina se une y transporta oxígeno y dióxido de carbono. Las albúminas sanguíneas transportan ácidos carboxílicos superiores y las globulinas transportan iones metálicos y hormonas. Muchas proteínas que componen la membrana citoplasmática están implicadas en el transporte de sustancias hacia el interior y el exterior de la célula.

● Función contráctil (motora). Las proteínas contráctiles proporcionan la capacidad de las células, tejidos, órganos y organismos completos para cambiar de forma y moverse. Por ejemplo, la actina y la miosina proporcionan trabajo muscular y contracciones intracelulares no musculares, la tubulina forma parte de los microtúbulos del huso, cilios y flagelos de las células eucariotas.

● Función reguladora. Algunas proteínas y péptidos están involucrados en la regulación de varios procesos fisiológicos. Por ejemplo, las hormonas proteína-péptido insulina y glucagón regulan los niveles de glucosa en sangre, y la somatotropina (hormona del crecimiento) regula los procesos de crecimiento y desarrollo físico.

● La función de señalización consiste en que algunas proteínas que componen la membrana citoplasmática de las células, en respuesta a la acción de factores externos, modifican su configuración espacial, asegurando así la recepción de señales del medio externo y la transmisión de información a la célula. Por ejemplo, la proteína opsina, que forma parte del pigmento rodopsina, percibe la luz y asegura la aparición de la excitación visual de los receptores (bastones) de la retina.

● Función protectora. Las proteínas protegen al cuerpo de la invasión de objetos extraños y del daño. Por ejemplo, las inmunoglobulinas (anticuerpos) están involucradas en la respuesta inmune, el interferón protege al cuerpo de una infección viral. El fibrinógeno, la tromboplastina y la trombina facilitan la coagulación de la sangre y evitan la pérdida de sangre.

● Función tóxica. Muchos organismos vivos secretan proteínas-toxinas, que son venenos para otros organismos.

● Función de energía. Después de descomponerse en aminoácidos, las proteínas pueden servir como fuente de energía en la célula. En oxidación completa 1 g de proteína libera 17,6 kJ de energía.

● Función de repuesto. Por ejemplo, las semillas de las plantas almacenan proteínas especiales, que el embrión utiliza durante la germinación y luego las plántulas como fuente de nitrógeno.

4. ¿Qué son las enzimas? ¿Por qué la mayoría de los procesos bioquímicos en la célula serían imposibles sin su participación?

Las enzimas son proteínas que cumplen la función de catalizadores biológicos, es decir, aceleran el curso de las reacciones químicas en los organismos vivos. Catalizan las reacciones de síntesis y desdoblamiento de diversas sustancias. Sin la participación de las enzimas, estos procesos procederían con demasiada lentitud o no procederían en absoluto. Casi todos los procesos vitales de los organismos se deben a reacciones enzimáticas.

5. ¿Cuál es la especificidad de las enzimas? ¿Cuál es su razón? ¿Por qué las enzimas funcionan activamente solo en un cierto rango de temperatura, pH y otros factores?

La especificidad de las enzimas radica en el hecho de que cada enzima acelera solo una reacción o actúa solo sobre un determinado tipo de enlace. Esta característica se explica por la correspondencia de la configuración espacial del centro activo de la enzima con uno u otro sustrato (sustratos).

Las enzimas son proteínas. Los cambios en el pH, la temperatura y otros factores pueden hacer que las enzimas se desnaturalicen y pierdan su capacidad de unirse a sus sustratos.

6. ¿Por qué las proteínas, por regla general, se usan como fuentes de energía solo en casos extremos, cuando los carbohidratos y las grasas se agotan en las células?

Las proteínas son la base de la vida. Realizan funciones biológicas importantísimas, muchas de las cuales (enzimáticas, de transporte, motrices, etc.) no son capaces de realizar ni los hidratos de carbono ni las grasas. Las proteínas utilizadas como sustrato energético aportan tanta energía como los hidratos de carbono (1 g - 17,6 kJ) y 2,2 veces menos que las grasas (1 g - unos 39 kJ). Además, en división completa proteínas (a diferencia de los carbohidratos y las grasas), no solo se forman CO 2 y H 2 O, sino también compuestos de nitrógeno y azufre, y algunos de ellos son tóxicos para el cuerpo (por ejemplo, NH 3). Por lo tanto, la función energética en los organismos vivos la realizan principalmente los carbohidratos y las grasas.

