2. peatükk. Valkude ehitus ja funktsioonid Valgud on kõrgmolekulaarsed lämmastikku sisaldavad orgaanilised ühendid, mis koosnevad peptiidsidemete abil polüpeptiidahelateks ühendatud aminohapetest, millel on keeruline struktuurne korraldus Valkude uurimise ajalugu 1728. a.

Valkude funktsioneerimine Igal üksikul valgul, millel on ainulaadne esmane struktuur ja konformatsioon, on ka ainulaadne funktsioon, mis eristab seda kõigist teistest valkudest. Üksikute valkude komplekt täidab rakus palju erinevaid ja keerulisi funktsioone.

Translatsioonijärgsed muutused valkudes Paljud valgud sünteesitakse inaktiivsel kujul (prekursorid) ja pärast ribosoomidega ühinemist läbivad postsünteetilisi struktuurseid modifikatsioone. Need polüpeptiidahelate konformatsioonilised ja struktuursed muutused

Ainevahetuse uurimise tasemed Ainevahetuse uurimise tasemed: 1. Kogu organism.2. Eraldatud elundid (perfuseeritud).3. Kudede lõiked.4. Rakukultuurid.5. Kudede homogeniseerimine.6. Eraldatud rakuorganellid.7. Molekulaarne tase (puhastatud ensüümid, retseptorid ja

Valkude seedimine seedetraktis Valkude seedimine algab maost maomahla ensüümide toimel. Päevas vabaneb kuni 2,5 liitrit ja see erineb teistest seedemahladest tugevalt happelise reaktsiooni poolest, mis tuleneb selle olemasolust.

Valkude lõhustamine kudedes See viiakse läbi proteolüütiliste lüsosomaalsete ensüümide katepsiinide abil. Aktiivse tsentri struktuuri järgi eristatakse tsüsteiini, seriini, karboksüüli ja metalloproteiini katepsiine. Katepsiinide roll: 1. bioloogiliselt aktiivsete ainete loomine

Maksa roll aminohapete ja valkude metabolismis Maksal on keskne roll valkude ja teiste lämmastikku sisaldavate ühendite metabolismis. See täidab järgmisi funktsioone: 1. spetsiifiliste plasmavalkude süntees: - maksas sünteesitakse: 100% albumiini, 75 - 90% β-globuliine, 50%

Vereseerumi valkude omadused Komplemendisüsteemi valgud – see süsteem sisaldab 20 veres ringlevat valku mitteaktiivsete prekursorite kujul. Nende aktiveerimine toimub spetsiifiliste proteolüütilise aktiivsusega ainete toimel.

Oravad- α-aminohapete jääkidest koosnevad kõrgmolekulaarsed orgaanilised ühendid.

IN valgu koostis hõlmab süsinikku, vesinikku, lämmastikku, hapnikku, väävlit. Mõned valgud moodustavad komplekse teiste fosforit, rauda, ​​tsinki ja vaske sisaldavate molekulidega.

Valkudel on suur molekulmass: munaalbumiin - 36 000, hemoglobiin - 152 000, müosiin - 500 000. Võrdluseks: alkoholi molekulmass on 46, äädikhappe - 60, benseeni - 78.

Valkude aminohappeline koostis

Oravad- mitteperioodilised polümeerid, mille monomeerid on α-aminohapped. Tavaliselt nimetatakse valgu monomeerideks 20 tüüpi α-aminohappeid, kuigi rakkudest ja kudedest on leitud üle 170 neist.

Sõltuvalt sellest, kas aminohappeid saab inimeste ja teiste loomade kehas sünteesida, on olemas: mitteasendatavad aminohapped- saab sünteesida asendamatud aminohapped- ei saa sünteesida. Asendamatud aminohapped tuleb sisse võtta koos toiduga. Taimed sünteesivad igasuguseid aminohappeid.

Sõltuvalt aminohapete koostisest, valgud on: täielikud- sisaldab kogu aminohapete komplekti; defektne- nende koostises puuduvad mõned aminohapped. Kui valgud koosnevad ainult aminohapetest, nimetatakse neid lihtne. Kui valgud sisaldavad lisaks aminohapetele ka mitteaminohappelist komponenti (proteesirühma), nimetatakse neid nn. keeruline. Proteesirühma võivad esindada metallid (metalloproteiinid), süsivesikud (glükoproteiinid), lipiidid (lipoproteiinid), nukleiinhapped (nukleoproteiinid).

Kõik aminohapped sisaldavad: 1) karboksüülrühm (-COOH), 2) aminorühm (-NH2), 3) radikaal või R-rühm (ülejäänud molekul). Erinevat tüüpi aminohapete radikaali struktuur on erinev. Sõltuvalt aminohappeid moodustavate aminorühmade ja karboksüülrühmade arvust on olemas: neutraalsed aminohapped millel on üks karboksüülrühm ja üks aminorühm; aluselised aminohapped millel on rohkem kui üks aminorühm; happelised aminohapped millel on rohkem kui üks karboksüülrühm.

Aminohapped on amfoteersed ühendid, kuna lahuses võivad nad toimida nii hapete kui alustena. Vesilahustes esinevad aminohapped erinevates ioonsetes vormides.

