piccole molecole- Si tratta di biomolecole con un peso molecolare relativamente piccolo da 100 a 1000, che contengono fino a 30 atomi di carbonio. Piccole molecole rappresentano circa il 3%. peso totale cellule.

Caratteristiche delle piccole molecole. Si trovano in uno stato libero nel citoplasma della cellula, grazie al quale possono muoversi rapidamente a causa della diffusione (in media, a una distanza di 10 micron 0,2 s). Abbastanza spesso appaiono come monomeri: i monomeri dei polisaccaridi sono monosaccaridi, proteine - amminoacidi, acidi nucleici - nucleotidi. Monomeri- molecole semplici che sono anelli nelle catene delle macromolecole di biopolimeri. hanno la capacità di polimerizzazione, pertanto, contengono gruppi che reagiscono con determinati gruppi di altri monomeri per formare legami covalenti. La combinazione di piccole molecole avviene rimuovendo una molecola d'acqua durante reazioni di condensazione, e decadimento - come risultato di un numero limitato di trasformazioni chimiche in quei prodotti da cui sono stati sintetizzati. Nelle molecole, alcune semplici combinazioni di atomi vengono ripetute ripetutamente - gruppi funzionali- proprietà chimiche e fisiche di cui determinano il comportamento di eventuali molecole OH - gruppo ossidrile, NH2 - gruppo amminico, COOH - gruppo carbossilico, ecc.

significato biologico. Le funzioni delle piccole molecole negli organismi viventi non sono diverse, ma per loro molto importanti. Questi sono: 1) costruzione - partecipazione alla formazione di altre molecole più complesse; 2) energia - partecipazione alle reazioni biochimiche del metabolismo energetico; 3) regolamentare - partecipazione alla regolazione dei processi e delle funzioni.

Varietà di piccole molecole

Le principali famiglie di piccole molecole includono acidi grassi, zuccheri semplici, aminoacidi e nucleotidi.

Monosaccaridi (zuccheri semplici ) - Questo è un gruppo di carboidrati, le cui molecole hanno da tre a dieci atomi di carbonio nella loro composizione. La formula generale dei monosaccaridi è CnH2nOn. Il contenuto nella cella è circa l'1% della massa totale della cella. Possono avere, a parità di composizione chimica, un diverso ordine di legami tra atomi o gruppi di atomi, che ne determina l'esistenza isomeri strutturali con diverso proprietà chimiche(ad esempio, formula di glucosio e fruttosio C6H12O6). Di Proprietà fisiche si tratta di sostanze cristalline bianche, di sapore dolce (il fruttosio è dolce - 5 volte più dolce del glucosio), altamente solubili in acqua, alcoli e insolubili nei solventi polari. A causa della presenza di diversi gruppi ossidrile, sono in grado di polimerizzare, formano un gran numero di oligo- e polisaccaridi, in cui sono combinati con legami glicosidici. Sono sintetizzati da CO2 e acqua durante la fotosintesi nelle piante e durante la gluconeogenesi negli animali. Decadimento effettuato per ossidazione con formazione di CO2 e H2O con rilascio di una grande quantità di energia (ad esempio, l'ossidazione di una molecola di glucosio è accompagnata dalla formazione di 38 molecole di ATP). Nei monosaccaridi, c'è una dipendenza delle proprietà dalla composizione chimica, dalla disposizione spaziale dei gruppi, dalla capacità di ruotare il piano della luce polarizzata, dalla presenza e dal numero di gruppi funzionali, ecc. I monosaccaridi possono esistere in due forme: lineare, quando la catena dei carboidrati è aperta, e ciclico, quando è chiuso.

Più di 50 diversi monosaccaridi naturali sono già stati descritti nella biochimica dei carboidrati. La più comune è la loro classificazione a seconda del numero di atomi di carbonio nella molecola, secondo la quale i nomi dei gruppi monosaccaridi sono formati dal nome greco del numero, che corrisponde a questo numero con l'aggiunta della desinenza -ose(triosi, tetrosi, pentosi, esosi, eptosi, ottosio, nanosi, decosi). I pentosi e gli esosi sono della massima importanza nella natura vivente. Pentosiè un gruppo di monosaccaridi le cui molecole contengono cinque atomi di carbonio. Con i pentosi sono noti ribosio e desossiribosio, che fanno parte rispettivamente degli acidi ribonucleico (RNA) e desossiribonucleico (DNA). esosi - Questo è un gruppo di monosaccaridi le cui molecole contengono sei atomi di carbonio. In natura, il glucosio e il fruttosio sono i più comuni, il sapore dolce delle bacche e del miele dipende dal contenuto di cui.

Sono distribuiti negli organismi sia allo stato libero che come parte di oligosaccaridi, polisaccaridi, ecc. Svolgono un ruolo importante nel metabolismo coinvolto nei processi di respirazione cellulare, fermentazione e sintesi di carboidrati complessi. Le funzioni principali sono energia(quando si divide 1 g, vengono rilasciati 17,6 kJ di energia) e strutture

tour(ci sono monomeri di carboidrati complessi). Tali derivati di monosaccaridi come alcoli di zucchero (ad esempio, mannitolo in alghe brune come composto di accumulo), acidi zuccherini (acido ascorbico, acidi uronici), glicosidi (glicosidi cardiaci del mughetto).

Acido grasso - è un gruppo di piccole molecole organiche che sono acidi carbossilici chimicamente monobasici. La formula generale degli acidi grassi è CH3 - (CH2) n - COOH. Ci sono due parti distinte nella molecola: una lunga catena carbossilica idrofobica e un gruppo carbossilico idrofilo. Il loro contenuto nella cella è circa l'1% della massa totale della cella. Gli acidi grassi differiscono per punto di fusione e solubilità in acqua e solventi organici. Un aumento del numero di atomi di carbonio nelle molecole è accompagnato da una diminuzione della solubilità in acqua e da un aumento del punto di fusione.

In acqua, le loro molecole possono formare un film superficiale o piccolo micelle (particelle in sistemi colloidali costituiti da un nucleo idrofobo e un guscio idrofilo). Gli acidi grassi si combinano con gli alcoli per formare i lipidi obbligazioni estere. La loro decomposizione avviene per ossidazione con formazione di acetil-CoA, CO2 e H2O con rilascio di una grande quantità di energia (ad esempio, l'ossidazione di una molecola di acido palmitico è accompagnata dalla formazione di 130 molecole di ATP). Negli acidi grassi c'è una dipendenza delle proprietà dalla composizione chimica, dalla presenza di doppi legami, ecc.