7*. En muchas bacterias, el ácido paraaminobenzoico (PABA) participa en la síntesis de sustancias necesarias para el crecimiento y la reproducción normales. Al mismo tiempo, las sulfonamidas, sustancias de estructura similar al PABA, se utilizan en medicina para tratar una serie de infecciones bacterianas. ¿En qué cree que se basa el efecto terapéutico de las sulfonamidas?

Con la ayuda de una enzima (dihidropteroato sintetasa), las bacterias convierten el PABA en un producto (ácido dihidropteroico), que luego se utiliza para sintetizar los factores de crecimiento necesarios. Debido a su similitud estructural con el PABA, las sulfonamidas también pueden unirse al centro activo de esta enzima, bloqueando su trabajo (es decir, se observa una inhibición competitiva). Esto conduce a la interrupción de la síntesis de factores de crecimiento y ácidos nucleicos en las bacterias.

* Las tareas marcadas con un asterisco requieren que los estudiantes propongan varias hipótesis. Por lo tanto, al asignar una nota, el docente debe centrarse no solo en la respuesta dada aquí, sino tener en cuenta cada hipótesis, evaluando pensamiento biológico estudiantes, la lógica de su razonamiento, la originalidad de las ideas, etc. Después de eso, es recomendable familiarizar a los estudiantes con la respuesta dada.

Proteínas y sus funciones.

Estudiaremos las principales sustancias que componen nuestro organismo. Uno de los más importantes son las proteínas.

Ardillas(proteínas, polipéptidos) - sustancias de carbono, que consisten en cadenas unidas aminoácidos. son obligatorios parte integral todas las celdas

Aminoácidos- compuestos de carbono, cuyas moléculas contienen simultáneamente grupos carboxilo (-COOH) y amina (NH2).

Un compuesto que consta de una gran cantidad de aminoácidos se llama: polipéptido. Cada proteína en su estructura química es un polipéptido. Algunas proteínas están formadas por varias cadenas polipeptídicas. La mayoría de las proteínas contienen un promedio de 300 a 500 residuos de aminoácidos. Se conocen varias proteínas naturales muy cortas, de 3 a 8 aminoácidos de longitud, y biopolímeros muy largos, de más de 1500 aminoácidos de longitud.

Las propiedades de las proteínas determinan su composición de aminoácidos, en una secuencia estrictamente fija, y la composición de aminoácidos, a su vez, está determinada codigo genetico. Al crear proteínas, se utilizan 20 aminoácidos estándar.

La estructura de las proteínas.

Hay varios niveles:

- Estructura primaria - determinado por el orden de alternancia de los aminoácidos en la cadena polipeptídica.

Veinte aminoácidos diferentes se pueden comparar con 20 letras del alfabeto químico, que forman "palabras" de 300 a 500 letras de largo. Con 20 letras, puede escribir un número ilimitado de palabras tan largas. Si consideramos que el reemplazo o reordenamiento de al menos una letra en una palabra le da un nuevo significado, entonces el número de combinaciones en una palabra de 500 letras será 20500.

Se sabe que la sustitución de incluso una unidad de aminoácido por otra en una molécula de proteína cambia sus propiedades. Cada célula contiene varios miles de tipos diferentes de moléculas de proteínas, y cada una de ellas se caracteriza por una secuencia estrictamente definida de aminoácidos. Es el orden de alternancia de los aminoácidos en una molécula de proteína dada lo que determina sus propiedades fisicoquímicas y biológicas especiales. Los investigadores pueden descifrar la secuencia de aminoácidos en moléculas largas de proteínas y sintetizar dichas moléculas.

- estructura secundaria- moléculas de proteína en forma de espiral, con distancias iguales entre las vueltas.