Peptiidside

Peptiidid- orgaanilised ained, mis koosnevad peptiidsidemega ühendatud aminohappejääkidest.

Peptiidide moodustumine toimub aminohapete kondensatsioonireaktsiooni tulemusena. Kui ühe aminohappe aminorühm interakteerub teise aminohappe karboksüülrühmaga, tekib nende vahele kovalentne lämmastik-süsinik side, mida nimetatakse nn. peptiid. Sõltuvalt peptiidi moodustavate aminohappejääkide arvust on olemas dipeptiidid, tripeptiidid, tetrapeptiidid jne. Peptiidsideme moodustumist võib korrata mitu korda. See viib moodustumiseni polüpeptiidid. Peptiidi ühes otsas on vaba aminorühm (seda nimetatakse N-otsaks) ja teises otsas on vaba karboksüülrühm (seda nimetatakse C-otsaks).

Valgumolekulide ruumiline korraldus

Teatud spetsiifiliste funktsioonide täitmine valkude poolt sõltub nende molekulide ruumilisest konfiguratsioonist, lisaks on rakule energeetiliselt ebasoodne hoida valke laiendatud kujul, ahela kujul, mistõttu polüpeptiidahelad läbivad voltimise, omandades. teatud kolmemõõtmeline struktuur või konformatsioon. Määrake 4 taset valkude ruumiline korraldus.

Valgu esmane struktuur– valgu molekuli moodustava polüpeptiidahela aminohappejääkide järjestus. Aminohapete vaheline side on peptiid.

Kui valgumolekul koosneb vaid 10 aminohappejäägist, siis on teoreetiliselt võimalike aminohapete vaheldumise järjekorra poolest erinevate valgumolekulide variantide arv 10 20 . 20 aminohappega saad teha neist veelgi mitmekesisemaid kombinatsioone. Inimese organismist on leitud umbes kümme tuhat erinevat valku, mis erinevad nii üksteisest kui ka teiste organismide valkudest.

See on valgumolekuli esmane struktuur, mis määrab valgu molekulide omadused ja selle ruumilise konfiguratsiooni. Ainuüksi ühe aminohappe asendamine teisega polüpeptiidahelas toob kaasa muutuse valgu omadustes ja funktsioonides. Näiteks kuuenda glutamiini aminohappe asendamine hemoglobiini β-subühikus valiiniga toob kaasa asjaolu, et hemoglobiini molekul tervikuna ei suuda täita oma põhifunktsiooni - hapniku transporti; sellistel juhtudel tekib inimesel haigus – sirprakuline aneemia.

sekundaarne struktuur- polüpeptiidahela järjestatud voltimine spiraaliks (näeb välja nagu venitatud vedru). Heeliksi pooli tugevdavad vesiniksidemed karboksüülrühmade ja aminorühmade vahel. Peaaegu kõik CO ja NH rühmad osalevad vesiniksidemete moodustamises. Need on nõrgemad kui peptiidsed, kuid korduvalt korrates annavad nad sellele konfiguratsioonile stabiilsuse ja jäikuse. Sekundaarse struktuuri tasemel on valgud: fibroiin (siid, võrk), keratiin (juuksed, küüned), kollageen (kõõlused).

Tertsiaarne struktuur- esinemisest tulenevate polüpeptiidahelate pakkimine gloobulitesse keemilised sidemed(vesinik, ioonne, disulfiid) ja hüdrofoobsete interaktsioonide loomine aminohappejääkide radikaalide vahel. Peamist rolli tertsiaarse struktuuri moodustamisel mängivad hüdrofiilsed-hüdrofoobsed interaktsioonid. Vesilahustes kipuvad hüdrofoobsed radikaalid vee eest peitu pugema, rühmitudes gloobuli sees, hüdrofiilsed radikaalid aga hüdratatsiooni (koostoime vee dipoolidega) tulemusena molekuli pinnale. Mõnedes valkudes stabiliseeritakse tertsiaarne struktuur kovalentsete disulfiidsidemetega, mis moodustuvad kahe tsüsteiinijäägi väävliaatomite vahel. Tertsiaarse struktuuri tasemel on ensüümid, antikehad, mõned hormoonid.

Kvaternaarne struktuur iseloomulik komplekssetele valkudele, mille molekulid moodustavad kaks või enam gloobulit. Alamühikuid hoiavad molekulis ioonsed, hüdrofoobsed ja elektrostaatilised interaktsioonid. Mõnikord tekivad kvaternaarse struktuuri moodustumisel subühikute vahel disulfiidsidemed. Enim uuritud kvaternaarse struktuuriga valk on hemoglobiini. See moodustub kahest α-subühikust (141 aminohappejääki) ja kahest β-subühikust (146 aminohappejääki). Iga subühik on seotud rauda sisaldava heemimolekuliga.

Kui valkude ruumiline konformatsioon mingil põhjusel normaalsest hälbib, ei saa valk oma funktsioone täita. Näiteks "hullu lehma tõve" (spongiformse entsefalopaatia) põhjus on prioonide, närvirakkude pinnavalkude, ebanormaalne konformatsioon.