In base al numero di atomi di carbonio, gli acidi grassi sono suddivisi in inferiore(fino a 3 atomi di carbonio), medio(4-9 atomi di carbonio) e più alto(9-24 atomi di carbonio). Secondo le caratteristiche delle connessioni, si distinguono saturo [NON hanno doppi legami) e insaturo(può avere uno, due o più doppi legami). Gli acidi grassi più comuni sono gli acidi grassi saturi come oleoso, palmitico, stearico, arachidico, e acidi grassi insaturi come oleico, linoleico, linolenico, arachidonico.

Gli acidi grassi sono comuni negli organismi sia allo stato libero che come parte di lipidi semplici e complessi. Ma la manifestazione più importante della funzione strutturale degli acidi grassi è la loro partecipazione alla costruzione dei fosfolipidi delle membrane cellulari. Gli acidi grassi sono una preziosa fonte di energia, poiché la loro scomposizione è accompagnata dal rilascio di energia doppia rispetto alla scomposizione della stessa massa di glucosio. acidi grassi insaturi ( linoleico, linolenico, arachidonico), che sono convenzionalmente raggruppati sotto il nome di "vitamina F", partecipano ai processi di crescita e sviluppo del corpo, migliorano le reazioni protettive e simili. La mancanza di questa vitamina nel corpo degli animali porta alla cessazione della crescita, provoca dermatiti e malattie degli organi interni. Quindi, gli acidi grassi sono caratterizzati da funzioni strutturali, energetiche e regolatorie.

Aminoacidi- Si tratta di piccole molecole organiche, che includono un gruppo amminico e un gruppo carbossilico. Il loro contenuto nella cella è lo 0,4% della massa totale della cella. La loro formula generale include un gruppo carbossilico COOH, un gruppo amminico NH2 e un gruppo radicale, che è diverso nei diversi amminoacidi e li distingue l'uno dall'altro. Con il potere fisico

Acido palmitico(C15H31COOH)

Gli stessi amminoacidi sono sostanze cristalline incolori, la maggior parte delle quali sono solubili in acqua. Possono avere un sapore dolciastro, amaro, un odore specifico, ma la maggior parte è generalmente insapore e inodore. Tutti sono termicamente instabili. Gli amminoacidi sono capaci di polimerizzazione, formare peptidi e proteine. La maggior parte degli aminoacidi ha un COOH (causa proprietà acide) e un NH2 (causa proprietà di base), che insieme determinano le proprietà anfotere degli aminoacidi. A causa della capacità del gruppo amminico e del "gruppo carbossilico di ionizzare, legami ionici, durante l'interazione di gruppi sulfidrilici (-SH) di radicali amminoacidici contenenti zolfo, disolfuro né legame, quando l'idrogeno interagisce con 0 o N nei gruppi - OH o -NH, legami di idrogeno, e quando l'NH2 di un amminoacido interagisce con il COOH di un altro, con il rilascio di acqua, legami peptidici . con un aumento del pH, agiscono come donatori di H + -ioni e con una diminuzione del ruolo di accettori di questi ioni, che indica la loro capacità di agire come tampone nelle soluzioni. Negli amminoacidi c'è una dipendenza delle proprietà dalla composizione chimica, dalla composizione dei radicali, dal numero di gruppi funzionali, dal pH dall'azione della luce polarizzata, ecc.

In totale, più di 200 aminoacidi sono stati isolati da fonti naturali. sono classificati in base alla struttura del radicale, al numero di gruppi funzionali, ecc. In base alle caratteristiche biologiche, gli amminoacidi sono suddivisi in intercambiabile(es. alanina, asparagina) e insostituibile(leucina, valina). I primi sono sintetizzati nel corpo di esseri umani e animali, mentre altri non sono sintetizzati e vi entrano solo con il cibo. Per la vita normale, il corpo ha bisogno di un set completo di 20 aminoacidi L di base e di alcuni aminoacidi aggiuntivi derivati da quelli principali.

Nomi dei principali aminoacidi e loro abbreviazioni

Nome dell'aminoacido	abbreviazione	Variabili (s) e costanti (n)

		(C) - per bambini (n)
asparagina
acido aspartico

istidina		(C) - per bambini (n)

glutammina
acido glutammico
isoleucina


metionina




triptofano
fenilalanina

L'importanza degli aminoacidi è principalmente dovuta al fatto che sono monomeri proteici (funzione strutturale) e una fonte di energia (funzione energetica). Tuttavia, gli amminoacidi svolgono anche alcune funzioni specifiche. Ad esempio, l'ormone tiroideo tiroxina è sintetizzato dalla tirosina.

Nucleotidi - composti organici le cui molecole sono costituite da una base azotata, un monosaccaride e residui acido fosforico. Il contenuto nella cella è lo 0,4% della massa totale della cella. Quindi, la composizione delle molecole nucleotidiche include: 1) una base azotata (azoto) (A - adenina, o G - guanina, o T - timina, o C - citosina o B - uracile) 2) un carboidrato che rappresenta i pentosi ( ribosio o desossiribosio) e acido fosforico. La combinazione di una base azotata di pentosi è chiamata nucleoside. I nucleotidi sono altamente solubili in acqua. Sono in grado di polimerizzare, formando acidi nucleici (RNA e DNA). Esibiscono le proprietà degli acidi, poiché contengono acido fosforico e, a causa delle basi azotate, le proprietà di base. I nucleotidi hanno due tipi di legami covalenti: glicosidico(tra base azotata e pentoso) e fosfoeternio(tra pentoso e residuo fosfato).

I nucleotidi si combinano per formare una catena polinucleotidica per formare una catena internucleotidica. Legame 3", 5"-fosfodiestere tra i pentosi di un nucleotide e il fosfato di un altro. I nucleotidi di due catene sono combinati sulla base del principio della complementarità strutturale con l'aiuto di legami idrogeno. Le proprietà dei nucleotidi dipendono dalla composizione delle basi azotate, dei pentosi e dal numero di residui di fosfato.

I nucleotidi sono divisi in ribonucleotidi (adenile, uridile, guanile e citidile) e desossiribonucleotidi (adenile, timidile, guanile e citidilovium). I derivati dei nucleotidi sono nucleosidi difosfati(nucleotidi con due residui di acido fosforico, ad esempio ADP, GDP), nucleosidi trifosfati(nucleotidi con tre residui di acido fosforico, es. ATP, GTP, TTP, CTP), NADP, NAD, FAD e altri

I nucleotidi sono le subunità "costruttive" degli acidi nucleici; in combinazione con altri gruppi, formano coenzimi come parte di sistemi enzimatici, ad esempio NADP, FAD ( funzione strutturale) , partecipare al metabolismo energetico delle cellule, ad esempio ATP ( funzione energetica) , coinvolti nella trasmissione di segnali umorali nella cellula, ad esempio AMP ciclico ( funzione regolatoria) e così via.