Entre grupos N-H y C=O, ubicados en espiras adyacentes, surgen enlaces de hidrógeno. Se repiten muchas veces, sujetan las vueltas regulares de la espiral.

- Estructura terciaria - la formación de una bobina en espiral.

Esta maraña está formada por el entrelazado regular de secciones de la cadena proteica. Los grupos de aminoácidos con carga positiva y negativa atraen y unen incluso partes muy separadas de la cadena de proteínas. Otras partes de la molécula de proteína, que llevan, por ejemplo, radicales "repelentes al agua" (hidrofóbicos), también se acercan entre sí.

Cada tipo de proteína se caracteriza por su propia forma de bola con curvas y bucles. La estructura terciaria depende de la estructura primaria, es decir, del orden de los aminoácidos en la cadena.
- Estructura cuaternaria- proteína de ensamblaje, que consta de varias cadenas que difieren en la estructura primaria.
Al combinarse, crean una proteína compleja que no solo tiene una estructura terciaria, sino también cuaternaria.

desnaturalización de proteínas.

Bajo la influencia de la radiación ionizante, alta temperatura, fuerte agitación, valores de pH extremos (concentración de iones de hidrógeno), así como una serie de disolventes orgánicos, como el alcohol o la acetona, las proteínas cambian su estado natural. La violación de la estructura natural de la proteína se llama desnaturalización La gran mayoría de las proteínas pierden su actividad biológica, aunque su estructura primaria no cambia tras la desnaturalización. El hecho es que en el proceso de desnaturalización, se violan las estructuras secundarias, terciarias y cuaternarias, debido a las débiles interacciones entre los residuos de aminoácidos y covalentes. enlaces peptídicos(con la unión de electrones) no se rompen. Se puede observar una desnaturalización irreversible cuando se calienta la proteína de huevo de gallina líquida y transparente: se vuelve densa y opaca. La desnaturalización también puede ser reversible. Después de la eliminación del factor desnaturalizante, muchas proteínas pueden volver a su forma natural, es decir, renaturalizar

La capacidad de las proteínas para cambiar reversiblemente la estructura espacial en respuesta a la acción de factores físicos o químicos subyace a la irritabilidad, la propiedad más importante de todos los seres vivos.

Funciones de las proteínas.

catalítico.

Cientos de reacciones bioquímicas tienen lugar continuamente en cada célula viva. En el curso de estas reacciones, se produce el desdoblamiento y oxidación de los nutrientes provenientes del exterior. La energía de los nutrientes obtenidos como resultado de la oxidación y los productos de su descomposición son utilizados por la célula para sintetizar los diversos compuestos orgánicos que necesita. La rápida aparición de tales reacciones es proporcionada por catalizadores biológicos o aceleradores de reacción: enzimas. Se conocen más de mil enzimas diferentes. Todos son blancos.
Proteínas enzimáticas: aceleran las reacciones en el cuerpo. Las enzimas participan en la descomposición de moléculas complejas (catabolismo) y su síntesis (anabolismo), así como en la creación y reparación de la síntesis de moldes de ADN y ARN.

Estructural.

Las proteínas estructurales del citoesqueleto, como una especie de armazón, dan forma a las células y muchos orgánulos y están involucradas en cambiar la forma de las células. El colágeno y la elastina son los componentes principales de la sustancia intercelular del tejido conjuntivo (por ejemplo, el cartílago), y el cabello, las uñas, las plumas de las aves y algunas conchas se componen de otra proteína estructural, la queratina.

Protector.

1. Protección física.(ejemplo: el colágeno es una proteína que forma la base de la sustancia intercelular de los tejidos conectivos)

1. Protección química. La unión de toxinas a moléculas de proteína asegura su desintoxicación. (ejemplo: enzimas hepáticas que descomponen los venenos o los convierten en una forma soluble, lo que contribuye a su rápida eliminación del cuerpo)

1. Protección inmunológica. Cuando las bacterias o los virus ingresan a la sangre de los animales y los humanos, el cuerpo reacciona produciendo proteínas protectoras especiales: anticuerpos. Estas proteínas se unen a proteínas de patógenos que son extraños al cuerpo, lo que suprime su actividad vital. Para cada proteína extraña, el cuerpo produce "antiproteínas" especiales: anticuerpos.