Valgu omadused

Aminohapete koostis, valgumolekuli struktuur määrab selle omadused. Valgud ühendavad aminohapete radikaalide poolt määratud aluselised ja happelised omadused: mida rohkem happelisi aminohappeid on valgus, seda rohkem väljenduvad selle happelised omadused. Võimalus anda ja kinnitada H + määrata valkude puhveromadused; üks võimsamaid puhvreid on erütrotsüütides leiduv hemoglobiin, mis hoiab vere pH konstantsel tasemel. On lahustuvad valgud (fibrinogeen), on lahustumatud valgud, mis täidavad mehaanilisi funktsioone (fibroiin, keratiin, kollageen). On keemiliselt aktiivseid valke (ensüüme), on keemiliselt inaktiivseid, vastupidavaid erinevatele keskkonnatingimustele ja äärmiselt ebastabiilseid.

Välised tegurid (kuumus, ultraviolettkiirgus, raskmetallid ja nende soolad, pH muutused, kiirgus, dehüdratsioon)

võib põhjustada valgu molekuli struktuurse korralduse rikkumist. Antud valgu molekulile omase kolmemõõtmelise konformatsiooni kaotamise protsessi nimetatakse denatureerimine. Denaturatsiooni põhjuseks on teatud valgu struktuuri stabiliseerivate sidemete katkemine. Esialgu katkevad kõige nõrgemad sidemed ja kui tingimused muutuvad karmimaks, siis veelgi tugevamaks. Seetõttu kaovad esmalt kvaternaar, seejärel tertsiaar- ja sekundaarstruktuurid. Ruumilise konfiguratsiooni muutus toob kaasa valgu omaduste muutumise ja selle tulemusena ei saa valgul täita oma bioloogilisi funktsioone. Kui denaturatsiooniga ei kaasne primaarstruktuuri hävimine, siis võib see nii olla pööratav, sel juhul toimub valgule iseloomuliku konformatsiooni iseparanemine. Selline denatureerimine allutatakse näiteks membraani retseptorvalkudele. Valgu struktuuri taastamise protsessi pärast denatureerimist nimetatakse renaturatsioon. Kui valgu ruumilise konfiguratsiooni taastamine on võimatu, nimetatakse denaturatsiooni pöördumatu.

Valkude funktsioonid

Ensüümid

Ensüümid, või ensüümid, on spetsiaalne valkude klass, mis on bioloogilised katalüsaatorid. Tänu ensüümidele kulgevad biokeemilised reaktsioonid tohutu kiirusega. Ensümaatiliste reaktsioonide kiirus on kümneid tuhandeid kordi (ja mõnikord miljoneid) suurem kui anorgaaniliste katalüsaatorite reaktsioonide kiirus. Aine, millel ensüüm toimib, nimetatakse substraat.

Ensüümid on globulaarsed valgud struktuursed omadused Ensüümid võib jagada kahte rühma: lihtsad ja keerulised. lihtsad ensüümid on lihtvalgud, st. koosnevad ainult aminohapetest. Komplekssed ensüümid on kompleksvalgud, st. lisaks valguosale sisaldavad need rühma mittevalgulist laadi - kofaktor. Mõnede ensüümide puhul toimivad vitamiinid kofaktoritena. Ensüümi molekulis eraldatakse spetsiaalne osa, mida nimetatakse aktiivseks keskuseks. aktiivne keskus- ensüümi väike osa (kolm kuni kaksteist aminohappejääki), kus substraadi või substraatide seondumine toimub koos ensüümi-substraadi kompleksi moodustumisega. Reaktsiooni lõppedes laguneb ensüümi-substraadi kompleks ensüümiks ja reaktsiooniprodukti(de)ks. Mõnedel ensüümidel on (peale aktiivse) allosteerilised keskused- kohad, millele on kinnitatud ensüümi töö kiiruse regulaatorid ( allosteerilised ensüümid).

Ensümaatilise katalüüsi reaktsioone iseloomustavad: 1) kõrge efektiivsus, 2) range selektiivsus ja toimesuund, 3) substraadi spetsiifilisus, 4) peen ja täpne reguleerimine. Ensümaatilise katalüüsi reaktsioonide substraadi ja reaktsiooni spetsiifilisus on seletatav E. Fischeri (1890) ja D. Koshlandi (1959) hüpoteesidega.

E. Fisher (klahviluku hüpotees) tegi ettepaneku, et ensüümi aktiivse saidi ja substraadi ruumilised konfiguratsioonid peaksid üksteisele täpselt vastama. Substraati võrreldakse "võtmega", ensüümi - "lukuga".

D. Koshland (hüpotees "käsikinnas") tegi ettepaneku, et substraadi struktuuri ja ensüümi aktiivse tsentri vaheline ruumiline vastavus luuakse ainult nende omavahelisel interaktsiooni hetkel. Seda hüpoteesi nimetatakse ka indutseeritud sobivuse hüpotees.

Ensümaatiliste reaktsioonide kiirus sõltub: 1) temperatuurist, 2) ensüümi kontsentratsioonist, 3) substraadi kontsentratsioonist, 4) pH-st. Tuleb rõhutada, et kuna ensüümid on valgud, on nende aktiivsus kõrgeim füsioloogiliselt normaalsetes tingimustes.