Acido adenosina trifosforico - un composto organico appartenente ai nucleotidi liberi ed è un accumulatore di energia chimica universale nella cellula. La molecola di ATP è un nucleotide costituito da adenina, ribosio e tre fosfati. Con la scissione idrolitica del gruppo fosfato dall'ATP, vengono rilasciati circa 42 kJ di energia e si forma l'ADP (acido adenosina difosforico). Quando da Molecole di ATP due fosfati vengono scissi, si forma AMP (acido adenosina monofosforico) e vengono rilasciati 84 kJ di energia.

Nel processo inverso, quando l'ATP è formato da ADP o AMP e fosfato inorganico, l'energia viene accumulata in legami macroergici che sorgono tra i residui di acido fosforico. I processi di scissione e formazione di ATP avvengono costantemente secondo lo schema:

Quindi, la funzione principale dell'ATP è l'energia, poiché partecipa al metabolismo energetico, immagazzinando una quantità significativa di energia nei suoi legami macroergici. Oltre alla funzione energetica dell'ATP nelle cellule, è anche una fonte universale di gruppi fosfato.

La maggior parte delle macromolecole può essere combinata in diverse classi: proteine, acidi nucleici, carboidrati e lipidi.

Enciclopedia "Avanta +"

Scoiattoli (proteine, polipeptidi) sono i biopolimeri più numerosi, più diversi e di fondamentale importanza. La composizione delle molecole proteiche comprende atomi di carbonio, ossigeno, idrogeno, azoto e talvolta zolfo, fosforo e ferro.

I monomeri proteici lo sono aminoacidi, che (avendo nella loro composizione gruppi carbossilici e amminici) hanno le proprietà di un acido e di una base (anfotere).

A causa di ciò, gli amminoacidi possono combinarsi tra loro (il loro numero in una molecola può raggiungere diverse centinaia). Di conseguenza, le molecole proteiche lo sono grandi dimensioni e sono chiamati macromolecole.

Struttura di una molecola proteica

Sotto la struttura di una molecola proteica comprendere la sua composizione aminoacidica, la sequenza dei monomeri e il grado di torsione della molecola proteica.

Nelle molecole proteiche ci sono solo 20 tipi di amminoacidi diversi e viene creata un'enorme varietà di proteine a causa delle loro varie combinazioni.

La sequenza di amminoacidi in una catena polipeptidica è struttura primaria scoiattolo(è unico per qualsiasi proteina e ne determina la forma, le proprietà e le funzioni). La struttura primaria di una proteina è unica per qualsiasi tipo di proteina e determina la forma della sua molecola, le sue proprietà e funzioni.
Una lunga molecola proteica si piega e dapprima assume la forma di una spirale come risultato della formazione di legami idrogeno tra i gruppi -CO e -NH di diversi residui amminoacidici della catena polipeptidica (tra il carbonio del gruppo carbossilico di un ammino acido e l'azoto del gruppo amminico di un altro amminoacido). Questa spirale è struttura secondaria delle proteine.
Struttura terziaria di una proteina- “imballaggio” spaziale tridimensionale della catena polipeptidica nella forma globuli(sfera). La forza della struttura terziaria è fornita da una varietà di legami che sorgono tra i radicali amminoacidici (legami SS idrofobici, idrogeno, ionici e disolfuro).
Alcune proteine (come l'emoglobina umana) hanno struttura quaternaria. Nasce come risultato della combinazione di diverse macromolecole con una struttura terziaria in un complesso complesso. La struttura quaternaria è tenuta insieme da fragili legami ionici, idrogeno e idrofobici.

La struttura delle proteine può essere disturbata (sottoposta a denaturazione) quando riscaldato, trattato con determinati prodotti chimici, irradiazione, ecc. Con un effetto debole, solo la struttura quaternaria si rompe, con un effetto più forte, il terziario, quindi il secondario, e la proteina rimane sotto forma di una catena polipeptidica. A causa della denaturazione, la proteina perde la sua capacità di svolgere la sua funzione.

La violazione delle strutture quaternarie, terziarie e secondarie è reversibile. Questo processo è chiamato rinaturazione.

La distruzione della struttura primaria è irreversibile.

Oltre alle proteine semplici, costituite solo da aminoacidi, esistono anche proteine complesse, che possono includere carboidrati ( glicoproteine), grassi ( lipoproteine), acidi nucleici ( nucleoproteine) e così via.

Funzioni delle proteine

Funzione catalitica (enzimatica). Proteine speciali - enzimi- in grado di accelerare le reazioni biochimiche nella cellula di decine e centinaia di milioni di volte. Ogni enzima accelera una e una sola reazione. Gli enzimi contengono vitamine.

Funzione strutturale (edilizia).- una delle principali funzioni delle proteine (le proteine fanno parte delle membrane cellulari; le proteine della cheratina formano i capelli e le unghie; le proteine del collagene e dell'elastina - cartilagine e tendini).

funzione di trasporto- le proteine forniscono il trasporto attivo di ioni attraverso membrane cellulari(trasporto delle proteine nella membrana esterna delle cellule), trasporto di ossigeno e diossido di carbonio(emoglobina nel sangue e mioglobina nei muscoli), trasporto di acidi grassi (le proteine del siero del sangue contribuiscono al trasferimento di lipidi e acidi grassi, varie sostanze biologicamente attive).

Funzione di segnale. La ricezione di segnali dall'ambiente esterno e la trasmissione di informazioni alla cellula avviene grazie a proteine incorporate nella membrana che possono cambiare la loro struttura terziaria in risposta a fattori ambientali.
Funzione contrattile (motoria).- fornito dalle proteine contrattili - actina e miosina (a causa delle proteine contrattili, ciglia e flagelli si muovono nei protozoi, i cromosomi si muovono durante la divisione cellulare, i muscoli si contraggono negli organismi multicellulari, altri tipi di movimento negli organismi viventi migliorano).

Funzione protettiva- Gli anticorpi forniscono la difesa immunitaria del corpo; fibrinogeno e fibrina proteggono il corpo dalla perdita di sangue formando un coagulo di sangue.