Regulador.

Las hormonas se transportan en la sangre. La mayoría de las hormonas animales son proteínas o péptidos. La unión de la hormona al receptor es una señal que desencadena una respuesta en la célula. Las hormonas regulan la concentración de sustancias en la sangre y las células, el crecimiento, la reproducción y otros procesos. Un ejemplo de estas proteínas es insulina que regula la concentración de glucosa en la sangre.

Las células interactúan entre sí utilizando proteínas señalizadoras transmitidas a través de la sustancia intercelular. Dichas proteínas incluyen, por ejemplo, citoquinas y factores de crecimiento.

citocinas- Pequeñas moléculas de información peptídica. Regulan las interacciones entre las células, determinan su supervivencia, estimulan o suprimen el crecimiento, la diferenciación, la actividad funcional y la muerte celular programada, aseguran la coordinación de acciones de los sistemas inmunológico, endocrino y nervioso.

Transporte.

Solo las proteínas transportan sustancias en la sangre, por ejemplo, lipoproteínas(transferencia de grasa) hemoglobina(transporte de oxígeno), transferrina(transporte de hierro) o a través de membranas - Na+, K+ -ATPasa(transporte transmembrana opuesto de iones de sodio y potasio), Ca2+-ATPasa(bombeo de iones de calcio fuera de la célula).

Receptor.

Los receptores de proteínas pueden ubicarse en el citoplasma o integrarse en membrana celular. Una parte de la molécula receptora recibe una señal, la mayoría de las veces una sustancia química y, en algunos casos, luz, acción mecánica (por ejemplo, estiramiento) y otros estímulos.

Construcción.

Los animales en el proceso de evolución han perdido la capacidad de sintetizar diez aminoácidos particularmente complejos, llamados esenciales. Los preparan con alimentos vegetales y animales. Dichos aminoácidos se encuentran en las proteínas de los productos lácteos (leche, queso, requesón), en los huevos, el pescado, la carne, así como en la soja, los frijoles y algunas otras plantas. En el tracto digestivo, las proteínas se descomponen en aminoácidos, que se absorben en el torrente sanguíneo y entran en las células. En las células, a partir de aminoácidos preparados, se construyen sus propias proteínas, que son características de un organismo determinado. Las proteínas son un componente esencial de todas las estructuras celulares y este es su importante papel de construcción.

Energía.

Las proteínas pueden servir como fuente de energía para la célula. Con la falta de carbohidratos o grasas, las moléculas de aminoácidos se oxidan. La energía liberada en este proceso se utiliza para apoyar los procesos vitales del cuerpo. Con ayuno prolongado, se utilizan proteínas de músculos, órganos linfoides, tejidos epiteliales e hígado.

Motor (motor).

Toda una clase de proteínas motoras proporciona los movimientos del cuerpo, por ejemplo, la contracción muscular, incluido el movimiento de los puentes de miosina en el músculo, el movimiento de las células dentro del cuerpo (por ejemplo, el movimiento ameboidal de los leucocitos).

En realidad es muy Breve descripción funciones de las proteínas, que solo pueden demostrar claramente sus funciones y significado en el cuerpo.

Un pequeño video para entender acerca de las proteínas:

Capítulo 9 funciones biológicas proteinas

Las funciones de las proteínas son extremadamente diversas. Cada proteína dada como una sustancia con una función específica Estructura química realiza una función altamente especializada y solo en unos pocos casos separados, varias interconectadas. Por ejemplo, la hormona adrenalina de la médula suprarrenal, al entrar en el torrente sanguíneo, aumenta el consumooxígeno y la presión arterial, azúcar en la sangre, estimula el metabolismo, y también es un mediador sistema nervioso en animales de sangre fría.