Enamik ensüüme saab töötada ainult temperatuurivahemikus 0–40 °C. Nendes piirides suureneb reaktsioonikiirus ligikaudu 2 korda iga 10 °C temperatuuritõusu korral. Temperatuuril üle 40 °C valk denatureerub ja ensüümi aktiivsus väheneb. Külmumislähedasel temperatuuril ensüümid inaktiveeritakse.

Substraadi koguse suurenemisega suureneb ensümaatilise reaktsiooni kiirus, kuni substraadi molekulide arv on võrdne ensüümi molekulide arvuga. Substraadi koguse edasise suurenemisega kiirus ei suurene, kuna ensüümi aktiivsed saidid on küllastunud. Ensüümi kontsentratsiooni suurenemine toob kaasa katalüütilise aktiivsuse suurenemise, kuna ajaühikus muundub suurem arv substraadi molekule.

Iga ensüümi jaoks on optimaalne pH väärtus, mille juures see avaldab maksimaalset aktiivsust (pepsiin - 2,0, sülje amülaas - 6,8, pankrease lipaas - 9,0). Kõrgemate või madalamate pH väärtuste korral ensüümi aktiivsus väheneb. Järsu pH muutusega ensüüm denatureerub.

Allosteeriliste ensüümide kiirust reguleerivad allosteeriliste tsentrite külge kinnituvad ained. Kui need ained kiirendavad reaktsiooni, nimetatakse neid aktivaatorid kui nad aeglustavad - inhibiitorid.

Ensüümide klassifikatsioon

Katalüüsitud keemiliste muundumiste tüübi järgi jagunevad ensüümid 6 klassi:

1. oksüdoreduktaas(vesiniku, hapniku või elektroni aatomite ülekandmine ühelt ainelt teisele - dehüdrogenaas),
2. transferaas(metüül-, atsüül-, fosfaat- või aminorühma ülekandmine ühelt ainelt teisele – transaminaas),
3. hüdrolaasid(hüdrolüüsireaktsioonid, mille käigus substraadist moodustuvad kaks toodet - amülaas, lipaas),
4. lüaasid(mittehüdrolüütiline lisamine substraadile või aatomirühma eemaldamine sellest, samas kui C-C, C-N, C-O, C-S sidemed võivad katkeda - dekarboksülaas),
5. isomeraas(molekulaarne ümberkorraldus - isomeraas),
6. ligaasid(kahe molekuli ühendus moodustumise tulemusena C-C ühendused, C-N, C-O, C-S - süntetaas).

Klassid jagunevad omakorda alamklassideks ja alamklassideks. Praeguses rahvusvahelises klassifikatsioonis on igal ensüümil konkreetne kood, mis koosneb neljast punktidega eraldatud numbrist. Esimene number on klass, teine ​​on alamklass, kolmas on alamklass, neljas on selle alaklassi ensüümi seerianumber, näiteks arginaasi kood on 3.5.3.1.

Minema loengud number 2"Süsivesikute ja lipiidide struktuur ja funktsioonid"

Minema loengud nr 4"ATP nukleiinhapete struktuur ja funktsioonid"

Valkude keemilist struktuuri esindavad peptiidsideme kaudu ahelas ühendatud alfa-aminohapped. Elusorganismides määrab koostis geneetilise koodi. Sünteesiprotsessis kasutatakse enamikul juhtudel 20 standardtüüpi aminohapet. Paljud nende kombinatsioonid moodustavad mitmesuguste omadustega valgumolekule. Aminohappejäägid läbivad sageli translatsioonijärgseid modifikatsioone. Need võivad ilmneda enne, kui valk hakkab oma funktsioone täitma, ja selle aktiivsuse protsessis rakus. Elusorganismides moodustavad mitmed molekulid sageli kompleksseid komplekse. Näiteks on fotosünteetiline assotsiatsioon.

Ühenduste eesmärk

Valke peetakse inimeste ja loomade toitumise oluliseks komponendiks, kuna nende kehas on kõik asendamatud aminohapped ei saa sünteesida. Mõned neist peaksid tulema valgurikka toiduga. Peamised ühendite allikad on liha, pähklid, piim, kala, teravili. Vähemal määral leidub valke köögiviljades, seentes ja marjades. Ensüümide seedimisel lagunevad tarbitud valgud aminohapeteks. Neid kasutatakse juba organismis oma valkude biosünteesis või lagundatakse edasi – energia saamiseks.

Ajaloo viide

Insuliini valgu struktuurijärjestuse määras esimest korda Frederie Senger. Oma töö eest sai ta 1958. aastal Nobeli preemia. Sanger kasutas järjestusmeetodit. Röntgendifraktsiooni abil saadi seejärel (1950. aastate lõpus) ​​müoglobiini ja hemoglobiini kolmemõõtmelised struktuurid. Töö teostasid John Kendrew ja Max Perutz.