Funzione regolatoria inerenti alle proteine ormoni(non tutti gli ormoni sono proteine!). Mantengono concentrazioni costanti di sostanze nel sangue e nelle cellule, partecipano alla crescita, alla riproduzione e ad altre funzioni vitali. processi importanti(ad esempio, l'insulina regola i livelli di zucchero nel sangue).
funzione energetica- durante il digiuno prolungato, le proteine possono essere utilizzate come ulteriore fonte di energia dopo il consumo di carboidrati e grassi (con scissione completa 1 g di proteine ai prodotti finali rilascia 17,6 kJ di energia). Gli amminoacidi rilasciati durante la scomposizione delle molecole proteiche vengono utilizzati per costruire nuove proteine.

Le proteine sono polimeri biologici con una struttura complessa. Hanno un alto peso molecolare e sono costituiti da amminoacidi, gruppi protesici rappresentati da vitamine, inclusioni di lipidi e carboidrati. Le proteine contenenti carboidrati, vitamine, metalli o lipidi sono dette complesse. Le proteine semplici sono costituite solo da amminoacidi legati da legami peptidici.

peptidi

Indipendentemente dalla struttura della sostanza, i monomeri delle proteine sono aminoacidi. Formano la catena polipeptidica di base, da cui poi si forma la struttura fibrillare o globulare della proteina. Allo stesso tempo, le proteine possono essere sintetizzate solo nei tessuti viventi - nelle cellule vegetali, batteriche, fungine, animali e di altro tipo.

Gli unici organismi che non possono combinare i monomeri proteici sono virus e protozoi. Tutti gli altri sono in grado di formarsi proteine strutturali. Ma quali sostanze sono i monomeri proteici e come si formano? Su questo e sui polipeptidi e sulla formazione della struttura, sugli amminoacidi e le loro proprietà, leggi di seguito.

L'unico monomero di una molecola proteica è qualsiasi alfa-aminoacido. Una proteina è un polipeptide, una catena di aminoacidi collegati. A seconda del numero di amminoacidi coinvolti nella sua formazione, vengono isolati dipeptidi (2 residui), tripeptidi (3), oligopeptidi (contiene da 2-10 aminoacidi) e polipeptidi (molti aminoacidi).

Panoramica della struttura delle proteine

La struttura di una proteina può essere primaria, leggermente più complessa - secondaria, ancora più complessa - terziaria e la più complessa - quaternaria.

La struttura primaria è una semplice catena in cui i monomeri proteici (amminoacidi) sono collegati attraverso un legame peptidico (CO-NH). La struttura secondaria è l'alfa elica o pieghe beta. Il terziario è una struttura proteica tridimensionale ancora più complicata, che si è formata dal secondario a causa della formazione di legami covalenti, ionici e idrogeno, nonché di interazioni idrofobiche.

La struttura quaternaria è la più complessa ed è caratteristica delle proteine recettoriali situate sulle membrane cellulari. Questa è una struttura supramolecolare (dominio) formata dalla combinazione di diverse molecole con una struttura terziaria, integrate con gruppi di carboidrati, lipidi o vitamine. In questo caso, come nel caso delle strutture primarie, secondarie e terziarie, i monomeri delle proteine sono alfa-aminoacidi. Sono anche collegati da legami peptidici. L'unica differenza è la complessità della struttura.

Aminoacidi

Gli unici monomeri delle molecole proteiche sono gli alfa-aminoacidi. Ce ne sono solo 20 e sono quasi la base della vita. Grazie all'avvento del legame peptidico, è diventato possibile. E la proteina stessa in seguito iniziò a svolgere funzioni di formazione della struttura, recettore, enzimatico, di trasporto, mediatore e altre. Grazie a ciò, un organismo vivente funziona ed è in grado di riprodursi.

L'amminoacido alfa stesso è un acido carbossilico organico con un gruppo amminico attaccato all'atomo di carbonio alfa. Quest'ultimo si trova accanto al gruppo carbossilico. In questo caso, i monomeri proteici sono considerati come in cui l'atomo di carbonio terminale porta sia un gruppo amminico che un gruppo carbossilico.

Connessione di amminoacidi in peptidi e proteine

Gli amminoacidi sono legati in dimeri, trimeri e polimeri tramite legami peptidici. È formato dalla scissione di un gruppo idrossile (-OH) dal sito carbossilico di un alfa-amminoacido e idrogeno (-H) dal gruppo amminico di un altro alfa-amminoacido. Come risultato dell'interazione, l'acqua viene scissa e un sito C=O con un elettrone libero vicino al carbonio del residuo carbossilico rimane all'estremità carbossilica. Nel gruppo amminico di un altro acido è presente un residuo (NH) con un atomo di azoto presente. Ciò consente a due radicali di essere collegati per formare un legame (CONH). Si chiama peptide.

Varianti di aminoacidi alfa

Sono noti un totale di 23 alfa-aminoacidi. Sono elencati come segue: glicina, valina, alanina, isolecina, leucina, glutammato, aspartato, ornitina, treonina, serina, lisina, cistina, cisteina, fenilalanina, metionina, tirosina, prolina, triptofano, idrossiprolina, arginina, istidina, asparagina e glutammina. A seconda che possano essere sintetizzati dal corpo umano, questi aminoacidi si dividono in non essenziali e insostituibili.

Il concetto di aminoacidi non essenziali ed essenziali

Il corpo umano può sintetizzare l'essenziale, mentre l'essenziale deve essere fornito solo con il cibo. Allo stesso tempo, sia gli acidi essenziali che quelli non essenziali sono importanti per la biosintesi delle proteine, perché senza di essi la sintesi non può essere completata. Senza un amminoacido, anche se sono presenti tutti gli altri, è impossibile costruire esattamente la proteina di cui la cellula ha bisogno per svolgere le sue funzioni.

Un errore in una qualsiasi delle fasi della biosintesi - e la proteina non è più adatta, perché non sarà in grado di assemblarsi nella struttura desiderata a causa di una violazione delle densità elettroniche e delle interazioni interatomiche. Pertanto, è importante che una persona (e altri organismi) consumino in cui sono presenti amminoacidi essenziali. La loro assenza nel cibo porta a una serie di violazioni del metabolismo delle proteine.

Il processo di formazione di un legame peptidico

Gli unici monomeri delle proteine sono gli alfa-aminoacidi. Sono gradualmente collegati in una catena polipeptidica, la cui struttura è precedentemente immagazzinata codice genetico DNA (o RNA se si considera la biosintesi batterica). Una proteina è una sequenza rigorosa di residui di amminoacidi. Questa è una catena ordinata in una certa struttura, che esegue una funzione preprogrammata nella cella.