1) Función catalítica (enzimática):
Numerosas reacciones bioquímicas en los organismos vivos se desarrollan en condiciones suaves a temperaturas cercanas a los 40 grados C y valores de pH cercanos a la neutralidad. En estas condiciones, las velocidades de la mayoría de las reacciones son insignificantes, por lo tanto, para su implementación aceptable, se necesitan catalizadores biológicos especiales: enzimas. Incluso una reacción tan simple como la deshidratación del ácido carbónico:

catalizada por una enzima anhídrido carbónico. En general, todas las reacciones, a excepción de la fotólisis del agua, en los organismos vivos son catalizadas por enzimas. Por regla general, las enzimas son proteínas o complejos de proteínas con algún cofactor- un ion metálico o una molécula orgánica especial. Las enzimas tienen una selectividad de acción alta, a veces única. Por ejemplo, las enzimas que catalizan la adición de α-aminoácidos a los tRNA correspondientes durante la biosíntesis de proteínas catalizan la adición de L-aminoácidos solamente y no catalizan la adición de D-aminoácidos.

2) Función de transporte de las proteínas:
Numerosas sustancias deben ingresar a la célula, proporcionándole material de construcción y energía. Al mismo tiempo, todas las membranas biológicas se construyen según el mismo principio: una doble capalipidos , en el que se sumergen varias proteínas, y las regiones hidrofílicas de las macromoléculas se concentran en la superficie de las membranas, y las "colas" hidrofóbicas se encuentran en el espesor de la membrana. Tal estructura es impermeable a componentes tan importantes como azúcares, aminoácidos, iones de metales alcalinos. Su penetración en la célula se lleva a cabo con la ayuda de proteínas de transporte especiales incrustadas en la membrana celular. Por ejemplo, las bacterias tienen una proteína especial que transporta el azúcar de la leche, la lactosa, a través de la membrana externa. Según la nomenclatura internacional, la lactosa se denomina -galatcósido, por lo que la proteína transportadora se denomina - permeasa de galactósido.

Un ejemplo importante del transporte de sustancias a través de membranas biológicas contra un gradiente de concentración es la bomba Na-K. En el curso de su trabajo, se transfieren tres iones positivos desde la celda por cada dos iones positivos hacia la celda. Este trabajo va acompañado de la acumulación de diferencia de potencial eléctrico en la membrana celular. Al mismo tiempo, el ATP se descompone, dando energía. La base molecular de la bomba de sodio-potasio se descubrió recientemente, resultó ser una enzima que descompone el ATP, - ATPasa dependiente de sodio-potasio. La bomba funciona según el principio de abrir y cerrar canales. La unión de moléculas de la proteína "canal" al ion sodio conduce a la interrupción del sistema de enlaces de hidrógeno, como resultado de lo cual cambia su conformación. La hélice α habitual, en la que hay 3,6 residuos de aminoácidos por turno, pasa a una hélice α más "suelta" (4,4 residuos de aminoácidos). Como resultado, se forma una cavidad interna, suficiente para el paso del ion sodio, pero demasiado estrecha para el ion potasio. Después de pasar, la hélice pasa a una hélice 310 estrechamente plegada (3 residuos de aminoácidos por vuelta y un enlace de hidrógeno, en cada décimo átomo). Al mismo tiempo, el canal de sodio se cierra y las paredes del canal de potasio vecino se expanden, los iones de potasio pasan a través de ellos hacia la célula. La bomba de sodio-potasio funciona según el principio de una bomba peristáltica (que recuerda el movimiento de un bolo alimenticio a través de los intestinos), cuyo principio se basa en la compresión y expansión variable de tubos elásticos.

Los organismos multicelulares tienen un sistema para transportar sustancias de un órgano a otro. El primero es la hemoglobina. Además, una proteína de transporte está constantemente en el plasma sanguíneo: albúmina de suero. Esta proteína tiene la capacidad única de formar complejos fuertes con ácidos grasos formados durante la digestión de grasas, con algunos aminoácidos hidrofóbicos (por ejemplo, con triptófano), con hormonas esteroides, así como con muchos medicamentos, como aspirina, sulfonamidas, algunas penicilinas. Otro ejemplo común de una proteína transportadora es transferrina(proporciona la transferencia de iones de hierro) y ceruplasmina(portador de iones de cobre).