Valgu molekuli struktuur

See sisaldab lineaarseid polümeere. Need koosnevad omakorda alfa-aminohappe jääkidest, mis on monomeerid. Lisaks võib valgu struktuur sisaldada mitteaminohappelisi komponente ja modifitseeritud tüüpi aminohappejääke. Komponentide tähistamisel kasutatakse 1- või 3-tähelisi lühendeid. Ühendit, mis sisaldab kahte kuni mitukümmend jääki, nimetatakse sageli "polüpeptiidiks". Ühe aminohappe alfa-karboksüülrühma ja teise aminohappe alfa-aminorühma interaktsiooni tulemusena tekivad sidemed (valgu struktuuri moodustumise ajal). Ühendis eraldatakse C- ja N-otsad olenevalt sellest, milline aminohappejäägi rühm on vaba: -COOH või -NH2. Valgu sünteesi protsessis ribosoomil toimib reeglina metioniinijääk esimese terminalina; järgnevate kinnitamine toimub eelmiste C-otsa.

Organisatsiooni tasemed

Need pakkus välja Lindrem-Lang. Hoolimata asjaolust, et seda jaotust peetakse mõnevõrra aegunuks, kasutatakse seda endiselt. Tehti ettepanek eraldada neli ühenduste korraldamise taset. Määratakse valgu molekuli esmane struktuur geneetiline kood ja geeni omadused. Lisateabe saamiseks kõrged tasemed moodustub iseloomulikult valgu voltimise käigus. Valgu ruumilise struktuuri määrab üldiselt aminohapete ahel. Siiski on see üsna paindlik. Seda võivad mõjutada välised tegurid. Sellega seoses on õigem rääkida ühendi konformatsioonist, mis on kõige soodsam ja energeetiliselt eelistatavam.

1 tase

Seda esindab polüpeptiidahela aminohappejääkide järjestus. Reeglina kirjeldatakse seda ühe või kolme tähega. Valkude esmast struktuuri iseloomustavad stabiilsed aminohappejääkide kombinatsioonid. Nad täidavad teatud ülesandeid. Sellised "konservatiivsed motiivid" säilivad liikide evolutsiooni käigus. Neid saab sageli kasutada tundmatu valgu probleemi ennustamiseks. Hinnates erinevate organismide aminohapete ahelate sarnasuse (homoloogia) astet, saab määrata evolutsioonilist kaugust, mis moodustub neid organisme moodustavate taksonite vahel. Valkude esmane struktuur määratakse sekveneerimise või selle mRNA esialgse kompleksi abil, kasutades geneetilise koodi tabelit.

Ketiosa kohalik tellimine

See on järgmine organiseerituse tase – valkude sekundaarne struktuur. Seda on mitut tüüpi. Polüpeptiidahela piirkonna lokaalset järjestust stabiliseerivad vesiniksidemed. Kõige populaarsemad tüübid on:

Ruumiline struktuur

Valkude tertsiaarne struktuur sisaldab eelmise taseme elemente. Need stabiliseeruvad erinevad tüübid interaktsioonid. Sel juhul on hüdrofoobsed sidemed ülimalt tähtsad. Stabiliseerimine hõlmab:

• kovalentsed vastasmõjud.
• Ioonsed sidemed, mis tekivad külgmiste aminohapperühmade vahel, millel on vastupidised laengud.
• Vesiniku vastastikmõjud.
• hüdrofoobsed sidemed. Ümbritsevate H 2 O elementidega interaktsiooni käigus volditakse valk nii, et külgmised mittepolaarsed aminohapperühmad eraldatakse vesilahusest. Molekuli pinnale ilmuvad hüdrofiilsed rühmad (polaarsed).

Valkude tertsiaarne struktuur määratakse magnet- (tuuma)resonantsi, teatud tüüpi mikroskoopia ja muude meetoditega.

Paigaldamise põhimõte

Uuringud on näidanud, et 2–3 taseme vahel on mugav välja tuua veel üks. Seda nimetatakse "arhitektuuriks", "ladumise motiiviks". Selle määrab sekundaarse struktuuri komponentide (beeta-ahelad ja alfa-heeliksid) vastastikune paigutus kompaktse gloobuli - valgudomeeni - piirides. See võib eksisteerida iseseisvalt või olla koos teiste sarnaste valkudega kaasatud suuremasse valku. On kindlaks tehtud, et stiilimotiivid on pigem konservatiivsed. Need esinevad valkudes, millel pole ei evolutsioonilisi ega funktsionaalseid seoseid. Arhitektuuri määratlus on ratsionaalse (füüsilise) klassifitseerimise aluseks.

Domeeni korraldus

Mitme polüpeptiidiahela vastastikuse paigutusega ühe valgukompleksi koostises moodustub valkude kvaternaarne struktuur. Selle koostise moodustavad elemendid moodustuvad ribosoomidel eraldi. Alles pärast sünteesi lõppu hakkab see valgu struktuur moodustuma. See võib sisaldada nii erinevaid kui ka identseid polüpeptiidahelaid. Valkude kvaternaarset struktuuri stabiliseerivad samad interaktsioonid, mis eelmisel tasemel. Mõned kompleksid võivad sisaldada mitukümmend valku.