Sequenza degli stadi della biosintesi proteica

Il processo di formazione delle proteine consiste in una catena di fasi: replicazione di una sezione di DNA (o RNA), sintesi dell'RNA di tipo informativo, suo rilascio nel citoplasma della cellula dal nucleo, connessione con il ribosoma e attacco graduale di residui di amminoacidi forniti dall'RNA di trasferimento. Una sostanza che è un monomero proteico partecipa alla reazione enzimatica di scissione di un gruppo idrossile e di un protone idrogeno, quindi si unisce alla catena polipeptidica in crescita.

Si ottiene così una catena polipeptidica che, già nel reticolo endoplasmatico cellulare, è ordinata in una struttura predeterminata e integrata con un residuo carboidrato o lipidico, se necessario. Questo è chiamato il processo di "maturazione" della proteina, dopo di che viene inviata dal sistema cellulare di trasporto a destinazione.

Funzioni delle proteine sintetizzate

I monomeri delle proteine sono gli amminoacidi necessari per costruire la loro struttura primaria. La struttura secondaria, terziaria e quaternaria è già formata da sola, sebbene a volte richieda anche la partecipazione di enzimi e altre sostanze. Tuttavia, non sono più essenziali, sebbene siano essenziali affinché le proteine svolgano la loro funzione.

Un amminoacido, che è un monomero proteico, può avere siti di attacco per carboidrati, metalli o vitamine. La formazione di una struttura terziaria o quaternaria permette di trovare ancora più posti per i gruppi di inserimento. Ciò consente di creare un derivato proteico che svolge il ruolo di un enzima, un recettore, un vettore di sostanze dentro o fuori una cellula, un'immunoglobulina, un componente strutturale di una membrana o un organello cellulare, una proteina muscolare.

Le proteine, formate da aminoacidi, sono l'unica base della vita. E oggi si ritiene che la vita sia sorta dopo la comparsa dell'amminoacido e come risultato della sua polimerizzazione. Dopotutto, è l'interazione intermolecolare delle proteine che è l'inizio della vita, compresa la vita intelligente. Tutti gli altri processi biochimici, compresi quelli energetici, sono necessari per l'attuazione della biosintesi proteica e, di conseguenza, per l'ulteriore continuazione della vita.

Opzione numero 1

Compito 1.

Un frammento di una delle catene della molecola del DNA ha la seguente sequenza nucleotidica:

…A-G-T-A-C-C-G-A-T-A-C-G-A-T-T-T-A-C-G…

Che sequenza di nucleotidi ha la seconda catena della stessa molecola?

Compito numero 2.

Trova e correggi l'errore nella catena della molecola del DNA.

A-A-G-T-C-A-T-T-U-T-U-A

G-T-C-A-U-U-A-A-A-A-A-A

Test.

1. I composti idrofobici lo sono

1) enzimi
2) proteine
3) polisaccaridi
4) lipidi

Spiegazione.

Le sostanze idrofobiche sono insolubili in acqua, principalmente i grassi.

(lipidi)

Risposta: 4

2. Quali sostanze sono sintetizzate nelle cellule umane dagli amminoacidi

1) fosfolipidi
2) carboidrati
3) vitamine
4) proteine

Spiegazione.

Le proteine sono sintetizzate dagli aminoacidi, i carboidrati sono costituiti da monosaccaridi, fosfolipidi da glicerolo e acidi grassi, le vitamine hanno una natura diversa.

La risposta corretta è numerata: 4

Risposta: 4

3. Quali monomeri di molecole materia organica sono aminoacidi

1) proteine
2) carboidrati
3) DNA
4) lipidi

Spiegazione.

Gli amminoacidi fanno parte delle proteine, i carboidrati sono costituiti da monosaccaridi, DNA da nucleotidi, lipidi da glicerolo e acidi grassi.

Risposta 1

4. Viene eseguita la funzione enzimatica nella cellula

1) proteine
2) lipidi
3) carboidrati
4) acidi nucleici

Spiegazione.

I lipidi fanno parte della membrana e partecipano alla permeabilità selettiva delle membrane, i carboidrati sono usati per l'ossidazione e la formazione di molecole di ATP, gli acidi nucleici immagazzinano e trasmettono informazioni ereditarie e le proteine fanno parte degli enzimi, quindi svolgono una funzione enzimatica.

La risposta corretta è numerata: 1

Risposta 1

5. La sintesi di quali semplici sostanze organiche in laboratorio ha confermato la possibilità dell'origine abiogenica delle proteine

1)aminoacidi
2) zuccheri
3) grasso
4) acidi grassi

Spiegazione.

Le proteine sono costituite da aminoacidi. Se gli amminoacidi possono essere creati abiogenicamente, da essi potrebbero essere formate proteine.

La risposta corretta è numerata: 1

Risposta 1

6. Il ribosio fa parte delle molecole

1) emoglobina
2) DNA
3) RNA
4) clorofilla

Spiegazione.

Il ribosio è un monosaccaride che fa parte dell'RNA.

Risposta: 3

7. Assegna un nome alla molecola che fa parte della cellula e ha gruppi carbossilici e amminici.

1) glucosio
2) DNA
3) Amminoacido
4) Fibra

Spiegazione.

Il gruppo amminico e il gruppo carbossilico contengono amminoacidi nella loro composizione.

La risposta corretta è numerata: 3

Risposta: 3

8. I lipidi sono solubili in etere ma non solubili in acqua

1) sono costituiti da monomeri
2) idrofobo
3) idrofilo
4) sono polimeri

Spiegazione.

Le sostanze idrofobiche non si dissolvono in acqua, tali sostanze sono lipidi.

Risposta: 2

9. I legami idrogeno tra i gruppi CO e NH in una molecola proteica le conferiscono una forma elicoidale caratteristica della struttura

1) primario
2) secondario
3) terziario
4) Quaternario

10. La struttura secondaria elicoidale di una proteina è tenuta insieme da legami

1) peptide
2) ionico
3) idrogeno
4) covalente

11. L'acqua, che svolge un ruolo importante nell'ingresso delle sostanze nella cellula e nella rimozione da essa dei prodotti di scarto, svolge la funzione

1) solvente
2) costruzione
3) catalitico
4) protettivo

1 Spiegazione.

L'acqua è il miglior solvente nella cellula.