3) Función de receptor:
De gran importancia, especialmente para el funcionamiento de los organismos multicelulares, son proteínas receptoras, integrado en la membrana plasmática de las células y que sirve para la percepción y conversión de varias señales que ingresan a la célula, tanto del entorno como de otras células. Los receptores de acetilcolina ubicados en la membrana celular en varios contactos interneuronales, incluidos los de la corteza cerebral, y en las uniones neuromusculares pueden citarse como los más estudiados. Estas proteínas interactúan específicamente con la acetilcolina y responden transmitiendo una señal a la célula. Después de recibir y convertir la señal, el neurotransmisor debe eliminarse para que la célula se prepare para la percepción de la siguiente señal. Para esto, se usa una enzima especial: la acetilcolinesterasa, que cataliza la hidrólisis. acetilcolina al acetato y la colina.

Muchas hormonas no penetran en las células diana, sino que se unen a receptores específicos en la superficie de estas células. Tal unión es una señal que desencadena procesos fisiológicos en la célula. Un ejemplo es la acción de la hormona insulina en sistema de adenilato ciclasa. El receptor de insulina es una glicoproteína que penetra en el plasmalema. Cuando la hormona se une a la parte del receptor de esta proteína compleja, activa la parte interna catalítica, que representa la enzima. adenilato ciclasa. Esta enzima sintetiza ácido monofosfórico de adenosina cíclico (cAMP) a partir de ATP, que a su vez cataliza la etapa clave de la oxidación de polisacáridos: la conversión de glucógeno en el derivado de glucosa monomérico glucosa-1-fosfato, que luego sufre degradación oxidativa, acompañada de la fosforilación de un gran cantidad de ADP.

4) Función protectora:
El sistema inmunitario tiene la capacidad de responder a la aparición de partículas extrañas produciendo una gran cantidad de linfocitos que pueden dañar específicamente precisamente estas partículas, que pueden ser células extrañas, como bacterias patógenas, células cancerosas, partículas supramoleculares, como virus, macromoléculas, incluidas proteínas extrañas. Uno de los grupos de linfocitos - B- linfocitos, produce proteínas especiales liberadas en el sistema circulatorio que reconocen partículas extrañas, mientras forman un complejo altamente específico en esta etapa de destrucción. Estas proteínas se llaman inmunoglobulinas. Las sustancias extrañas que desencadenan una respuesta inmunitaria se denominan antígenos, y sus correspondientes inmunoglobulinas - anticuerpos. Si una molécula grande, por ejemplo, una molécula de proteína, actúa como antígeno, entonces el anticuerpo no reconoce la molécula completa, sino su sección específica, llamada determinante antigénico. El hecho de que las inmunoglobulinas interactúen con una parte relativamente pequeña del antígeno polimérico permite la producción de anticuerpos que reconocen específicamente algunas moléculas pequeñas que no se encuentran en la naturaleza. Un ejemplo clásico es el residuo de dinitrofenilo. Cuando a los animales de experimentación se les inyecta un conjugado de dinitrofenol con alguna proteína, comienza la producción de anticuerpos, reconociendo específicamente varios derivados del dinitrofenol. Pero con la introducción de dinitrofenol puro, no hay respuesta inmune. Las sustancias que pueden servir como determinantes antigénicos, pero que no son capaces de inducir una respuesta inmunitaria, se denominan sucede.

Los anticuerpos se construyen a partir de cuatro cadenas polipeptídicas unidas por puentes disulfuro. En la siguiente figura se muestra un diagrama simplificado de la estructura de la inmunoglobulina de clase G.

Dos cadenas polipeptídicas tienen un tamaño de unos 200 residuos de aminoácidos y se denominan cadenas ligeras (cadenas L). Los otros dos son el doble de grandes y se denominan cadenas pesadas (cadenas H). En el extremo N de ambas cadenas, hay una región variable de un tamaño de poco más de 100 residuos de aminoácidos, que es diferente para las inmunoglobulinas sintonizadas con diferentes antígenos; es esta región la que determina la especificidad de una población dada de linfocitos.