Valgu struktuur: kaitseülesanded

Tsütoskeleti polüpeptiidid, mis toimivad mingil moel tugevdusena, annavad paljudele organellidele kuju ja osalevad selle muutumises. Struktuursed valgud pakuvad kehale kaitset. Sellise valgu näide on kollageen. See moodustab aluse sidekudede rakkudevahelises aines. Keratiinil on ka kaitsefunktsioon. See moodustab sarvede, sulgede, juuste ja muude epidermise derivaatide aluse. Kui toksiinid on seotud valkudega, toimub paljudel juhtudel viimaste detoksikatsioon. Nii täidetakse keha keemilise kaitse ülesannet. Eriti oluline toksiinide neutraliseerimise protsessis Inimkeha mängida maksaensüüme. Nad on võimelised lagundama mürke või muutma need lahustuvaks vormiks. See aitab kaasa nende kiiremale transportimisele kehast. Veres ja teistes kehavedelikes sisalduvad valgud pakuvad immuunkaitset, kutsudes esile vastuse nii patogeenide rünnakule kui ka vigastustele. Immunoglobuliinid (antikehad ja komplemendi süsteemi komponendid) on võimelised neutraliseerima baktereid, võõrvalke ja viirusi.

Reguleerimismehhanism

Valgumolekulid, mis ei toimi ei energiaallika ega ehitusmaterjalina, juhivad paljusid rakusiseseid protsesse. Nii et tänu neile reguleeritakse translatsiooni, transkriptsiooni, viilutamist ja teiste polüpeptiidide aktiivsust. Regulatsioonimehhanism põhineb ensümaatilisel aktiivsusel või avaldub spetsiifilise seondumise kaudu teiste molekulidega. Näiteks võivad transkriptsioonifaktorid, aktivaatorpolüpeptiidid ja repressorvalgud kontrollida geenide transkriptsiooni kiirust. Samal ajal suhtlevad nad geenide regulatoorsete järjestustega. Valgufosfataasidel ja proteiinkinaasidel on kõige olulisem roll rakusiseste protsesside kulgemise kontrollimisel. Need ensüümid käivitavad või pärsivad teiste valkude aktiivsust, lisades või eemaldades neist fosfaatrühmi.

Signaali ülesanne

Sageli kombineeritakse seda regulatiivse funktsiooniga. Seda seetõttu, et paljud rakusisesed ja rakuvälised polüpeptiidid võivad signaale edastada. Seda võimet omavad kasvufaktorid, tsütokiinid, hormoonid ja muud ühendid. Steroidid transporditakse läbi vere. Hormooni interaktsioon retseptoriga toimib signaalina, mille tõttu vallandub raku reaktsioon. Steroidid kontrollivad ühendite sisaldust veres ja rakkudes, paljunemist, kasvu ja muid protsesse. Näiteks on insuliin. See reguleerib glükoosi taset. Rakkude interaktsioon toimub signaalvalguühendite abil, mis edastatakse rakkudevahelise aine kaudu.

Elementide transport

Väikeste molekulide liikumises osalevatel lahustuvatel valkudel on kõrge afiinsus suures kontsentratsioonis oleva substraadi suhtes. Neil on ka võimalus seda kergesti vabastada madala sisaldusega piirkondades. Näiteks on transpordivalk hemoglobiin. See viib hapniku kopsudest teistesse kudedesse ja sealt edasi süsihappegaasi. Mõned membraanivalgud osalevad ka väikeste molekulide transportimisel läbi rakuseinte, muutes neid. Tsütoplasma lipiidikiht on veekindel. See hoiab ära laetud või polaarsete molekulide difusiooni. Membraani transpordiühendused jagunevad tavaliselt kandjateks ja kanaliteks.

Varuühendused

Need valgud moodustavad nn varusid. Need kogunevad näiteks taimede seemnetesse, loomade munadesse. Sellised valgud toimivad aine ja energia varuallikana. Mõnda ühendit kasutab organism aminohapete reservuaarina. Need on omakorda ainevahetuse reguleerimises osalevate toimeainete lähteained.

Raku retseptorid

Sellised valgud võivad paikneda nii otse tsütoplasmas kui ka seina sisse põimituna. Üks ühenduse osa saab signaali. Reeglina on see keemiline aine ja mõnel juhul - mehaaniline mõju (näiteks venitamine), valgus ja muud stiimulid. Molekuli teatud fragmendi - retseptorpolüpeptiidi - signaali kokkupuute protsessis algavad selle konformatsioonilised muutused. Need kutsuvad esile muutuse ülejäänud raku konformatsioonis, mis viib stiimuli edasi raku teistele komponentidele. Signaali saab saata erineval viisil. Mõned retseptorid on võimelised katalüüsima keemiline reaktsioon, toimivad viimased ioonkanalitena, mis sulguvad või avanevad stiimuli mõjul. Mõned ühendid seovad spetsiifiliselt rakus olevaid vahemolekule.

Motoorsed polüpeptiidid

On terve klass valke, mis tagavad keha liikumise. Motoorsed valgud osalevad lihaste kokkutõmbumises, rakkude liikumises, lippude ja ripsmete tegevuses. Tänu neile teostatakse ka suunatud ja aktiivset transporti. Kinesiinid ja düneiinid teostavad molekulide ülekandmist mööda mikrotuubuleid, kasutades energiaallikana ATP hüdrolüüsi. Viimased liigutavad organelle ja muid elemente perifeersetest rakupiirkondadest tsentrosoomi suunas. Kinesiinid liiguvad vastupidises suunas. Dyneiinid vastutavad ka lippude ja ripsmete aktiivsuse eest.

Valgud ja nende funktsioonid.