La risposta corretta è numerata: 1

Risposta 1

12. Una parte significativa del contenuto della cellula è l'acqua, che

1) forma un fuso di divisione
2) forma globuli proteici
3) scioglie i grassi
4) conferisce elasticità alla cellula

Spiegazione.

L'acqua, riempiendo la cellula, le conferisce elasticità.La pressione del citoplasma agisce sulla parete cellulare.I grassi sono idrofobici e non si dissolvono in acqua. I globuli proteici si formano a causa di legami idrogeno, ponti disolfuro, interazioni ioniche e idrofobiche.

La risposta corretta è numerata: 4

Risposta: 4

13. Gli organismi viventi hanno bisogno di azoto perché serve

1) il principale costituente delle proteine e degli acidi nucleici
2) la principale fonte di energia
3) la principale componente strutturale di grassi e carboidrati
4) il principale vettore di ossigeno

14. I monomeri proteici sono:

1) nucleotide

2) amminoacido

3) glucosio

4) glicerina

15. La sequenza di monomeri in un polimero si chiama:

1) struttura primaria

2) struttura secondaria

3) struttura terziaria

4) struttura quaternaria

16. Il DNA è un polimero:

1) non lineare

2) lineare

3) a scacchi

4) ramificato

17. Il ferro è incluso in:

1) emoglobina

2) eritromicina

3) insulina

4) legno

Prova sull'argomento" Composizione chimica cellule. Acidi nucleici".

Opzione numero 2

Compito #1

Specificare l'ordine dei nucleotidi nella catena del DNA formata copiando la catena:

C-A-C-C-G-T-A-A-C-G-G-A-T-C…

Qual è la lunghezza della catena del DNA e la sua massa? (La massa di un nucleotide è 345 c.u.)

Compito #2

Qual è il peso molecolare di un gene (due filamenti di DNA) se una proteina con un peso molecolare di 1500 c.u. è programmata in uno dei suoi filamenti?

Test.

1. Sostanze organiche che accelerano i processi metabolici -

1) aminoacidi
2) monosaccaridi
3) enzimi
4) lipidico

Spiegazione.

Gli enzimi sono acceleratori di processi nella cellula.

La risposta corretta è numerata: 3

Risposta: 3

2. Le molecole di ATP svolgono una funzione nella cellula

1) protettivo
2) catalitico
3) accumulo di energia
4) trasporto di sostanze

Spiegazione.

L'ATP è un accumulatore di energia, il resto delle funzioni appartiene alle proteine.

La risposta corretta è numerata: 3

Risposta: 3

3. Quali legami determinano la struttura primaria delle molecole proteiche

1) idrofobo tra i radicali amminoacidici
2) idrogeno tra filamenti polipeptidici
3) peptide tra amminoacidi
4) idrogeno tra i gruppi -NH- e -CO-

Spiegazione.

La struttura primaria di una proteina è determinata dalla sequenza di amminoacidi che sono interconnessi da legami peptidici.

La risposta corretta è numerata: 3

Risposta: 3

4. La struttura quaternaria di una molecola proteica si forma come risultato dell'interazione

1) sezioni di una molecola proteica in base al tipo di legami SS
2) diversi filamenti polipeptidici che formano una spirale
3) sezioni di una molecola proteica dovute a legami idrogeno
4) globuli proteici con membrana cellulare

Spiegazione.

La struttura quaternaria di una proteina è il numero e la disposizione delle catene polipeptidiche. Le proteine costituite da una catena polipeptidica hanno solo una struttura terziaria (lisozima, pepsina, mioglobina, tripsina), sono chiamate monomeri. Per le proteine costituite da diverse catene polipeptidiche, è caratteristica una struttura quaternaria.

La risposta corretta è numerata: 2

Risposta: 2

5. Nella cellula, i lipidi svolgono la funzione

1) catalitico
2) trasporto
3) informazioni
4) energiaSpiegazione.

1, 2 - funzioni delle proteine, 3 - funzione del DNA, 4 - funzione dei lipidi e dei carboidrati.

La risposta corretta è numerata: 4

Risposta: 4

6. Nelle cellule umane e animali, come materiale da costruzione e fonte di energia,

1) ormoni e vitamine
2) acqua e anidride carbonica
3) sostanze inorganiche
4) proteine, grassi e carboidrati

Spiegazione.

Gli organelli cellulari sono costituiti da proteine, grassi e carboidrati.

La risposta corretta è numerata: 4

Risposta: 4

7. I grassi, come il glucosio, svolgono una funzione nella cellula

1) costruzione
2) informazioni
3) catalitico
4) energia

Spiegazione.

A, C - funzioni delle proteine, B - funzione del DNA, D - funzione dei lipidi e dei carboidrati.

La risposta corretta è numerata: 4

Risposta: 4

8. La struttura secondaria di una molecola proteica ha la forma

1) spirali
2) doppia elica
3) palla
4) fili

Spiegazione.

La struttura primaria è lineare, la secondaria è una spirale e la bobina è una struttura terziaria.

La risposta corretta è numerata: 1

Risposta 1

9. Qual è la funzione delle proteine prodotte nel corpo quando vi entrano batteri o virus?

1) regolamentare
2) segnale
3) protettivo
4) enzimatico

Spiegazione.

I linfociti producono anticorpi, che sono rappresentati da proteine, quindi le proteine svolgono una funzione protettiva nel corpo.

La risposta corretta è numerata: 3

Risposta: 3

10. Le molecole svolgono varie funzioni nella cellula

1) DNA
2) proteine
3) mRNA
4) ATP

11. I minerali nel corpo NON sono coinvolti

1) costruire uno scheletro
2) rilascio di energia per ossidazione biologica
3) regolazione dell'attività cardiaca
4) mantenimento dell'equilibrio acido-baseSpiegazione.

L'energia viene rilasciata quando il glucosio viene ossidato, i minerali sono coinvolti in tutti gli altri processi elencati.

La risposta corretta è numerata: 2

Risposta: 2

12. L'acqua svolge un ruolo importante nella vita della cellula, in quanto essa

1) partecipa a molte reazioni chimiche
2) fornisce la normale acidità dell'ambiente
3) accelera le reazioni chimiche
4) fa parte delle membrane

Spiegazione.

L'acqua partecipa direttamente a molti processi chimici nella cellula. Ad esempio, partecipa alla fotolisi dell'acqua durante la fotosintesi.