Esquema de la estructura de la molécula de inmunoglobulina: cadena H - cadena pesada, cadena L - cadena ligera, VH y VL - regiones variables de las cadenas pesada y ligera.

La región variable forma un centro que se une directamente a un antígeno específico o hapteno, el resto, que es la mitad de la molécula en la cadena ligera y 3/4 en la cadena pesada, no depende del tipo de inmunoglobulina. Esta zona se llama constante.

Según los conceptos modernos, cada tipo de inmunoglobulina es producido por un grupo de linfocitos B que descienden de un precursor común. Este grupo de linfocitos se llama clon. Los primeros éxitos en el estudio de la estructura de las inmunoglobulinas estuvieron asociados al estudio de las inmunoglobulinas obtenidas de pacientes con mieloma (patología asociada a la sobreproducción de cierto tipo de inmunoglobulina). En los pacientes, a partir de un clon maligno de linfocitos B, se produce una gran cantidad de inmunoglobulina individual, que es relativamente fácil de separar del resto. A continuación, las células de mieloma, como portadoras de la capacidad de reproducción ilimitada, se fusionaron con linfocitos B normales, como portadoras de un programa para producir anticuerpos de cierta especificidad establecida por el experimentador. Las células resultantes hibridomas conservar la capacidad de reproducirse indefinidamente y producir solo ciertos anticuerpos. Dado que los hibridomas se originan a partir de una sola célula fusionada, son un solo clon; por lo tanto, los anticuerpos resultantes se denominan anticuerpos monoclonales (MAT).

5) Función estructural:
Junto con las proteínas que realizan funciones finas altamente especializadas, hay proteínas que son principalmente de importancia estructural. Proporcionan resistencia mecánica y otras propiedades mecánicas de los tejidos individuales de los organismos vivos. En primer lugar, esto colágeno- el principal componente proteico de la matriz extracelular del tejido conjuntivo. En los mamíferos, el colágeno constituye hasta el 25% de la masa total de proteínas. El colágeno se sintetiza en los fibroblastos, las células principales del tejido conectivo. Inicialmente, se forma en forma de procolágeno, un precursor que sufre un determinado procesamiento químico en los fibroblastos, consistente en la oxidación de residuos de prolina a hidroxiprolina y algunos residuos de lisina a α-hidroxilisina. El colágeno se forma en forma de tres cadenas polipeptídicas retorcidas en espiral, que ya fuera de los fibroblastos se combinan en fibrillas de colágeno con un diámetro de varios cientos de nanómetros, y estas últimas en filamentos de colágeno ya visibles al microscopio.

En los tejidos elásticos (piel, paredes de los vasos sanguíneos, pulmones), además del colágeno, la matriz extracelular contiene proteínas. elastina, capaz de extenderse sobre un amplio rango y volver a su estado original.

Otro ejemplo de proteína estructural es fibroina seda, secretada por las orugas del gusano de seda durante la formación de la crisálida y que es el componente principal de los hilos de seda.

6) proteínas motoras
La contracción muscular es un proceso durante el cual la energía química almacenada en forma de enlaces pirofosfato de alta energía en las moléculas de ATP se convierte en trabajo mecánico. Los participantes directos en el proceso de contracción son dos proteínas: actina y miosina.

miosina es una proteína de estructura inusual, que consta de una parte filamentosa larga (cola) y dos cabezas globulares. La longitud total de una molécula es de unos 1600 nm, de los cuales unos 200 nm son cabezas. La miosina generalmente se libera como un hexámero, formado por dos cadenas polipeptídicas idénticas con un peso molecular de 200 000 cada una ("cadenas pesadas") y cuatro "cadenas ligeras" con un peso molecular de aproximadamente 20 000. Las cadenas pesadas se enrollan entre sí, formando una cola, y llevan en un extremo cabezas globulares asociadas a cadenas ligeras. Hay dos centros funcionales importantes en las cabezas de miosina: un centro catalítico capaz de romper hidrolíticamente el enlace ATP pirofosfato bajo ciertas condiciones, y un centro que brinda la capacidad de unirse específicamente a otra proteína muscular: la actina.