Uurime peamisi aineid, millest meie organismid koosnevad. Üks tähtsamaid on valgud.

Oravad(valgud, polüpeptiidid) - süsinikained, mis koosnevad aheldatud aminohapped. on kohustuslikud lahutamatu osa kõik rakud.

Aminohapped- süsinikuühendid, mille molekulid sisaldavad samaaegselt karboksüül- (-COOH) ja amiini (NH2) rühmi.

Ühendit, mis koosneb suurest hulgast aminohapetest, nimetatakse - polüpeptiid. Iga valk on erinev keemiline struktuur on polüpeptiid. Mõned valgud koosnevad mitmest polüpeptiidahelast. Enamik valke sisaldab keskmiselt 300-500 aminohappejääki. Tuntud on mitmeid väga lühikesi looduslikke valke, mille pikkus on 3-8 aminohapet, ja väga pikki biopolümeere, mille pikkus on üle 1500 aminohappe.

Valkude omadused määravad nende aminohappelise koostise, rangelt fikseeritud järjestuses, ja aminohappe koostise omakorda määrab geneetiline kood. Valkude loomisel kasutatakse 20 standardset aminohapet.

Valkude struktuur.

Taset on mitu:

- Esmane struktuur - määratakse polüpeptiidahela aminohapete vaheldumise järjekorras.

Kakskümmend erinevat aminohapet on võrreldavad 20 keemilise tähestiku tähega, mis moodustavad 300-500 tähe pikkuseid "sõnu". 20 tähega saab kirjutada piiramatul hulgal nii pikki sõnu. Kui arvestada, et sõna vähemalt ühe tähe asendamine või ümberpaigutamine annab sellele uue tähenduse, siis 500 tähe pikkuses sõnas on kombinatsioonide arv 20500.

On teada, et isegi ühe aminohappeühiku asendamine teisega valgu molekulis muudab selle omadusi. Iga rakk sisaldab mitut tuhat erinevat tüüpi valgumolekule ja igaüht neist iseloomustab rangelt määratletud aminohapete järjestus. See on aminohapete vaheldumise järjekord antud valgu molekulis, mis määrab selle spetsiifilised füüsikalis-keemilised ja bioloogilised omadused. Teadlased suudavad pikkade valgu molekulide aminohapete järjestust lahti mõtestada ja selliseid molekule sünteesida.

- sekundaarne struktuur- spiraalikujulised valgumolekulid, mille keerdude vahekaugus on võrdne.

vahel N-H rühmad ja C=O, mis asuvad külgnevatel pööretel, tekivad vesiniksidemed. Neid korratakse mitu korda, kinnitage spiraali korrapärased pöörded.

- Tertsiaarne struktuur- spiraalse spiraali moodustumine.

See sasipundar tekib valguahela osade korrapärase põimumise teel. Positiivselt ja negatiivselt laetud aminohapete rühmad tõmbavad ligi ja koondavad valguahela isegi laialdaselt paiknevaid osi. Valgumolekuli teised osad, mis kannavad näiteks “vetthülgavaid” (hüdrofoobseid) radikaale, lähenevad samuti üksteisele.

Igat tüüpi proteiini iseloomustab oma painde ja silmustega palli kuju. Tertsiaarne struktuur sõltub primaarstruktuurist, see tähendab aminohapete järjestusest ahelas.
- Kvaternaarne struktuur- koostevalk, mis koosneb mitmest ahelast, mis erinevad esmase struktuuri poolest.
Kombineerides loovad nad kompleksse valgu, millel pole mitte ainult tertsiaarne, vaid ka kvaternaarne struktuur.

valgu denatureerimine.

Ioniseeriva kiirguse mõjul, kõrge temperatuur, tugev segamine, pH äärmused (vesinikioonide kontsentratsioon), samuti mitmed orgaanilised lahustid nagu alkohol või atsetoon, valgud muudavad oma loomulikku olekut. Valgu loomuliku struktuuri rikkumist nimetatakse denatureerimine. Valdav enamus valke kaotab oma bioloogilise aktiivsuse, kuigi nende esmane struktuur pärast denatureerimist ei muutu. Fakt on see, et denaturatsiooniprotsessis rikutakse sekundaarseid, tertsiaarseid ja kvaternaarseid struktuure aminohappejääkide ja kovalentsete nõrkade interaktsioonide tõttu. peptiidsidemed(elektronide ühendusega) ei purune. Kanamuna vedela ja läbipaistva valgu kuumutamisel võib täheldada pöördumatut denaturatsiooni: see muutub tihedaks ja läbipaistmatuks. Denaturatsioon võib olla ka pöörduv. Pärast denatureeriva faktori elimineerimist on paljud valgud võimelised taastama oma loomulikku vormi, s.t. renatuur.

Valkude võime muuta pöörduvalt ruumilist struktuuri vastuseks füüsikaliste või keemiliste tegurite toimele, on kõigi elusolendite kõige olulisema omaduse, ärrituvuse aluseks.

Valkude funktsioonid.

katalüütiline.