La risposta corretta è numerata: 1

Risposta 1

13. L'acqua è coinvolta nella regolazione del calore a causa di

1) polarità delle molecole
2) bassa capacità termica
3) elevata capacità termica
4) piccole dimensioni molecolari

14 .Guanine si riferisce alle basi:

1) purine

2) pirimidina

3) anilina

4) naftalene

15. Cosa non fa parte del DNA?

1) timina

2) uracile

3) guanina

4) citosina

16. Il saccarosio è:

1) polimero

2) monomero

3) dimmer

4) cotone idrofilo

17. Quali tra i seguenti sono polimeri?

1) glucosio

2) glicogeno

3) colesterolo

4) DNA

5) emoglobina

Test sull'argomento “Composizione chimica della cellula. Acidi nucleici".

Opzione numero 3

Compito 1.

conosciuto pesi molecolari quattro proteine:

A) 3000 USD; B) 4600 USD; B) 78000 c.u.; D) 3500 c.u.

Determina le lunghezze dei geni corrispondenti.

Compito 2.

Un frammento di una molecola di DNA contiene 2348 nucleotidi, di cui 420 sono adenina Quanti altri nucleotidi ci sono? Trova la massa e la lunghezza del frammento e DNA?

1. I fosfolipidi lo sono

1) enzimi responsabili della scomposizione dei grassi
2) neurotrasmettitori sintetizzati dalle cellule nervose
3) componente strutturale membrane cellulari
4) sostanza di stoccaggio della cellula

Spiegazione.

I fosfolipidi costituiscono un doppio strato nella membrana, svolgono una funzione strutturale.

La risposta corretta è numerata: 3

Risposta: 3

2. rRNA è

1) vettore informazioni genetiche
2) trasportatore di amminoacidi
3) componente del nucleo cellulare
4) componente ribosomiale

Spiegazione.

L'mRNA è un vettore di informazioni genetiche, il tRNA è un vettore di amminoacidi, il DNA è un componente del nucleo, l'rRNA è un componente dei ribosomi.

La risposta corretta è numerata: 4

Risposta: 4

3. In mezzo si forma un legame peptidico

1) aminoacidi
2) residui di glucosio
3) molecole d'acqua
4) nucleotidi

Spiegazione.

Un legame peptidico si verifica tra gli amminoacidi, cioè si verifica durante la formazione di proteine e peptidi a seguito dell'interazione del gruppo α-amminico (-NH2) di un amminoacido con il gruppo α-carbossilico (-COOH) di altri amminoacidi

Tra residui di glucosio e tra nucleotidi - un legame covalente polare.

I legami idrogeno si formano tra le molecole d'acqua. Questo legame chimico- intermolecolare.

La risposta corretta è numerata: 1

Risposta 1

4. Quanti legami idrogeno legano l'adenina alla timina in una molecola di DNA?

1) 1
2) 2
3) 3
4) 4

Spiegazione.

Legami idrogeno tra i nucleotidi di due catene di DNA: adenina-timina (AT) - doppia; guanina-citosina (GC) - tripla.

La risposta corretta è numerata: 2

Risposta: 2

5. Le funzioni di segnalazione, motoria, di trasporto e di protezione nella cellula sono svolte da

1) proteine
2) carboidrati
3) lipidi
4) DNA

Spiegazione.

Le funzioni delle proteine sono varie.

- Materiale da costruzione: le proteine sono coinvolte nella formazione della membrana cellulare, degli organelli e delle membrane cellulari. I vasi sanguigni, i tendini e i capelli sono costituiti da proteine.

- Ruolo catalitico: tutti i catalizzatori cellulari sono proteine (siti attivi dell'enzima). La struttura del sito attivo dell'enzima e la struttura del substrato corrispondono esattamente tra loro, come una chiave e un lucchetto.

- Funzione motoria: le proteine contrattili causano qualsiasi movimento.

- Funzione di trasporto: l'emoglobina proteica del sangue lega l'ossigeno e lo trasporta a tutti i tessuti.

- Il ruolo protettivo è la produzione di corpi proteici e anticorpi per neutralizzare le sostanze estranee.

- Funzione energetica - 1 g di proteine equivale a 17,6 kJ.

E se separatamente alcune delle funzioni elencate possono essere inerenti sia ai lipidi che ai carboidrati, allora insieme - solo proteine.

La risposta corretta è numerata: 1

Risposta 1

6. La struttura secondaria della proteina viene mantenuta

1) legami covalenti
2) interazioni elettrostatiche
3) legami idrogeno
4) interazioni idrofobiche

Spiegazione.

Struttura secondaria - ordinamento locale di un frammento di una catena polipeptidica, stabilizzato da legami idrogeno.

La risposta corretta è numerata: 3

Risposta: 3

7. Nella molecola sono presenti legami ricchi di energia tra i residui di acido fosforico

1) ATP
2) DNA
3) mRNA
4) scoiattolo

Spiegazione.

ATP - questi legami sono chiamati macroenergetici, perché. quando si rompono, vengono rilasciati 40 kJ di energia. L'ATP è acido adenosina fosforico contenente 3 residui di acido fosforico (o residui di fosfato), funge da vettore universale e il principale accumulatore di energia chimica nelle cellule viventi

La risposta corretta è numerata: 1

Risposta 1

8. Durante la fotosintesi, l'energia luminosa viene utilizzata per sintetizzare le molecole

1) DNA
2) proteine
3) grasso
4) ATP

Spiegazione.

Durante la fase luminosa, un quanto di luce viene assorbito dalla clorofilla, con conseguente formazione di molecole di ATP e NADPH. L'acqua si decompone, formando ioni idrogeno e rilasciando una molecola di ossigeno.

La risposta corretta è numerata: 4

Risposta: 4

9. Le proteine della membrana plasmatica esterna forniscono

1) trasporto di sostanze nella cellula
2) ossidazione delle sostanze
3) la sua piena permeabilità
4) elasticità e turgore della cellula

Spiegazione.

Le principali funzioni della membrana cellulare (plasmalemma) sono le seguenti: 1) barriera, 2) recettore, 3) scambio, 4) trasporto.

La membrana fornisce una penetrazione selettiva nella cellula e dalla cellula a ambiente vari prodotti chimici. Esistono due modi principali in cui le sostanze entrano nella cellula e lasciano la cellula nell'ambiente esterno: trasporto passivo, trasporto attivo.

Con la diffusione facilitata, le proteine sono coinvolte nel trasporto di sostanze - vettori che funzionano secondo il principio del "ping-pong". In questo caso, la proteina esiste in due stati conformazionali: nello stato "pong", i siti di legame della sostanza trasportata sono aperti all'esterno del doppio strato, e nello stato "ping", gli stessi siti si aprono sull'altro lato. Questo processo è reversibile. Da che parte di questo momento Il tempo di apertura del sito di legame di una sostanza dipende dal gradiente di concentrazione di questa sostanza.

In questo modo gli zuccheri e gli aminoacidi passano attraverso la membrana.

La risposta corretta è numerata: 1

Risposta 1

10. Le funzioni enzimatiche, di costruzione, di trasporto, di protezione nella cellula sono svolte dalle molecole

1) lipidi
2) carboidrati
3) DNA
4) proteine

11. Che tipo di ioni elemento chimico necessario per il processo di coagulazione del sangue?

1) sodio
2) magnesio
3) ferro
4) calcio

12. Nel processo di coagulazione del sangue, uno dei fattori è il calcio.

La risposta corretta è numerata: 4

Risposta: 4

In quale proprietà dell'acqua è un buon solvente sistemi biologici?

1) alta conducibilità termica
2) riscaldamento e raffreddamento lenti
3) elevata capacità termica
4) polarità delle molecole

13. Spiegazione.

La molecola d'acqua è dipolo, quindi è un buon solvente.

La risposta corretta è numerata: 4

Risposta: 4

Uno degli elementi che determinano il trasporto di ioni attivi attraverso le membrane cellulari è

1) potassio
2) fosforo
3) ferro
4) azoto

14. Il DNA non include:

1) desossiribosio

2) adenina

3) uracile

4) fosfato

15 .Tra le seguenti sostanze, selezionare i polimeri:

1) glucosio

2) cellulosa

3) colesterolo

4) RNA

5) emoglobina

16. Quanti tipi di amminoacidi ci sono in una proteina?

1) 12

2) 25

3) 20

4) quanto vuoi

17 .Le proteine che compongono i cromosomi sono chiamate:

1) istoni

2) protoni

3) cromatine

4) Pinocchio

Risposte alla prova"La composizione chimica della cellula. Acidi nucleici » .

№ test

Opzione numero 1

Opzione numero 2

1,3

Opzione numero 3

2,4,5

55. Quali sostanze sono sintetizzate nelle cellule umane dagli amminoacidi
A) fosfolipidi B) carboidrati C) vitamine D) proteine

81. I monomeri delle molecole di cui le sostanze organiche sono amminoacidi
A) proteine B) carboidrati C) DNA D) lipidi

109. Al centro dell'educazione legami peptidici tra gli amminoacidi in una molecola proteica si trova
A) il principio di complementarietà
B) insolubilità degli amminoacidi in acqua
C) la solubilità degli amminoacidi in acqua
D) la presenza in essi di gruppi carbossilici e amminici

163. Viene eseguita la funzione enzimatica nella cellula
A) proteine
B) lipidi
B) carboidrati
D) acidi nucleici

250. La sintesi di quali semplici sostanze organiche in laboratorio ha confermato la possibilità dell'origine abiogenica delle proteine
A) aminoacidi
B) zuccheri
B) grasso
D) acidi grassi

364. Assegna un nome a una molecola che fa parte di una cellula e ha gruppi carbossilici e amminici
A) glucosio
B) DNA
B) amminoacido
D) fibra

439. I legami idrogeno tra i gruppi CO e NH in una molecola proteica le conferiscono una forma elicoidale caratteristica della struttura
A) primario
B) secondario
B) terziario
D) quaternario

490. La struttura secondaria di una proteina, a forma di spirale, è trattenuta da legami
A) peptide
B) ionico
B) idrogeno
D) covalente

550. Sostanze organiche che accelerano i processi metabolici -
A) aminoacidi
B) monosaccaridi
B) enzimi
D) lipidi

945. Quali legami determinano la struttura primaria delle molecole proteiche
A) idrofobo tra i radicali amminoacidici
B) idrogeno tra filamenti polipeptidici
C) peptide tra amminoacidi
D) idrogeno tra i gruppi -NH- e -CO-

984. Il processo di denaturazione di una molecola proteica è reversibile se i legami non vengono rotti
A) idrogeno
B) peptide
B) idrofobo
D) disolfuro

1075. La struttura quaternaria di una molecola proteica si forma come risultato dell'interazione
A) sezioni di una molecola proteica in base al tipo di legami SS
B) diversi filamenti polipeptidici che formano una palla
C) sezioni di una molecola proteica dovute a legami idrogeno
D) globuli proteici con membrana cellulare

1290. La struttura secondaria di una molecola proteica ha la forma
A) spirali
B) doppia elica
B) palla
D) fili

1291. Qual è la funzione delle proteine prodotte nel corpo quando batteri o virus vi penetrano
A) regolamentare
B) segnale
B) protettivo
D) enzimatico

1293. Qual è la funzione delle proteine che accelerano le reazioni chimiche nella cellula
A) ormonale
B) segnale
B) enzimatico
D) informazione

1312. Accelera le reazioni chimiche nella cellula
A) enzimi
B) pigmenti
B) vitamine
D) ormoni

2063. La struttura primaria di una proteina è formata da un legame
A) idrogeno
B) macroergico
B) peptide
D) ionico

2065. La funzione principale degli enzimi nel corpo
A) catalitico
B) protettivo
B) conservazione
D) trasporto

2088. Per loro natura, gli enzimi lo sono
A) acidi nucleici
B) proteine
B) lipidi
D) carboidrati

2144. La distruzione della struttura di una molecola proteica è
A) denaturazione
B) trasmissione
B) duplicazione
D) rinaturazione

2367. Velocità reazioni chimiche modificare le proteine nella cellula che svolgono la funzione
A) un segnale
B) umorale
B) catalitico
D) informazione

2420. I biocatalizzatori delle reazioni chimiche nel corpo umano sono
A) ormoni
B) carboidrati
B) enzimi
D) vitamine

2483. La funzione protettiva nell'organismo è svolta dalle proteine che
A) svolgere risposte immunitarie
B) in grado di contrattare
B) trasportare ossigeno
D) accelerare le reazioni metaboliche

2504. La sequenza e il numero di amminoacidi in una catena polipeptidica è
A) la struttura primaria del DNA
B) la struttura primaria della proteina
C) struttura secondaria del DNA
D) struttura secondaria della proteina

2562. Le funzioni enzimatiche, di costruzione, di trasporto, di protezione nella cellula sono svolte dalle molecole
A) lipidi
B) carboidrati
B) DNA
D) proteine