actina es una proteina globular peso molecular 42 000. En esta forma, se llama actina G. Sin embargo, tiene la capacidad de polimerizarse para formar una estructura larga llamada F-actina. De esta forma, la actina puede interactuar con la cabeza de miosina y una característica importante de este proceso es la dependencia de la presencia de ATP. A una concentración suficientemente alta de ATP, se destruye el complejo formado por actina y miosina. Después de estar bajo la influencia miosina ATPasa(enzima) Se produce hidrólisis de ATP, el complejo se restaura de nuevo. Este proceso es fácil de observar en una solución que contiene ambas proteínas. En ausencia de ATP, la solución se vuelve viscosa como resultado de la formación de un complejo de alto peso molecular. Cuando se agrega ATP, la viscosidad disminuye bruscamente como resultado de la destrucción del complejo y luego comienza a recuperarse gradualmente a medida que se hidroliza el ATP. Estas interacciones juegan un papel importante en el proceso de contracción muscular.

7) Antibióticos:
Un grupo grande y extremadamente importante de compuestos orgánicos naturales en términos prácticos son antibióticos- sustancias de origen microbiano, secretadas por tipos especiales de microorganismos e inhibiendo el crecimiento de otros microorganismos competidores. El descubrimiento y uso de los antibióticos se hizo en los años 40. revolución en el tratamiento de enfermedades infecciosas causadas por bacterias. Cabe señalar que en la mayoría de los casos los antibióticos no actúan sobre los virus y su uso como fármacos antivirales es ineficaz.

Los antibióticos del grupo fueron los primeros en ser introducidos en la práctica. penicilina. Ejemplos de ellos son bencilpenicilina Y ampicilina:

De estructura similar a los antibióticos del grupo. cefalosporinas, un ejemplo de lo cual es cefamicina C. Estos antibióticos tienen en común -anillo lactámico. Su mecanismo de acción es inhibir una de las etapas de la formación de mureína: el peptidoglicano, que forma la pared celular de las bacterias.

Los antibióticos son extremadamente diversos en su naturaleza química y mecanismo de acción. Algunos de los antibióticos ampliamente utilizados interactúan con los ribosomas bacterianos, inhibiendo la síntesis de proteínas en los ribosomas bacterianos, mientras que al mismo tiempo prácticamente no interactúan con los ribosomas eucariotas. Por lo tanto, son perjudiciales para las células bacterianas y ligeramente tóxicos para humanos y animales. Estos incluyen los conocidos estreptomicina, cloranfenicol (levomicetina):

Otro antibiótico muy conocido es la tetraciclina:

Uno de los antibióticos antituberculosos más efectivos. rifampicina- bloquea el trabajo de las ARN polimerasas procarióticas de las enzimas que catalizan la biosíntesis del ARN, - al unirse a una enzima, pero al mismo tiempo no tiene la capacidad de unirse a las ARN polimerasas eucarióticas:

Se están estudiando intensamente los antibióticos que interactúan con el ADN y, por lo tanto, interrumpen los procesos asociados con la implementación del ADN inherente a él. información hereditaria. Los antibióticos con este mecanismo de acción suelen ser muy tóxicos y se utilizan únicamente en la quimioterapia del cáncer. un ejemplo es actinomicina D:

8) Toxinas:
Varios organismos vivos, como defensa contra enemigos potenciales, producen sustancias altamente tóxicas: toxinas. Muchos de ellos son proteínas, sin embargo, entre ellos también se encuentran moléculas orgánicas complejas de bajo peso molecular. Un ejemplo de tal sustancia es el comienzo venenoso del hongo pálido - -amanitin:

Este compuesto bloquea específicamente la síntesis de ARNm eucariotas. Para los humanos, una dosis letal es de unos pocos mg de esta toxina.