Igas elusrakus toimub pidevalt sadu biokeemilisi reaktsioone. Nende reaktsioonide käigus toimub väljast tulevate toitainete lõhenemine ja oksüdeerumine. Oksüdatsiooni tulemusena saadud toitainete energiat ja nende lagunemissaadusi kasutab rakk erinevate talle vajalike orgaaniliste ühendite sünteesimiseks. Selliste reaktsioonide kiire toimumise tagavad bioloogilised katalüsaatorid ehk reaktsioonikiirendid – ensüümid. Tuntud on üle tuhande erineva ensüümi. Nad on kõik valged.
Ensüümvalgud – kiirendavad reaktsioone organismis. Ensüümid osalevad keeruliste molekulide lagunemises (katabolism) ja nende sünteesis (anabolism), samuti DNA ja RNA matriitsi sünteesi loomises ja parandamises.

Struktuurne.

Tsütoskeleti struktuurvalgud, nagu omamoodi armatuur, annavad rakkudele ja paljudele organellidele kuju ning osalevad rakkude kuju muutmises. Sidekoe (näiteks kõhre) rakkudevahelise aine põhikomponendid on kollageen ja elastiin. struktuurne valk Keratiin koosneb juustest, küüntest, linnusulgedest ja mõnedest kestadest.

Kaitsev.

1. Füüsiline kaitse.(näide: kollageen on valk, mis moodustab sidekudede rakkudevahelise aine aluse)

1. Keemiline kaitse. Toksiinide seondumine valgumolekulidega tagab nende detoksikatsiooni. (näide: maksaensüümid, mis lagundavad mürke või muudavad need lahustuvaks vormiks, mis aitab kaasa nende kiirele eemaldamisele organismist)

1. Immuunkaitse. Kui bakterid või viirused satuvad loomade ja inimeste verre, reageerib organism spetsiaalsete kaitsevalkude – antikehade tootmisega. Need valgud seonduvad organismile võõraste patogeenide valkudega, mis pärsib nende elutähtsat aktiivsust. Iga võõrvalgu jaoks toodab organism spetsiaalseid "antivalke" - antikehi.

Reguleerivad.

Hormoone kantakse veres. Enamik loomseid hormoone on valgud või peptiidid. Hormooni seondumine retseptoriga on signaal, mis käivitab rakus vastuse. Hormoonid reguleerivad ainete kontsentratsiooni veres ja rakkudes, kasvu, paljunemist ja muid protsesse. Selliste valkude näide on insuliini mis reguleerib glükoosi kontsentratsiooni veres.

Rakud suhtlevad üksteisega, kasutades rakkudevahelise aine kaudu edastatavaid signaalvalke. Selliste valkude hulka kuuluvad näiteks tsütokiinid ja kasvufaktorid.

Tsütokiinid- väikesed peptiidi infomolekulid. Need reguleerivad rakkudevahelist interaktsiooni, määravad nende ellujäämise, stimuleerivad või pärsivad kasvu, diferentseerumist, funktsionaalset aktiivsust ja programmeeritud rakusurma, tagavad immuun-, endokriin- ja närvisüsteemi toimimise koordineerimise.

Transport.

Ainult valgud transpordivad veres aineid, näiteks lipoproteiinid(rasva ülekanne) hemoglobiini(hapniku transport), transferriin(raua transport) või läbi membraanide - Na +, K + -ATPaas(naatriumi- ja kaaliumiioonide transmembraanse transpordi vastas), Ca2+-ATPaas(kaltsiumiioonide väljapumpamine rakust).

Retseptor.

Valgu retseptorid võivad paikneda tsütoplasmas või olla integreeritud rakumembraan. Retseptormolekuli üks osa saab signaali, enamasti keemilist ainet ja mõnel juhul valgust, mehaanilist toimet (näiteks venitamine) ja muid stiimuleid.

Ehitus.

Arenguprotsessis olevad loomad on kaotanud võime sünteesida kümmet eriti keerulist aminohapet, mida nimetatakse asendamatuteks. Nad saavad neid valmis taimse ja loomse toiduga. Selliseid aminohappeid leidub piimatoodete (piim, juust, kodujuust) valkudes, munades, kalas, lihas, aga ka sojaubades, ubades ja mõnedes teistes taimedes. Seedetraktis lagunevad valgud aminohapeteks, mis imenduvad vereringesse ja sisenevad rakkudesse. Rakkudes ehitatakse valmis aminohapetest üles oma valgud, mis on antud organismile iseloomulikud. Valgud on kõigi rakustruktuuride oluline komponent ja see on nende oluline roll ehituses.

Energia.

Valgud võivad olla raku energiaallikaks. Süsivesikute või rasvade puudumisel aminohapete molekulid oksüdeeruvad. Selles protsessis vabanevat energiat kasutatakse keha elutähtsate protsesside toetamiseks. Pikaajalise paastumise korral kasutatakse lihaste, lümfoidorganite, epiteeli kudede ja maksa valke.

Mootor (mootor).

Terve klass motoorseid valke tagab keha liigutused, näiteks lihaste kokkutõmbumise, sh müosiini sildade liikumise lihases, rakkude liikumise kehas (näiteks leukotsüütide amööboidne liikumine).

Tegelikult on see väga Lühike kirjeldus valkude funktsioonid, mis suudavad selgelt näidata nende funktsioone ja tähtsust organismis.

Väike video valkude mõistmiseks: